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- EMDB-18415: Cysteine tRNA ligase homodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18415
タイトルCysteine tRNA ligase homodimer
マップデータ
試料
  • 複合体: Homodimeric form of Cysteine tRNA ligase
    • タンパク質・ペプチド: Cysteine--tRNA ligase
  • リガンド: ZINC ION
キーワードcysteine (システイン) / trna (転移RNA) / ligase (リガーゼ) / synthetase / homodimer / RNA (リボ核酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


システインtRNAリガーゼ / cysteine-tRNA ligase activity / cysteinyl-tRNA aminoacylation / zinc ion binding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cysteinyl-tRNA synthetase, class Ia, DALR / DALR domain / DALR_2 / システインtRNAリガーゼ / Cysteinyl-tRNA synthetase/mycothiol ligase / tRNA synthetases class I, catalytic domain / tRNA synthetases class I (C) catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus DSM 3638 (ピュロコックス・フリオスス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pacesa M / Correia BE / Levy ED
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2024
タイトル: An atlas of protein homo-oligomerization across domains of life.
著者: Hugo Schweke / Martin Pacesa / Tal Levin / Casper A Goverde / Prasun Kumar / Yoan Duhoo / Lars J Dornfeld / Benjamin Dubreuil / Sandrine Georgeon / Sergey Ovchinnikov / Derek N Woolfson / ...著者: Hugo Schweke / Martin Pacesa / Tal Levin / Casper A Goverde / Prasun Kumar / Yoan Duhoo / Lars J Dornfeld / Benjamin Dubreuil / Sandrine Georgeon / Sergey Ovchinnikov / Derek N Woolfson / Bruno E Correia / Sucharita Dey / Emmanuel D Levy /
要旨: Protein structures are essential to understanding cellular processes in molecular detail. While advances in artificial intelligence revealed the tertiary structure of proteins at scale, their ...Protein structures are essential to understanding cellular processes in molecular detail. While advances in artificial intelligence revealed the tertiary structure of proteins at scale, their quaternary structure remains mostly unknown. We devise a scalable strategy based on AlphaFold2 to predict homo-oligomeric assemblies across four proteomes spanning the tree of life. Our results suggest that approximately 45% of an archaeal proteome and a bacterial proteome and 20% of two eukaryotic proteomes form homomers. Our predictions accurately capture protein homo-oligomerization, recapitulate megadalton complexes, and unveil hundreds of homo-oligomer types, including three confirmed experimentally by structure determination. Integrating these datasets with omics information suggests that a majority of known protein complexes are symmetric. Finally, these datasets provide a structural context for interpreting disease mutations and reveal coiled-coil regions as major enablers of quaternary structure evolution in human. Our strategy is applicable to any organism and provides a comprehensive view of homo-oligomerization in proteomes.
履歴
登録2023年9月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月29日-
マップ公開2023年11月29日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18415.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18415.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.726 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.19041415 - 0.37065122
平均 (標準偏差)-0.0001398483 (±0.009754025)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 217.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18415_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18415_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimeric form of Cysteine tRNA ligase

全体名称: Homodimeric form of Cysteine tRNA ligase
要素
  • 複合体: Homodimeric form of Cysteine tRNA ligase
    • タンパク質・ペプチド: Cysteine--tRNA ligase
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Homodimeric form of Cysteine tRNA ligase

超分子名称: Homodimeric form of Cysteine tRNA ligase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Pyrococcus furiosus DSM 3638 (ピュロコックス・フリオスス)
分子量理論値: 114 KDa

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分子 #1: Cysteine--tRNA ligase

分子名称: Cysteine--tRNA ligase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pyrococcus furiosus DSM 3638 (ピュロコックス・フリオスス)
分子量理論値: 57.558605 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKHHHHHHGG SSGGLKVYNT LTKQKEEFKP LREGEVKMYV CGPTVYDYPH LGHARTYIAF DVIRRYLEHK GYTVLMVMNF TDIDDKIIK RARETGEDPK ELAERFIKIF LEDMEALKVK PADIYPRVTD HIDDIIEFIG KLKEKGYAYE GSDGIYFEVK K FPEYGKLS ...文字列:
MKHHHHHHGG SSGGLKVYNT LTKQKEEFKP LREGEVKMYV CGPTVYDYPH LGHARTYIAF DVIRRYLEHK GYTVLMVMNF TDIDDKIIK RARETGEDPK ELAERFIKIF LEDMEALKVK PADIYPRVTD HIDDIIEFIG KLKEKGYAYE GSDGIYFEVK K FPEYGKLS GVKIEDLQKG ARVEPGEGKK NPEDFALWKK AKPGEPKWDS PWGEGRPGWH IECSVMSSKY LGESFDIHGG GN DLIFPHH ENEIAQSEAC FGHEWVKYWL HTGFVMVKGE KMSKSLGNFV TIRELLKRYE PEVIRFFVLQ KHYRSPLEYT EEG LQHAKN NLQRLYNTLE NIRVALRNAE ISYTWGELEF KTYEIIREGK RKFYEAMDDD FNTAEALKAV FEVANAINKY LTEA NKPKE SILRKALEFF KIVSEVFGVF EDYFREETKE REESEKLIEL LVEVRKQLRK EKRYELADMI REELKKLGIQ LEDRG SETT WKRIIT

UniProtKB: Cysteine--tRNA ligase

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 186.0 K / 最高: 192.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 10059927
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 533971
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8qhp:
Cysteine tRNA ligase homodimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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