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- EMDB-15653: Structure of the giant inhibitor of apoptosis, BIRC6 (composite map) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15653
タイトルStructure of the giant inhibitor of apoptosis, BIRC6 (composite map)
マップデータcomposite map from three multibody refinement maps
試料
  • 複合体: Anti-parallel homodimer
    • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6
機能・相同性
機能・相同性情報


spongiotrophoblast layer development / labyrinthine layer development / ALK mutants bind TKIs / Flemming body / 微小管形成中心 / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / ubiquitin conjugating enzyme activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of cytokinesis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway ...spongiotrophoblast layer development / labyrinthine layer development / ALK mutants bind TKIs / Flemming body / 微小管形成中心 / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / ubiquitin conjugating enzyme activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of cytokinesis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / ゴルジ体 / 紡錘体 / ubiquitin-protein transferase activity / regulation of cell population proliferation / midbody / cell population proliferation / protein ubiquitination / エンドソーム / 細胞周期 / 細胞分裂 / protein phosphorylation / 中心体 / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Dietz L / Elliott PR
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R008582/1 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2023
タイトル: Structural basis for SMAC-mediated antagonism of caspase inhibition by the giant ubiquitin ligase BIRC6.
著者: Larissa Dietz / Cara J Ellison / Carlos Riechmann / C Keith Cassidy / F Daniel Felfoldi / Adán Pinto-Fernández / Benedikt M Kessler / Paul R Elliott /
要旨: Certain inhibitor of apoptosis (IAP) family members are sentinel proteins that prevent untimely cell death by inhibiting caspases. Antagonists, including second mitochondria-derived activator of ...Certain inhibitor of apoptosis (IAP) family members are sentinel proteins that prevent untimely cell death by inhibiting caspases. Antagonists, including second mitochondria-derived activator of caspases (SMAC), regulate IAPs and drive cell death. Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 (BIRC6), a giant IAP with dual E2 and E3 ubiquitin ligase activity, regulates programmed cell death through unknown mechanisms. We show that BIRC6 directly restricts executioner caspase-3 and -7 and ubiquitinates caspase-3, -7, and -9, working exclusively with noncanonical E1, UBA6. Notably, we show that SMAC suppresses both mechanisms. Cryo-electron microscopy structures of BIRC6 alone and in complex with SMAC reveal that BIRC6 is an antiparallel dimer juxtaposing the substrate-binding module against the catalytic domain. Furthermore, we discover that SMAC multisite binding to BIRC6 results in a subnanomolar affinity interaction, enabling SMAC to competitively displace caspases, thus antagonizing BIRC6 anticaspase function.
履歴
登録2022年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月8日-
マップ公開2023年3月8日-
更新2023年3月29日-
現状2023年3月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15653.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15653.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map from three multibody refinement maps
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å		0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å		0.86 Å/pix.
x 300 pix.
= 258. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.5
最小 - 最大-7.64064 - 18.896315
平均 (標準偏差)-0.020325786 (±0.8408412)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 258.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Anti-parallel homodimer

全体名称: Anti-parallel homodimer
要素
  • 複合体: Anti-parallel homodimer
    • タンパク質・ペプチド: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6

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超分子 #1: Anti-parallel homodimer

超分子名称: Anti-parallel homodimer / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1 MDa

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分子 #1: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6

分子名称: Baculoviral IAP repeat-containing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 530.977 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPMVTGGGAA PPGTVTEPLP SVIVLSAGRK MAAAAAAASG PGCSSAAGAG AAGVSEWLVL RDGCMHCDAD GLHSLSYHPA LNAILAVTS RGTIKVIDGT SGATLQASAL SAKPGGQVKC QYISAVDKVI FVDDYAVGCR KDLNGILLLD TALQTPVSKQ D DVVQLELP ...文字列:
GPMVTGGGAA PPGTVTEPLP SVIVLSAGRK MAAAAAAASG PGCSSAAGAG AAGVSEWLVL RDGCMHCDAD GLHSLSYHPA LNAILAVTS RGTIKVIDGT SGATLQASAL SAKPGGQVKC QYISAVDKVI FVDDYAVGCR KDLNGILLLD TALQTPVSKQ D DVVQLELP VTEAQQLLSA CLEKVDISST EGYDLFITQL KDGLKNTSHE TAANHKVAKW ATVTFHLPHH VLKSIASAIV NE LKKINQN VAALPVASSV MDRLSYLLPS ARPELGVGPG RSVDRSLMYS EANRRETFTS WPHVGYRWAQ PDPMAQAGFY HQP ASSGDD RAMCFTCSVC LVCWEPTDEP WSEHERHSPN CPFVKGEHTQ NVPLSVTLAT SPAQFPCTDG TDRISCFGSG SCPH FLAAA TKRGKICIWD VSKLMKVHLK FEINAYDPAI VQQLILSGDP SSGVDSRRPT LAWLEDSSSC SDIPKLEGDS DDLLE DSDS EEHSRSDSVT GHTSQKEAME VSLDITALSI LQQPEKLQWE IVANVLEDTV KDLEELGANP CLTNSKSEKT KEKHQE QHN IPFPCLLAGG LLTYKSPATS PISSNSHRSL DGLSRTQGES ISEQGSTDNE SCTNSELNSP LVRRTLPVLL LYSIKES DE KAGKIFSQMN NIMSKSLHDD GFTVPQIIEM ELDSQEQLLL QDPPVTYIQQ FADAAANLTS PDSEKWNSVF PKPGTLVQ C LRLPKFAEEE NLCIDSITPC ADGIHLLVGL RTCPVESLSA INQVEALNNL NKLNSALCNR RKGELESNLA VVNGANISV IQHESPADVQ TPLIIQPEQR NVSGGYLVLY KMNYATRIVT LEEEPIKIQH IKDPQDTITS LILLPPDILD NREDDCEEPI EDMQLTSKN GFEREKTSDI STLGHLVITT QGGYVKILDL SNFEILAKVE PPKKEGTEEQ DTFVSVIYCS GTDRLCACTK G GELHFLQI GGTCDDIDEA DILVDGSLSK GIEPSSEGSK PLSNPSSPGI SGVDLLVDQP FTLEILTSLV ELTRFETLTP RF SATVPPC WVEVQQEQQQ RRHPQHLHQQ HHGDAAQHTR TWKLQTDSNS WDEHVFELVL PKACMVGHVD FKFVLNSNIT NIP QIQVTL LKNKAPGLGK VNALNIEVEQ NGKPSLVDLN EEMQHMDVEE SQCLRLCPFL EDHKEDILCG PVWLASGLDL SGHA GMLTL TSPKLVKGMA GGKYRSFLIH VKAVNERGTE EICNGGMRPV VRLPSLKHQS NKGYSLASLL AKVAAGKEKS SNVKN ENTS GTRKSENLRG CDLLQEVSVT IRRFKKTSIS KERVQRCAML QFSEFHEKLL NTLCRKTDDG QITEHAQSLV LDTLCW LAG VHSNGPGSSK EGNENLLSKT RKFLSDIVRV CFFEAGRSIA HKCARFLALC ISNGKCDPCQ PAFGPVLLKA LLDNMSF LP AATTGGSVYW YFVLLNYVKD EDLAGCSTAC ASLLTAVSRQ LQDRLTPMEA LLQTRYGLYS SPFDPVLFDL EMSGSSCK N VYNSSIGVQS DEIDLSDVLS GNGKVSSCTA AEGSFTSLTG LLEVEPLHFT CVSTSDGTRI ERDDAMSSFG VTPAVGGLS SGTVGEASTA LSSAAQVALQ SLSHAMASAE QQLQVLQEKQ QQLLKLQQQK AKLEAKLHQT TAAAAAAASA VGPVHNSVPS NPVAAPGFF IHPSDVIPPT PKTTPLFMTP PLTPPNEAVS VVINAELAQL FPGSVIDPPA VNLAAHNKNS NKSRMNPLGS G LALAISHA SHFLQPPPHQ SIIIERMHSG ARRFVTLDFG RPILLTDVLI PTCGDLASLS IDIWTLGEEV DGRRLVVATD IS THSLILH DLIPPPVCRF MKITVIGRYG STNARAKIPL GFYYGHTYIL PWESELKLMH DPLKGEGESA NQPEIDQHLA MMV ALQEDI QCRYNLACHR LETLLQSIDL PPLNSANNAQ YFLRKPDKAV EEDSRVFSAY QDCIQLQLQL NLAHNAVQRL KVAL GASRK MLSETSNPED LIQTSSTEQL RTIIRYLLDT LLSLLHASNG HSVPAVLQST FHAQACEELF KHLCISGTPK IRLHT GLLL VQLCGGERWW GQFLSNVLQE LYNSEQLLIF PQDRVFMLLS CIGQRSLSNS GVLESLLNLL DNLLSPLQPQ LPMHRR TEG VLDIPMISWV VMLVSRLLDY VATVEDEAAA AKKPLNGNQW SFINNNLHTQ SLNRSSKGSS SLDRLYSRKI RKQLVHH KQ QLNLLKAKQK ALVEQMEKEK IQSNKGSSYK LLVEQAKLKQ ATSKHFKDLI RLRRTAEWSR SNLDTEVTTA KESPEIEP L PFTLAHERCI SVVQKLVLFL LSMDFTCHAD LLLFVCKVLA RIANATRPTI HLCEIVNEPQ LERLLLLLVG TDFNRGDIS WGGAWAQYSL TCMLQDILAG ELLAPVAAEA MEEGTVGDDV GATAGDSDDS LQQSSVQLLE TIDEPLTHDI TGAPPLSSLE KDKEIDLEL LQDLMEVDID PLDIDLEKDP LAAKVFKPIS STWYDYWGAD YGTYNYNPYI GGLGIPVAKP PANTEKNGSQ T VSVSVSQA LDARLEVGLE QQAELMLKMM STLEADSILQ ALTNTSPTLS QSPTGTDDSL LGGLQAANQT SQLIIQLSSV PM LNVCFNK LFSMLQVHHV QLESLLQLWL TLSLNSSSTG NKENGADIFL YNANRIPVIS 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TSLRQANQEK KLGEYSKKAA MKPKPLSVLK SLEEKYVAVM KKLQFDTFEM VSEDEDGKLG FKVNYH YMS QVKNANDANS AARARRLAQE AVTLSTSLPL SSSSSVFVRC DEERLDIMKV LITGPADTPY ANGCFEFDVY FPQDYPS SP PLVNLETTGG HSVRFNPNLY NDGKVCLSIL NTWHGRPEEK WNPQTSSFLQ VLVSVQSLIL VAEPYFNEPG YERSRGTP S GTQSSREYDG NIRQATVKWA MLEQIRNPSP CFKEVIHKHF YLKRVEIMAQ CEEWIADIQQ YSSDKRVGRT MSHHAAALK RHTAQLREEL LKLPCPEGLD PDTDDAPEVC RATTGAEETL MHDQVKPSSS KELPSDFQL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 3.5 sec. / 平均電子線量: 49.9 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 548509
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: OTHER
詳細: Derived from a composite map. See individual multibody maps for resolution.
使用した粒子像数: 127710

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8atm:
Structure of the giant inhibitor of apoptosis, BIRC6 (composite map)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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