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- EMDB-1397: Multiple states of a nucleotide-bound group 2 chaperonin. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1397
タイトルMultiple states of a nucleotide-bound group 2 chaperonin.
マップデータReconstruction of the bullet conformation of the M. maripaludis group 2 chaperonin
試料
  • 試料: cpn60
  • タンパク質・ペプチド: cpn60
  • リガンド: ADPAlF3
機能・相同性ATP binding
機能・相同性情報
生物種Methanococcus maripaludis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Clare DK / Stagg S / Quispe J / Farr GW / Horwich AL / Saibil HR
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Multiple states of a nucleotide-bound group 2 chaperonin.
著者: Daniel K Clare / Scott Stagg / Joel Quispe / George W Farr / Arthur L Horwich / Helen R Saibil /
要旨: Chaperonin action is controlled by cycles of nucleotide binding and hydrolysis. Here, we examine the effects of nucleotide binding on an archaeal group 2 chaperonin. In contrast to the ordered apo ...Chaperonin action is controlled by cycles of nucleotide binding and hydrolysis. Here, we examine the effects of nucleotide binding on an archaeal group 2 chaperonin. In contrast to the ordered apo state of the group 1 chaperonin GroEL, the unliganded form of the homo-16-mer Methanococcus maripaludis group 2 chaperonin is very open and flexible, with intersubunit contacts only in the central double belt of equatorial domains. The intermediate and apical domains are free of contacts and deviate significantly from the overall 8-fold symmetry. Nucleotide binding results in three distinct, ordered 8-fold symmetric conformations--open, partially closed, and fully closed. The partially closed ring encloses a 40% larger volume than does the GroEL-GroES folding chamber, enabling it to encapsulate proteins up to 80 kDa, in contrast to the fully closed form, whose cavities are 20% smaller than those of the GroEL-GroES chamber.
履歴
登録2007年8月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年8月2日-
マップ公開2008年4月15日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.258968303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.258968303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1397.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1397.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the bullet conformation of the M. maripaludis group 2 chaperonin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
3.26 Å/pix.
x 100 pix.
= 326. Å		3.26 Å/pix.
x 100 pix.
= 326. Å		3.26 Å/pix.
x 100 pix.
= 326. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.26 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.236 / ムービー #1: 0.2589683
最小 - 最大-0.419736 - 1.76461
平均 (標準偏差)0.0247321 (±0.141326)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 326 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.263.263.26
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z326.000326.000326.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-50-50-50
NX/NY/NZ100100100
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.4201.7650.025

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : cpn60

全体名称: cpn60
要素
  • 試料: cpn60
  • タンパク質・ペプチド: cpn60
  • リガンド: ADPAlF3

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超分子 #1000: cpn60

超分子名称: cpn60 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexadecamer / Number unique components: 2
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa

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分子 #1: cpn60

分子名称: cpn60 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: cpn60 / 詳細: chaperonin / コピー数: 16 / 集合状態: hexadecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌) / 株: LL / 別称: M. maripaludis / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 900 KDa / 理論値: 900 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21, DE3 (大腸菌) / 組換プラスミド: pET30b
配列GO: ATP binding

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分子 #2: ADPAlF3

分子名称: ADPAlF3 / タイプ: ligand / ID: 2 / Name.synonym: ADPAlF3 / 詳細: ATP analogue / 組換発現: No
分子量実験値: 500 Da / 理論値: 500 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50mM Tris-HCL, 150mM KCl, 10mM MgCl, 1mM DTT 1mM ADP, 5mMKF, 0.5mM Al
グリッド詳細: 400 mesh c2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER
詳細: Vitrification instrument: vitrobot. vitobot chamber was maintained at 37C
手法: 2 second blot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 92000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry single tilt holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective astigmatism corrected by leginon
日付2006年5月12日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
実像数: 531 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / 詳細: collected using the Leginon system at Scripps
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 角度割当詳細: theta 80-100, phi 0-45
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C8 (8回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 3751
詳細We used FindEM to pick the particle

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: URO
詳細Protocol: rigid body. the domains were separately fitted using pymol and then their postions were refined using URO
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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