[日本語] English
万見
- EMDB-11698: Helical structure of PspA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11698
タイトルHelical structure of PspA
マップデータsharpened map from phenix.auto_sharpen
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Helical filament assembly of PspA
    • タンパク質・ペプチド: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
機能・相同性PspA/IM30 / PspA/IM30 family / Chloroplast membrane-associated 30 kD protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Junglas B / Huber ST / Mann D / Heidler T / Clarke M / Schneider D / Sachse C
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
European Union (EU)653706 ドイツ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: PspA adopts an ESCRT-III-like fold and remodels bacterial membranes.
著者: Benedikt Junglas / Stefan T Huber / Thomas Heidler / Lukas Schlösser / Daniel Mann / Raoul Hennig / Mairi Clarke / Nadja Hellmann / Dirk Schneider / Carsten Sachse /
要旨: PspA is the main effector of the phage shock protein (Psp) system and preserves the bacterial inner membrane integrity and function. Here, we present the 3.6 Å resolution cryoelectron microscopy ...PspA is the main effector of the phage shock protein (Psp) system and preserves the bacterial inner membrane integrity and function. Here, we present the 3.6 Å resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of PspA assembled in helical rods. PspA monomers adopt a canonical ESCRT-III fold in an extended open conformation. PspA rods are capable of enclosing lipids and generating positive membrane curvature. Using cryo-EM, we visualized how PspA remodels membrane vesicles into μm-sized structures and how it mediates the formation of internalized vesicular structures. Hotspots of these activities are zones derived from PspA assemblies, serving as lipid transfer platforms and linking previously separated lipid structures. These membrane fusion and fission activities are in line with the described functional properties of bacterial PspA/IM30/LiaH proteins. Our structural and functional analyses reveal that bacterial PspA belongs to the evolutionary ancestry of ESCRT-III proteins involved in membrane remodeling.
履歴
登録2020年9月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月4日-
マップ公開2021年8月4日-
更新2021年8月11日-
現状2021年8月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7abk
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7abk
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11698.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11698.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map from phenix.auto_sharpen
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8389 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.5 / ムービー #1: 3.5
最小 - 最大-13.684321 - 25.77625
平均 (標準偏差)2.0874019e-12 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 377.505 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.83890.83890.8389
M x/y/z450450450
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z377.505377.505377.505
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS450450450
D min/max/mean-13.68425.7760.000

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_11698_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Guinier sharpened filtered map from Relion Refine3D

ファイルemd_11698_additional_1.map
注釈Guinier sharpened filtered map from Relion Refine3D
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: unfiltered unsharpened half map from Relion Refine3D

ファイルemd_11698_half_map_1.map
注釈unfiltered unsharpened half map from Relion Refine3D
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: unfiltered unsharpened half map from Relion Refine3D

ファイルemd_11698_half_map_2.map
注釈unfiltered unsharpened half map from Relion Refine3D
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Helical filament assembly of PspA

全体名称: Helical filament assembly of PspA
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Helical filament assembly of PspA
    • タンパク質・ペプチド: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein

-
超分子 #1: Helical filament assembly of PspA

超分子名称: Helical filament assembly of PspA / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 25 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pRSET6

-
分子 #1: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein

分子名称: Chloroplast membrane-associated 30 kD protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa
分子量理論値: 28.260816 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGHHHHHHHH HSSGHIDDDD KHMELFNRVG RVLKSQLTHW QQQQEAPEDL LERLLGEMEL ELIELRRALA QTIATFKSTE RQRDAQQLI AQRWYEKAQA ALDRGNEQLA REALGQRQSY QSHTEALGKS LGEQRALVEQ VRGQLQKLER KYLELKSQKN L YLARLKSA ...文字列:
MGHHHHHHHH HSSGHIDDDD KHMELFNRVG RVLKSQLTHW QQQQEAPEDL LERLLGEMEL ELIELRRALA QTIATFKSTE RQRDAQQLI AQRWYEKAQA ALDRGNEQLA REALGQRQSY QSHTEALGKS LGEQRALVEQ VRGQLQKLER KYLELKSQKN L YLARLKSA IAAQKIEEIA GNLDNASASS LFERIETKIL ELEAERELLN PPPSPLDKKF EQWEEQQAVE ATLAAMKARR SL PPPSS

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

濃度7.9 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 式: NaH2PO4 / 構成要素 - 名称: Sodium Phosphate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: Pelco easiGlow
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Quantifoil R1.2/1.3 Cu200 grids.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS TALOS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm / 倍率（公称値）: 100000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2

-
画像解析

Segment selection選択した数: 5604
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.94 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 35.32 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 19900
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7abk:
Helical structure of PspA

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る