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- PDB-1dyl: 9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dyl
タイトル9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY
要素NUCLEOCAPSID PROTEINウイルス
キーワードVIRUS/VIRAL PROTEIN / ALPHAVIRUS / SFV / CRYO-EM (低温電子顕微鏡法) / IMAGE RECONSTRUCTION / ENVELOPED VIRUS (エンベロープ (ウイルス)) / CAPSID PROTEIN (カプシド) / ICOSAHEDRAL VIRUS / VIRUS-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / virion assembly / small molecule binding / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) ...トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / virion assembly / small molecule binding / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種SEMLIKI FOREST VIRUS (セムリキ森林ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Mancini, E.J. / Clarke, M. / Gowen, B.E. / Rutten, T. / Fuller, S.D.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2000
タイトル: Cryo-electron microscopy reveals the functional organization of an enveloped virus, Semliki Forest virus.
著者: E J Mancini / M Clarke / B E Gowen / T Rutten / S D Fuller /
要旨: Semliki Forest virus serves as a paradigm for membrane fusion and assembly. Our icosahedral reconstruction combined 5276 particle images from 48 cryo-electron micrographs and determined the virion ...Semliki Forest virus serves as a paradigm for membrane fusion and assembly. Our icosahedral reconstruction combined 5276 particle images from 48 cryo-electron micrographs and determined the virion structure to 9 A resolution. The improved resolution of this map reveals an N-terminal arm linking capsid subunits and defines the spike-capsid interaction sites. It illustrates the paired helical nature of the transmembrane segments and the elongated structures connecting them to the spike projecting domains. A 10 A diameter density in the fusion protein lines the cavity at the center of the spike. These clearly visible features combine with the variation in order between the layers to provide a framework for understanding the structural changes during the life cycle of an enveloped virus.
履歴
登録2000年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: em_3d_fitting / em_sample_support / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_sample_support.grid_material ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_sample_support.grid_material / _em_sample_support.grid_mesh_size / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Data processing / Other / カテゴリ: cell / em_software
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _em_software.details / _em_software.name
改定 1.52019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS [A,B,C,D]C IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS [A,B,C,D]C IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1015
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1015
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEOCAPSID PROTEIN
B: NUCLEOCAPSID PROTEIN
C: NUCLEOCAPSID PROTEIN
D: NUCLEOCAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0104
ポリマ－65,0104
非ポリマー00
水0
1
A: NUCLEOCAPSID PROTEIN
B: NUCLEOCAPSID PROTEIN
C: NUCLEOCAPSID PROTEIN
D: NUCLEOCAPSID PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,900,585240
ポリマ－3,900,585240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: NUCLEOCAPSID PROTEIN
B: NUCLEOCAPSID PROTEIN
C: NUCLEOCAPSID PROTEIN
D: NUCLEOCAPSID PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 325 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)325,04920
ポリマ－325,04920
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: NUCLEOCAPSID PROTEIN
B: NUCLEOCAPSID PROTEIN
C: NUCLEOCAPSID PROTEIN
D: NUCLEOCAPSID PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 390 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)390,05924
ポリマ－390,05924
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
NUCLEOCAPSID PROTEIN / ウイルス


分子量: 16252.439 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) SEMLIKI FOREST VIRUS (セムリキ森林ウイルス)
細胞株: BABY HAMSTER KIDNEY 21 / 細胞内の位置: EXTRACELLULARGlossary of biology / 参照: UniProt: P03315
配列の詳細THE STRUCTURE STUDIED IS FOR THE COMPLETE VIRUS. THE FOLLOWING RESIDUES AND CHAINS ARE NOT REPORTED ...THE STRUCTURE STUDIED IS FOR THE COMPLETE VIRUS. THE FOLLOWING RESIDUES AND CHAINS ARE NOT REPORTED IN THIS ENTRY: MET A 1 TO ASP A 118 SER A 268 TO ARG A 1253 MET B 1 TO ASP B 118 SER B 268 TO ARG B 1253 MET C 1 TO ASP C 118 SER C 268 TO ARG C 1253 MET D 1 TO ASP D 118 SER D 268 TO ARG D 1253 AND CHAINS FOR THE SPIKE GLYCOPROTEINS E3, E2 AND E1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SEMLIKI FOREST VIRUS / タイプ: VIRUS
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 MESH COPPER, HOLEY CARBON, GLOW DISCHARGE, / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in.
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER.
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: Fuller, S.D., (1987) Cell. 48, 923.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 1998年6月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 7600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 975 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 95 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 48
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2MRC IMAGE PROCESSING PACKAGE粒子像選択
3SPIDER粒子像選択
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: MODEL-BASED, POLAR-FOURIER- TRANSFORMATION (FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 48-55; BAKER AND CHENG 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 120- 130) MODEL-BASED CROSS COMMOM LINES SEARCH AND ...手法: MODEL-BASED, POLAR-FOURIER- TRANSFORMATION (FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 48-55; BAKER AND CHENG 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 120- 130) MODEL-BASED CROSS COMMOM LINES SEARCH AND REFINEMENT (CROWTHER ET AL. 1970, NATURE (LONDON) 226, 421- 425; FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL. 11 48-55;FERLENGHI ET AL. 1998, J.MOL.BIOL. 283, 71-81)
解像度: 9 Å / 粒子像の数: 5267 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.64 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.52 Å
倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST A LOW RESOLUTION DENSITY MAP CALCULATED FROM THE CRYSTAL STRUCTURE OF HRV16. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS- CORRELATION ...倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST A LOW RESOLUTION DENSITY MAP CALCULATED FROM THE CRYSTAL STRUCTURE OF HRV16. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS- CORRELATION WITHIN A SPHERICAL SHELL OF INTERNAL RADIUS 110 ANGSTROMS AND EXTERNAL RADIUS OF 145 ANGSTROMS.
詳細: THE ORIENTATIONS WERE REFINED BY THE CROSS COMMON LINES LINES METHOD (SIMPLEX) AND THE POLAR FOURIER TRANSFORM METHOD USING A PARALLEL IMPLEMENTATION (PYPFT). THE EFFECTIVE RESOLUTION OF THE ...詳細: THE ORIENTATIONS WERE REFINED BY THE CROSS COMMON LINES LINES METHOD (SIMPLEX) AND THE POLAR FOURIER TRANSFORM METHOD USING A PARALLEL IMPLEMENTATION (PYPFT). THE EFFECTIVE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 9 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND CALCULATING THE FOURIER SHELL CORRELATION OBTAINED FROM SEPARATE RECONSTRUCTIONS (HARAUZ AND VAN HEEL 1986, OPTIK 73, 146-156). THE EIGENVALUE SPECTRUM GAVE AN INDICATION OF THE RANDOMNESS OF THE DATA THAT WAS INCLUDED IN THE RECONSTRUCTION. THE COMPLETENESS OF THE DATA WAS VERIFIED IN THAT ALL EIGENVALUES EXCEEDED 100. THE COORDINATES ARE IN THE P, Q, R FRAME IN ANGSTROM UNITS AND CORRESPOND TO ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. THE ORIGIN IS CHOSEN AT THE CENTER OF THE VIRUS WITH P, Q AND R ALONG MUTUALLY PERPENDICULAR TWO-FOLD AXES OF THE ICOSAHEDRON. THEY SHOULD REMAIN IN THAT FRAME FOR THE EASE OF THE USER IN CREATING THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT VIRAL COMPLEX PARTICLE USING THE 60 ICOSAHEDRAL SYMMETRY OPERATORS. RESIDUES NOT VISIBLE IN THE ORIGINAL CRYSTAL STRUCTURES ARE NOT INCLUDED IN THE CRYO-EM STRUCTURE MODEL. FOR EXAMPLE, C RESIDUES 1-118, ARE NOT VISIBLE IN THE CRYSTAL STRUCTURE (PDB ENTRY 1VCQ) AND THEREFORE ARE NOT INCLUDED IN THE COORDINATES BELOW.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: R-factor
詳細: METHOD--THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE CAPSID PROTEIN FROM CHOI ET AL (1997) PROTEINS 3 27,345-359 (SUBUNIT A OF PDB FILE 1VCQ) WAS PLACED INTO THE CRYO-EM DENSITY MAP. THE CAPSID PROTEIN WAS ...詳細: METHOD--THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE CAPSID PROTEIN FROM CHOI ET AL (1997) PROTEINS 3 27,345-359 (SUBUNIT A OF PDB FILE 1VCQ) WAS PLACED INTO THE CRYO-EM DENSITY MAP. THE CAPSID PROTEIN WAS FIRST MANUALLY POSITIONED INTO THE CRYO-EM DENSITY CORRESPONDING TO POSITIONS OF THE FOUR INDEPENDENT MONOMER DENSITIES BETWEEN THE INNER LEAFLET OF THE BILAYER AND THE RNA. THESE POSITIONS WERE THEN REFINED BY RIGID BODY REFINEMENT IN REAL SPACE WITH THE PROGRAM EMFIT (CHENG ET AL. 1995, CELL 80, 621-630). THE QUALITY OF THE FIT CAN BE SEEN FROM THE MAP DENSITY WITHIN THE PROTEIN. ALL 4563 ATOMS ARE IN DENSITY OF AT LEAST 4 SIGMA (96.73) ABOVE THE AVERAGE (512.04) , 1167 ATOMS ARE IN DENSITY BETWEEN 4 AND 5 SIGMA, 3174 ATOMS ARE IN DENSITY BETWEEN 5 AND 6 SIGMA, AND 222 ATOMS ARE IN DENSTY OF 6 SIGMA OR ABOVE. THE VARIATION IN DENSITY OVER THE FITTED PROTEIN CAN BE VISUALIZED WITH THE PSEUDO TEMPERATURE FACTOR. THE DENSITY VALUE AT EACH ATOM IS GIVEN IN THE 8TH COLUM (USUALLY THE OCCUPANCY) AS THE NUMBER OF STANDARD DEVIATION ABOVE BACKGROUND. COLUMN NINE (USUALLY THE TEMPERATURE FACTOR) CONTAINS THE VALUE OF THE RELATIVE DENSITY WITHIN THE FITTED PROTEIN SCALED LINEARLY SO THAT THE MINIMUM DENSITY IS 100.0 AND THE MAXIMUM DENSITY IS 1.0. THE ATOMS THAT LIE IN THE LOWER DENSITY REGIONS WILL HAVE THE HIGHEST PSEUDO TEMPERATURE FACTORS. REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY REFINEMENT
原子モデル構築PDB-ID: 1DYL
精密化最高解像度: 9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4563 0 0 0 4563

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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