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万見
- PDB-5a20: Structure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface filled wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a20
タイトルStructure of bacteriophage SPP1 head-to-tail interface filled with DNA and tape measure protein
要素
  • 15 PROTEIN
  • HEAD COMPLETION PROTEIN GP16
  • MAJOR TAIL PROTEIN GP17.1
  • PORTAL PROTEIN
  • TAIL-TO-HEAD JOINING PROTEIN GP17
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / TAILED BACTERIOPHAGE (カウドウイルス) / SIPHOVIRIDAE (サイフォウイルス科) / SPP1 / VIRAL ASSEMBLY (ウイルス性) / HEAD-TO-TAIL INTERFACE / DNA GATEKEEPER / ALLOSTERIC MECHANISM / CONCERTED REORGANISATION / DIAPHRAGM GATING
機能・相同性
機能・相同性情報


viral head-tail joining / virus tail fiber assembly / viral DNA genome packaging, headful / virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral portal complex / viral procapsid / virus tail / virion component
類似検索 - 分子機能
Portal protein, SPP1-type / Portal protein / : / Phage portal protein, SPP1 Gp6-like / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Tail completion protein / Protein of unknown function (DUF3168) / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor / Phage head-tail joining protein ...Portal protein, SPP1-type / Portal protein / : / Phage portal protein, SPP1 Gp6-like / Phage gp6-like head-tail connector protein / Phage gp6-like head-tail connector protein / Tail completion protein / Protein of unknown function (DUF3168) / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor / Phage head-tail joining protein / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor superfamily / Phage major tail protein TP901-1 / Phage tail tube protein / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Head completion protein gp16 / Tail completion protein gp17 / Tail tube protein gp17.1* / Portal protein / Head completion protein gp15
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS PHAGE SPP1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Chaban, Y. / Lurz, R. / Brasiles, S. / Cornilleau, C. / Karreman, M. / Zinn-Justin, S. / Tavares, P. / Orlova, E.V.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Structural rearrangements in the phage head-to-tail interface during assembly and infection.
著者: Yuriy Chaban / Rudi Lurz / Sandrine Brasilès / Charlène Cornilleau / Matthia Karreman / Sophie Zinn-Justin / Paulo Tavares / Elena V Orlova /
要旨: Many icosahedral viruses use a specialized portal vertex to control genome encapsidation and release from the viral capsid. In tailed bacteriophages, the portal system is connected to a tail ...Many icosahedral viruses use a specialized portal vertex to control genome encapsidation and release from the viral capsid. In tailed bacteriophages, the portal system is connected to a tail structure that provides the pipeline for genome delivery to the host cell. We report the first, to our knowledge, subnanometer structures of the complete portal-phage tail interface that mimic the states before and after DNA release during phage infection. They uncover structural rearrangements associated with intimate protein-DNA interactions. The portal protein gp6 of bacteriophage SPP1 undergoes a concerted reorganization of the structural elements of its central channel during interaction with DNA. A network of protein-protein interactions primes consecutive binding of proteins gp15 and gp16 to extend and close the channel. This critical step that prevents genome leakage from the capsid is achieved by a previously unidentified allosteric mechanism: gp16 binding to two different regions of gp15 drives correct positioning and folding of an inner gp16 loop to interact with equivalent loops of the other gp16 subunits. Together, these loops build a plug that closes the channel. Gp16 then fastens the tail to yield the infectious virion. The gatekeeper system opens for viral genome exit at the beginning of infection but recloses afterward, suggesting a molecular diaphragm-like mechanism to control DNA efflux. The mechanisms described here, controlling the essential steps of phage genome movements during virus assembly and infection, are likely to be conserved among long-tailed phages, the largest group of viruses in the Biosphere.
履歴
登録2015年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2993
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2993
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PORTAL PROTEIN
B: PORTAL PROTEIN
C: 15 PROTEIN
D: 15 PROTEIN
E: HEAD COMPLETION PROTEIN GP16
F: HEAD COMPLETION PROTEIN GP16
G: TAIL-TO-HEAD JOINING PROTEIN GP17
H: MAJOR TAIL PROTEIN GP17.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,4988
ポリマ－197,4988
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

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要素

#1: タンパク質 PORTAL PROTEIN / GENE PRODUCT 6 / GP6 / PORTAL VERTEX PROTEIN


分子量: 57405.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BACILLUS PHAGE SPP1 (ファージ) / 参照: UniProt: P54309
#2: タンパク質 15 PROTEIN / HEAD COMPLETION PROTEIN / GP15


分子量: 11629.402 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BACILLUS PHAGE SPP1 (ファージ) / 参照: UniProt: Q38584
#3: タンパク質 HEAD COMPLETION PROTEIN GP16


分子量: 12615.069 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BACILLUS PHAGE SPP1 (ファージ) / 参照: UniProt: O48446
#4: タンパク質 TAIL-TO-HEAD JOINING PROTEIN GP17


分子量: 15025.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BACILLUS PHAGE SPP1 (ファージ) / 参照: UniProt: O48448
#5: タンパク質 MAJOR TAIL PROTEIN GP17.1


分子量: 19172.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BACILLUS PHAGE SPP1 (ファージ) / 参照: UniProt: O48449

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BACTERIOPHAGE SPP1 HEAD- TO-TAIL INTERFACE / タイプ: VIRUS / 詳細: MICROGRAPHS SELECTED BY OPTICAL DIFFRACTION
緩衝液名称: SEE REFERENCE FOR DETAILS / pH: 7.5 / 詳細: SEE REFERENCE FOR DETAILS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2008年10月9日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 400

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1Flex-EMモデルフィッティング
2MODELLERモデルフィッティング
3UCSF Chimeraモデルフィッティング
4VEDAモデルフィッティングUROX
5EMAN３次元再構成
6IMAGIC３次元再構成
7SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成手法: ANGULAR RECONSTITUTION / 解像度: 7.6 Å / 粒子像の数: 14000 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.15 Å
倍率補正: CROSS- -CORRELATION WITH FITTED ATOMIC COORDINATES
詳細: ATOMIC COORDINATES FOR GP6, GP15, GP16, GP17 WERE OBTAINED FROM PDB FILES 2JES (LEBEDEV ET AL., EMBO J., 2007, 26, 1984), 2KBZ, 2KCA (LHUILLIER ET AL., PROC.NATL.ACAD.SCI. USA, 2009, 106, ...詳細: ATOMIC COORDINATES FOR GP6, GP15, GP16, GP17 WERE OBTAINED FROM PDB FILES 2JES (LEBEDEV ET AL., EMBO J., 2007, 26, 1984), 2KBZ, 2KCA (LHUILLIER ET AL., PROC.NATL.ACAD.SCI. USA, 2009, 106, 8507), 2LFP (CHAGOT ET AL., PROTEINS, 2012, 80, 319), CORRESPONDIGLY, AND DOCKED INTO EM ELECTRON DENSITY MAP USING FLEXIBLE FIT. ATOMIC COORDINATES FOR MISSING DOMAINS OF GP6 AND GP17.1. WERE MODELLED USING I-TASSER PROTEIN STRUCTURE PREDICTION SERVER (Y ZHANG, BMC BIOINFORMATICS, 2008, 9, 40) AND DOCKED INTO EM ELECTRON DENSITY MAP USING FLEXIBLE FIT. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2993. (DEPOSITION ID: 13331). SEQUENCE N-TERMINAL RESIDUES 1-28 AND C-TERMINAL RESIDUES 468-509 WERE NOT INCLUDED IN THE ATOMIC COORDINATES USED FOR DOCKING DUE TO DIFFICULTIES TRACING CORRESPONDING DENSITIES IN THE EM MAP. ASN 365 IS SUBSTITUTED FOR LYS, SAME AS IN PDB COORDINATE FILE 2JES, WHICH WAS USED AS A STARTING POINT FOR THE FITTING. N-TERMINAL RESIDUES 1-3 ARE OMITTED FROM THE DOCKED GP15 SEQUENCE. PRO 6 IS SUBSTITUTED WITH ARG IN GP16 SEQUENCE, AS IT IS IN THE PDB COORDINATE FILE 2KCA USED FOR FITTING N-TERMINAL RESIDUE 1 IS MISSING FROM THE DOCKED GP17 SEQUENCE. N-TERMINAL RESIDUES 1-8 AND C-TERMINAL RESIDUES 170-177 ARE MISSING FROM THE DOCKED GP17.1 SEQUENCE DUE TO DIFFICULTIES TRACING CORRESPONDING DENSITIES IN THE EM MAP.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY, NMR, PREDICTION
精密化最高解像度: 7.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12799 0 0 0 12799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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