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- EMDB-5931: Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5931
タイトルDictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-protofilament microtubule
マップデータ3D reconstruction of dynein microtubule binding domain-microtubule complex
試料
  • 試料: Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-protofilament microtubule
  • タンパク質・ペプチド: Dynein microtubule binding domain
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin dimer
キーワードMotor protein / Cytoskeleton / Retrograde transport / Nuclear segregation / AAA+ ATPase / GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


minus-end-directed vesicle transport along microtubule / early phagosome membrane / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / phagolysosome membrane / CTPase activity / Neutrophil degranulation / phagosome maturation / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding ...minus-end-directed vesicle transport along microtubule / early phagosome membrane / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / phagolysosome membrane / CTPase activity / Neutrophil degranulation / phagosome maturation / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / microtubule motor activity / dynein intermediate chain binding / ATPase complex / endocytic vesicle / mitotic spindle assembly / cytoplasmic microtubule organization / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / mitotic cell cycle / cell cortex / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / centrosome / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ) / Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Uchimura S / Fujii T / Takazaki H / Ayukawa R / Nishikawa Y / Minoura I / Hachikubo Y / Kurisu G / Sutoh K / Kon T ...Uchimura S / Fujii T / Takazaki H / Ayukawa R / Nishikawa Y / Minoura I / Hachikubo Y / Kurisu G / Sutoh K / Kon T / Namba K / Muto E
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2015
タイトル: A flipped ion pair at the dynein-microtubule interface is critical for dynein motility and ATPase activation.
著者: Seiichi Uchimura / Takashi Fujii / Hiroko Takazaki / Rie Ayukawa / Yosuke Nishikawa / Itsushi Minoura / You Hachikubo / Genji Kurisu / Kazuo Sutoh / Takahide Kon / Keiichi Namba / Etsuko Muto /
要旨: Dynein is a motor protein that moves on microtubules (MTs) using the energy of adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis. To understand its motility mechanism, it is crucial to know how the signal of ...Dynein is a motor protein that moves on microtubules (MTs) using the energy of adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis. To understand its motility mechanism, it is crucial to know how the signal of MT binding is transmitted to the ATPase domain to enhance ATP hydrolysis. However, the molecular basis of signal transmission at the dynein-MT interface remains unclear. Scanning mutagenesis of tubulin identified two residues in α-tubulin, R403 and E416, that are critical for ATPase activation and directional movement of dynein. Electron cryomicroscopy and biochemical analyses revealed that these residues form salt bridges with the residues in the dynein MT-binding domain (MTBD) that work in concert to induce registry change in the stalk coiled coil and activate the ATPase. The R403-E3390 salt bridge functions as a switch for this mechanism because of its reversed charge relative to other residues at the interface. This study unveils the structural basis for coupling between MT binding and ATPase activation and implicates the MTBD in the control of directional movement.
履歴
登録2014年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年12月24日-
マップ公開2014年12月31日-
更新2015年4月8日-
現状2015年4月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.106
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.106
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j6p
  • 表面レベル: 0.106
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5931.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5931.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D reconstruction of dynein microtubule binding domain-microtubule complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.106 / ムービー #1: 0.106
最小 - 最大-0.16258945 - 0.38901326
平均 (標準偏差)0.00914535 (±0.03653634)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 137.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z137.000137.000137.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-108-108-54
NX/NY/NZ10810854
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.1630.3890.009

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-pro...

全体名称: Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-protofilament microtubule
要素
  • 試料: Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-protofilament microtubule
  • タンパク質・ペプチド: Dynein microtubule binding domain
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin dimer

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超分子 #1000: Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-pro...

超分子名称: Dictyostelium dynein microtubule binding domain bound to a 15-protofilament microtubule
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: one trimer of microtubule binding domain bound to a 15-protofilament microtubule
Number unique components: 2

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分子 #1: Dynein microtubule binding domain

分子名称: Dynein microtubule binding domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: Tubulin dimer

分子名称: Tubulin dimer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: 20mM PIPES-KOH, 10mM K-acetate, 4mM MgSO4, 1mM EGTA
グリッド詳細: Quantifoil holey carbon molybdenum grid (R1.2/1.3, Quantifoil)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: Blot for 3.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度平均: 50 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Omega filter
日付2012年11月5日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
実像数: 1407 / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 109489 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 11.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 23.8 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER
CTF補正詳細: CTFFIND3 Each particle

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3vkh

ソフトウェア名称: DireX
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-3j6p:
Pseudo-atomic model of dynein microtubule binding domain-tubulin complex based on a cryoEM map

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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