[日本語] English
万見
- PDB-3iyh: P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism fo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iyh
タイトルP22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links
要素Coat protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / HK97-like fold / Capsid protein (カプシド) / Late protein / Virion (ウイルス)
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / カプシド / identical protein binding / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Parent, K.N. / Khayat, R. / Tu, L.H. / Suhanovsky, M.M. / Cortines, J.R. / Teschke, C.M. / Johnson, J.E. / Baker, T.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: P22 coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: stability without auxiliary proteins or chemical crosslinks.
著者: Kristin N Parent / Reza Khayat / Long H Tu / Margaret M Suhanovsky / Juliana R Cortines / Carolyn M Teschke / John E Johnson / Timothy S Baker /
要旨: Viral capsid assembly and stability in tailed, dsDNA phage and Herpesviridae are achieved by various means including chemical crosslinks (unique to HK97), or auxiliary proteins (lambda, T4, phi29, ...Viral capsid assembly and stability in tailed, dsDNA phage and Herpesviridae are achieved by various means including chemical crosslinks (unique to HK97), or auxiliary proteins (lambda, T4, phi29, and herpesviruses). All these viruses have coat proteins (CP) with a conserved, HK97-like core structure. We used a combination of trypsin digestion, gold labeling, cryo-electron microscopy, 3D image reconstruction, and comparative modeling to derive two independent, pseudoatomic models of bacteriophage P22 CP: before and after maturation. P22 capsid stabilization results from intersubunit interactions among N-terminal helices and an extensive "P loop," which obviate the need for crosslinks or auxiliary proteins. P22 CP also has a telokin-like Ig domain that likely stabilizes the monomer fold so that assembly may proceed via individual subunit addition rather than via preformed capsomers as occurs in HK97. Hence, the P22 CP structure may be a paradigm for understanding how monomers assemble in viruses like phi29 and HSV-1.
履歴
登録2009年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年12月7日Group: Source and taxonomy
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5150
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5150
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Coat protein
B: Coat protein
C: Coat protein
D: Coat protein
E: Coat protein
F: Coat protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)280,7746
ポリマ－280,7746
非ポリマー00
水0
1
A: Coat protein
B: Coat protein
C: Coat protein
D: Coat protein
E: Coat protein
F: Coat protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,846,421360
ポリマ－16,846,421360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Coat protein
B: Coat protein
C: Coat protein
D: Coat protein
E: Coat protein
F: Coat protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.4 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,403,86830
ポリマ－1,403,86830
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Coat protein
B: Coat protein
C: Coat protein
D: Coat protein
E: Coat protein
F: Coat protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.68 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,684,64236
ポリマ－1,684,64236
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質
Coat protein / Protein gp5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 46795.613 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26747

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: P22 Heat Expanded Heads / タイプ: VIRUS
詳細: Icosahedral. Heat expansion causes release of pentons
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: BACTERIA(EUBACTERIA) / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Salmonella typhimurium
緩衝液名称: 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 / pH: 7.6 / 詳細: 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 20 mM sodium phosphate
試料支持詳細: Quantifoil
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 89 K / 湿度: 100 % / 手法: blot 2-3 seconds before plunging

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2009年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3160 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 630 nm / Cs: 2.3 mm / 非点収差: at working magnification / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Polara Multi Specimen Holder / 温度: 90 K / 最高温度: 90 K / 最低温度: 90 K / 傾斜角・最大: -9999 ° / 傾斜角・最小: -9999 °
撮影電子線照射量: 8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2MODELLERモデルフィッティング
3Auto3DEM３次元再構成
CTF補正詳細: ROBEM
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: iterative model-based procedure / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 3308 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.795 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.795 Å
詳細: Final map was calculated at 7.0A resolution ( Details about the particle: data were collected on film )
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1FLEXIBLE FITREALcross-correlation coefficientMETHOD--local refinement, flexible fitting REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
2
原子モデル構築

Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession code詳細Initial refinement model-ID
11OHG

1ohg

11OHGhomology model based on 1OHG1
21FHG

1fhg

21FHGhomology model based on 1FHG2
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2346 0 0 0 2346

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る