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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2c7c | ||||||
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タイトル | FITTED COORDINATES FOR GROEL-ATP7-GROES CRYO-EM COMPLEX (EMD-1180) | ||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / ATP-BINDING / ATOMIC STRUCTURE FITTING / CELL CYCLE / CELL DIVISION / CHAPERONIN / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / response to heat / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å | ||||||
データ登録者 | Ranson, N.A. / Clare, D.K. / Farr, G.W. / Houldershaw, D. / Horwich, A.L. / Saibil, H.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2006 タイトル: Allosteric signaling of ATP hydrolysis in GroEL-GroES complexes. 著者: Neil A Ranson / Daniel K Clare / George W Farr / David Houldershaw / Arthur L Horwich / Helen R Saibil / 要旨: The double-ring chaperonin GroEL and its lid-like cochaperonin GroES form asymmetric complexes that, in the ATP-bound state, mediate productive folding in a hydrophilic, GroES-encapsulated chamber, ...The double-ring chaperonin GroEL and its lid-like cochaperonin GroES form asymmetric complexes that, in the ATP-bound state, mediate productive folding in a hydrophilic, GroES-encapsulated chamber, the so-called cis cavity. Upon ATP hydrolysis within the cis ring, the asymmetric complex becomes able to accept non-native polypeptides and ATP in the open, trans ring. Here we have examined the structural basis for this allosteric switch in activity by cryo-EM and single-particle image processing. ATP hydrolysis does not change the conformation of the cis ring, but its effects are transmitted through an inter-ring contact and cause domain rotations in the mobile trans ring. These rigid-body movements in the trans ring lead to disruption of its intra-ring contacts, expansion of the entire ring and opening of both the nucleotide pocket and the substrate-binding domains, admitting ATP and new substrate protein. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2c7c.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2c7c.ent.gz | 975.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2c7c.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2c7c_validation.pdf.gz | 940 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2c7c_full_validation.pdf.gz | 966.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2c7c_validation.xml.gz | 172.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2c7c_validation.cif.gz | 275.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c7/2c7c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c7/2c7c | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57260.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5 #2: タンパク質 | 分子量: 10400.938 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F9 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: GROEL-ATP7-GROES / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 12.5MM HEPES, 5MM KCL, 5MM MGCL2 / pH: 7.5 / 詳細: 12.5MM HEPES, 5MM KCL, 5MM MGCL2 |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1100 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 100 K |
撮影 | 電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 189 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: FULL CORRECTION ON 2D CLASS AVERAGES | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C7 (7回回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING-BASED ANGULAR REFINEMENT OF MSA GENERATED CLASSES. ITERATIVE ALGEBRAIC RECONSTRUCTION IN SPIDER. 解像度: 7.7 Å / 粒子像の数: 16281 / ピクセルサイズ(公称値): 1.4 Å 詳細: RECIPROCAL SPACE FITTING OF SEVEN INDEPENDENT RIGID BODIES WITH URO. FITTED ENTITIES WERE GROEL EQUATORIAL (RESIDUES 3-136 AND 410-524), INTERMEDIATE (RESIDUES 137-192 AND 374-409) AND APICAL ...詳細: RECIPROCAL SPACE FITTING OF SEVEN INDEPENDENT RIGID BODIES WITH URO. FITTED ENTITIES WERE GROEL EQUATORIAL (RESIDUES 3-136 AND 410-524), INTERMEDIATE (RESIDUES 137-192 AND 374-409) AND APICAL (RESIDUES 192-373) DOMAINS, PLUS A GROES SUBUNIT. THE MAP INTO WHICH THESE COORDINATES WERE FITTED IS AVAILABLE AT THE EMD (EMD-1180) 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 詳細: METHOD--RECIPROCAL SPACE FITTING IN URO | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 7.7 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 7.7 Å
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