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万見
- EMDB-2981: Cryo-EM reveals the conformation of a substrate analogue in the h... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2981
タイトルCryo-EM reveals the conformation of a substrate analogue in the human 20S proteasome core
マップデータreconstruction of the human 20S proteasome core, as determined by the 3D reconstitution algorithm, without further masking, sharpening or Fourier filtering
試料
  • 試料: human 20S proteasome core
  • タンパク質・ペプチド: x 14種
キーワードproteasome (プロテアソーム) / 20S / human (ヒト) / AdaAhx3L3VS / ligand (リガンド) / inhibitor (酵素阻害剤) / drug design (医薬品設計)
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleoside triphosphate binding / regulation of endopeptidase activity / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / proteasome core complex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / immune system process / myofibril / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex ...purine ribonucleoside triphosphate binding / regulation of endopeptidase activity / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / proteasome core complex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / immune system process / myofibril / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / response to organonitrogen compound / proteasome complex / proteolysis involved in protein catabolic process / sarcomere / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / ciliary basal body / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / proteasomal protein catabolic process / Degradation of DVL / P-body / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Degradation of GLI1 by the proteasome / lipopolysaccharide binding / Hedgehog ligand biogenesis / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / G2/M Checkpoints / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Hedgehog 'on' state / Regulation of RUNX3 expression and activity / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / MAPK6/MAPK4 signaling / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / response to virus / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / ABC-family proteins mediated transport / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / response to organic cyclic compound / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / nuclear matrix / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Separation of Sister Chromatids / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / peptidase activity / ER-Phagosome pathway / regulation of inflammatory response / postsynapse / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / endopeptidase activity / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear body / リボソーム / Ub-specific processing proteases / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / 中心体 / シナプス / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / ミトコンドリア / タンパク質分解
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit ...Proteasome subunit alpha 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 ...Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit beta type-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者da Fonseca PCA / Morris EP
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Cryo-EM reveals the conformation of a substrate analogue in the human 20S proteasome core.
著者: Paula C A da Fonseca / Edward P Morris /
要旨: The proteasome is a highly regulated protease complex fundamental for cell homeostasis and controlled cell cycle progression. It functions by removing a wide range of specifically tagged proteins, ...The proteasome is a highly regulated protease complex fundamental for cell homeostasis and controlled cell cycle progression. It functions by removing a wide range of specifically tagged proteins, including key cellular regulators. Here we present the structure of the human 20S proteasome core bound to a substrate analogue inhibitor molecule, determined by electron cryo-microscopy (cryo-EM) and single-particle analysis at a resolution of around 3.5 Å. Our map allows the building of protein coordinates as well as defining the location and conformation of the inhibitor at the different active sites. These results open new prospects to tackle the proteasome functional mechanisms. Moreover, they also further demonstrate that cryo-EM is emerging as a realistic approach for general structural studies of protein-ligand interactions.
履歴
登録2015年4月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月27日-
マップ公開2015年7月15日-
更新2015年8月26日-
現状2015年8月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5a0q
  • 表面レベル: 3.2
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  • 原子モデル: PDB-5a0q
  • 表面レベル: 3.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2981.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2981.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of the human 20S proteasome core, as determined by the 3D reconstitution algorithm, without further masking, sharpening or Fourier filtering
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.2 / ムービー #1: 3.2
最小 - 最大-13.471917149999999 - 16.751863480000001
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-129-129-129
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.240266.240266.240
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-129-129-129
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-13.47216.7520.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human 20S proteasome core

全体名称: human 20S proteasome core
要素
  • 試料: human 20S proteasome core
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-6プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-2プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-4プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-7プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-5プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-1プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-3プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-6プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-7プロテアソーム
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-3PSMB3
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-2PSMB2
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-5PSMB5
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-1PSMB1
  • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit beta type-4PSMB4

+
超分子 #1000: human 20S proteasome core

超分子名称: human 20S proteasome core / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: the sample was monodisperse / 集合状態: 14-mer / Number unique components: 14
分子量理論値: 750 KDa

+
分子 #1: Proteasome subunit alpha type-6

分子名称: Proteasome subunit alpha type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: PSMA6, proteasome alpha1 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 27 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-6

+
分子 #2: Proteasome subunit alpha type-2

分子名称: Proteasome subunit alpha type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: PSMA2, proteasome alpha2 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 26 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-2

+
分子 #3: Proteasome subunit alpha type-4

分子名称: Proteasome subunit alpha type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: PSMA4, proteasome alpha3 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 29 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-4

+
分子 #4: Proteasome subunit alpha type-7

分子名称: Proteasome subunit alpha type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: PSMA7, proteasome alpha4 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 28 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-7

+
分子 #5: Proteasome subunit alpha type-5

分子名称: Proteasome subunit alpha type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: PSMA5, proteasome alpha5 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 26 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-5

+
分子 #6: Proteasome subunit alpha type-1

分子名称: Proteasome subunit alpha type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / Name.synonym: PSMA1, proteasome alpha6 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 30 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-1

+
分子 #7: Proteasome subunit alpha type-3

分子名称: Proteasome subunit alpha type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / Name.synonym: PSMA3, proteasome alpha7 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 28 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-3

+
分子 #8: Proteasome subunit beta type-6

分子名称: Proteasome subunit beta type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / Name.synonym: PSMB6, proteasome beta1
詳細: Subunit partially bound to the inhibitor adamantane-acetyl-(6-aminohexanoyl)3-(leucinyl)3-vinyl-(methyl)-sulfone (AdaAhx3L3VS)
コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 25 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit beta type-6

+
分子 #9: Proteasome subunit beta type-7

分子名称: Proteasome subunit beta type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / Name.synonym: PSMB7, proteasome beta2
詳細: Subunit partially bound to the inhibitor adamantane-acetyl-(6-aminohexanoyl)3-(leucinyl)3-vinyl-(methyl)-sulfone (AdaAhx3L3VS)
コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 30 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit beta type-7

+
分子 #10: Proteasome subunit beta type-3

分子名称: Proteasome subunit beta type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / Name.synonym: PSMB3, proteasome beta3 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 23 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit beta type-3

+
分子 #11: Proteasome subunit beta type-2

分子名称: Proteasome subunit beta type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / Name.synonym: PSMB2, proteasome beta4 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 23 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit beta type-2

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分子 #12: Proteasome subunit beta type-5

分子名称: Proteasome subunit beta type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / Name.synonym: PSMB5, proteasome beta5
詳細: Subunit bound to the inhibitor adamantane-acetyl-(6-aminohexanoyl)3-(leucinyl)3-vinyl-(methyl)-sulfone (AdaAhx3L3VS)
コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 28 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit beta type-5

+
分子 #13: Proteasome subunit beta type-1

分子名称: Proteasome subunit beta type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / Name.synonym: PSMB1, proteasome beta6 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 26 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit beta type-1

+
分子 #14: Proteasome subunit beta type-4

分子名称: Proteasome subunit beta type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / Name.synonym: PSMB4, proteasome beta7 / コピー数: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 細胞: erythrocytes
分子量理論値: 29 KDa
配列UniProtKB: Proteasome subunit beta type-4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-HCl, 5 mM MgCl2 and 1mM dithiotreitol
グリッド詳細: 1.2/1.3 Quantifoil coated with freshly floated thin layer of carbon, glow discharged in amylamine atmosphere
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: blot 2.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 134461 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
温度平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at the recording magnification
詳細Each exposure was recorded as 17 individual frames captured at a rate of 0.056 second/frame, with an electron dose of 2.8 electrons/square angstrom. Data-set recorded using EPU software.
日付2014年2月4日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 960 / 平均電子線量: 48 e/Å2
詳細: each image is the sum of 17 frames recorded by the direct electron detector
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: full recorded image
最終 角度割当詳細: Beta 0 degrees, gamma 90 degrees (IMAGIC)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider, Tigris, Imagic
詳細: the analysis was done using a data-set recorded during a single EM session
使用した粒子像数: 76500
詳細automatic particle picking followed by careful manual removal of false positives and addition of false negatives; high resolution analysis was done using the sum of frames 3-10

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3une


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I / Chain - #9 - Chain ID: J / Chain - #10 - Chain ID: K / Chain - #11 - Chain ID: L / Chain - #12 - Chain ID: M / Chain - #13 - Chain ID: N / Chain - #14 - Chain ID: O / Chain - #15 - Chain ID: P / Chain - #16 - Chain ID: Q / Chain - #17 - Chain ID: R / Chain - #18 - Chain ID: S / Chain - #19 - Chain ID: T / Chain - #20 - Chain ID: U / Chain - #21 - Chain ID: V / Chain - #22 - Chain ID: W / Chain - #23 - Chain ID: X / Chain - #24 - Chain ID: Y / Chain - #25 - Chain ID: Z / Chain - #26 - Chain ID: a / Chain - #27 - Chain ID: b
ソフトウェア名称: Coot, Phenix
詳細The model of the human 20S proteasome core was built based on the X-ray crystal structure of the mouse constitutive apo 20S proteasome core (3UNE) using real space refinement in Coot and Phenix
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5a0q:
Cryo-EM reveals the conformation of a substrate analogue in the human 20S proteasome core

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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