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万見
- EMDB-1120: Conservation of the capsid structure in tailed dsDNA bacteriophag... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1120
タイトルConservation of the capsid structure in tailed dsDNA bacteriophages: the pseudoatomic structure of phi29.
マップデータThis map is a 3D cryo-EM reconstruction of a fiberless, isometric variant of bacteriophage phi29.
試料
  • 試料: phi29 fiberless isometric particle
  • ウイルス: Bacillus phage phi29 (ファージ)
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.9 Å
データ登録者Morais MC / Choi KH / Koti JS / Chipman PR / Anderson DL / Rossmann MG
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2005
タイトル: Conservation of the capsid structure in tailed dsDNA bacteriophages: the pseudoatomic structure of phi29.
著者: Marc C Morais / Kyung H Choi / Jaya S Koti / Paul R Chipman / Dwight L Anderson / Michael G Rossmann /
要旨: Bacteriophage phi29 is one of the smallest and simplest known dsDNA phages, making it amenable to structural investigations. The three-dimensional structure of a fiberless, isometric variant has been ...Bacteriophage phi29 is one of the smallest and simplest known dsDNA phages, making it amenable to structural investigations. The three-dimensional structure of a fiberless, isometric variant has been determined to 7.9 A resolution by cryo-electron microscopy (cryo-EM), allowing the identification of alpha helices and beta sheets. Their arrangement indicates that the folds of the phi29 and bacteriophage HK97 capsid proteins are similar except for an additional immunoglobulin-like domain of the phi29 protein. An atomic model that incorporates these two domains fits well into the cryo-EM density of the T = 3, fiberless isometric phi29 particle, and cryo-EM structures of fibered isometric and fiberless prolate prohead phi29 particles at resolutions of 8.7 A and 12.7 A, respectively. Thus, phi29 joins the growing number of phages that utilize the HK97 capsid structure, suggesting that this protein fold may be as prevalent in capsids of dsDNA phages as the jelly roll fold is in eukaryotic viruses.
履歴
登録2005年2月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年4月5日-
マップ公開2005年4月26日-
更新2012年11月7日-
現状2012年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1yxn
  • 表面レベル: 8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1yxn
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1120.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1120.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 82.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This map is a 3D cryo-EM reconstruction of a fiberless, isometric variant of bacteriophage phi29.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.84 Å
密度
表面レベル1: 10.0 / ムービー #1: 8
最小 - 最大-7.0043 - 18.995999999999999
平均 (標準偏差)0.558723 (±3.64087)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-140-140-140
サイズ281281281
Spacing281281281
セルA=B=C: 517.04 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.841.841.84
M x/y/z281281281
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z517.040517.040517.040
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-140-140-140
NX/NY/NZ281281281
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-140-140-140
NC/NR/NS281281281
D min/max/mean-7.00418.9960.559

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : phi29 fiberless isometric particle

全体名称: phi29 fiberless isometric particle
要素
  • 試料: phi29 fiberless isometric particle
  • ウイルス: Bacillus phage phi29 (ファージ)

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超分子 #1000: phi29 fiberless isometric particle

超分子名称: phi29 fiberless isometric particle / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: particle forms an T3 icosahedron / Number unique components: 1
分子量理論値: 8.97 MDa

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超分子 #1: Bacillus phage phi29

超分子名称: Bacillus phage phi29 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: phi29 / NCBI-ID: 10756 / 生物種: Bacillus phage phi29 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: phi29
宿主生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量実験値: 8.97 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 425 Å / T番号(三角分割数): 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
詳細: 25 mM Tris-HCl 5 mM MgCl2 50 mM NaCl 5 mM sodium azide
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: 0 / Tilt angle max: 0
温度平均: 90.0 K
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 0
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 15 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8

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画像解析

CTF補正詳細: CTF correction included phase and amplitude correction for whole micrographs
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMPFT, POR, P3DR / 使用した粒子像数: 5922

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: SITUS and EMFIT
詳細Protocol: Rigid Body. The fitted molecule consists of two domains, an HK97-like domain and a bacterial immunoglobulin group 2-like domain (BIG2). The two domains were fitted separately.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: correlation of laplacian filtered data for SITUS, and for EMFIT, target maximizes positive density around an atom, minimizes negative density, and minimizes clashes ...当てはまり具合の基準: correlation of laplacian filtered data for SITUS, and for EMFIT, target maximizes positive density around an atom, minimizes negative density, and minimizes clashes with neighboring olecules
得られたモデル

PDB-1yxn:
Pseudo-atomic model of a fiberless isometric variant of bacteriophage phi29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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