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- PDB-8vl9: Crystal structure of EloBC-VHL-CDO1 complex bound to compound 8 m... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vl9 | ||||||
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Title | Crystal structure of EloBC-VHL-CDO1 complex bound to compound 8 molecular glue | ||||||
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Function / homology | ![]() sulfur amino acid biosynthetic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Shu, W. / Ma, X. / Tutter, A. / Buckley, D. / Golosov, A. / Michaud, G. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: A small molecule VHL molecular glue degrader for cysteine dioxygenase 1 Authors: Tutter, A. / Buckley, D. / Golosov, A. / Ma, X. / Shu, W. / Michaud, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 241 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
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Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8vlbC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 18712.328 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 13147.781 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 10843.420 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: Protein | ![]() Mass: 23060.955 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 4 types, 123 molecules ![](data/chem/img/CIT.gif)
![](data/chem/img/FE2.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/FE2.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-A1ACI / Mass: 491.582 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Formula: C27H33N5O4 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION |
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#6: Chemical | ChemComp-CIT / ![]() |
#7: Chemical | ChemComp-FE2 / |
#8: Water | ChemComp-HOH / ![]() |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.09 Å3/Da / Density % sol: 69.96 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2M SODIUM CITRATE, 0.1M BIS-TRIS-PROPANE PH 6.5, 20% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 12M / Detector: PIXEL / Date: Apr 18, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.5→48.774 Å / Num. obs: 37748 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 19.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.196 / Rpim(I) all: 0.045 / Χ2: 1.06 / Net I/σ(I): 10.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.6 Å / Redundancy: 15 % / Mean I/σ(I) obs: 0.467 / Num. unique obs: 4247 / CC1/2: 0.567 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→48.774 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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