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- PDB-8pmi: Structure of Nal1 indica cultivar IR64, construct 36-458 in prese... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pmi | |||||||||||||||
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Title | Structure of Nal1 indica cultivar IR64, construct 36-458 in presence of peptide from FZP protein | |||||||||||||||
![]() | Protein NARROW LEAF 1 | |||||||||||||||
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Function / homology | ![]() stem vascular tissue pattern formation / internode patterning / regulation of leaf development / leaf vascular tissue pattern formation / ![]() ![]() Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Huang, L.Y. / Rety, S. / Xi, X.G. | |||||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The catalytic triad of rice NARROW LEAF1 involves H234. Authors: Ling-Yun Huang / Na-Nv Liu / Wei-Fei Chen / Xia Ai / Hai-Hong Li / Ze-Lin Zhang / Xi-Miao Hou / Philippe Fossé / Olivier Mauffret / Dong-Sheng Lei / Stephane Rety / Xu-Guang Xi / ![]() ![]() Abstract: NARROW LEAF1 (NAL1) exerts a multifaceted influence on leaf morphology and crop yield. Recent crystal study proposed that histidine 233 (H233) is part of the catalytic triad. Here we report that ...NARROW LEAF1 (NAL1) exerts a multifaceted influence on leaf morphology and crop yield. Recent crystal study proposed that histidine 233 (H233) is part of the catalytic triad. Here we report that unlike suggested previously, H234 instead of H233 is a component of the catalytic triad alongside residues D291 and S385 in NAL1. Remarkably, residue 233 unexpectedly plays a pivotal role in regulating NAL1's proteolytic activity. These findings establish a strong foundation for utilizing NAL1 in breeding programs aimed at improving crop yield. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
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Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8pmeC ![]() 8pmgC ![]() 8pmlC ![]() 8pmmC ![]() 8pn1C ![]() 8pn2C C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 46214.238 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: NAL1, GFP, LSCHL4, SPIKE, Os04g0615000, LOC_Os04g52479, OsJ_16147 Plasmid: pET15b-SUMO / Production host: ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-ATP / ![]() #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / ![]() #5: Chemical | ChemComp-NH4 / | ![]() Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.98 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 0.05M MES 12% methanol 4% PEG 2000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 23, 2023 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.826→94.593 Å / Num. obs: 50605 / % possible obs: 95.1 % / Redundancy: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 73.14 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.245 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.254 / Net I/σ(I): 9.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.826→3.132 Å / Rmerge(I) obs: 2.09 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 2530 / CC1/2: 0.588 / Rpim(I) all: 0.608 / Rrim(I) all: 2.178 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 83.85 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.83→49.5 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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