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- PDB-8oxu: Crystal Structure of the Hsp90-LA1011 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oxu
タイトルCrystal Structure of the Hsp90-LA1011 Complex
要素ATP-dependent molecular chaperone HSP82
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Inhibitor Complex (酵素阻害剤)
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / regulation of telomere maintenance / box C/D snoRNP assembly / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / disordered domain specific binding / フォールディング / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-W5R / ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Roe, S.M. / Prodromou, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用
ジャーナル: Biomolecules / 年: 2023
タイトル: The Crystal Structure of the Hsp90-LA1011 Complex and the Mechanism by Which LA1011 May Improve the Prognosis of Alzheimer's Disease.
著者: Roe, S.M. / Torok, Z. / McGown, A. / Horvath, I. / Spencer, J. / Pazmany, T. / Vigh, L. / Prodromou, C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2023年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
B: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
C: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
D: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2515
ポリマ－109,7534
非ポリマー4981
水181
1
A: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
B: ATP-dependent molecular chaperone HSP82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8772
ポリマ－54,8772
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
D: ATP-dependent molecular chaperone HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3743
ポリマ－54,8772
非ポリマー4981
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.714, 97.714, 275.575
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 439 through 444 and (name N...
d_2ens_1(chain "B" and ((resid 439 through 444 and (name N...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 439 through 451 or (resid 452...
d_4ens_1(chain "D" and ((resid 439 through 444 and (name N...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1LEUASNA1 - 231
d_21ens_1LEUGLNB1 - 158
d_22ens_1SERASNB161 - 233
d_31ens_1LEUGLNC1 - 158
d_32ens_1SERASNC160 - 232
d_41ens_1LEUGLNE1 - 158
d_42ens_1SERASNE161 - 233

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999452830884, 0.0273315868821, 0.0186285586141), (0.0328728718915, 0.883150791255, 0.467935950959), (-0.00366239418107, 0.468292285079, -0.883566026171)-82.8627644019, 21.4123068905, -75.473748212
2given(0.777571717108, 0.100461891354, -0.620717031455), (0.0954879643316, -0.994571302794, -0.0413518116562), (-0.621501627851, -0.0271170065646, -0.782943417198)-32.1352894033, 57.6383704858, -84.7297039896
3given(-0.798008336882, -0.097444106555, 0.594716184717), (-0.230924450244, -0.862074101349, -0.451112116954), (0.556647637691, -0.497325738205, 0.66544009315)-51.2213677457, 26.6312941768, 25.3634757527

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / 82 kDa heat shock protein / Heat shock protein Hsp90 heat-inducible isoform


分子量: 27438.328 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HSP82, HSP90, YPL240C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: 化合物 ChemComp-W5R / dimethyl 2,6-bis[2-(dimethylamino)ethyl]-1-methyl-4-[4-(trifluoromethyl)phenyl]-4~{H}-pyridine-3,5-dicarboxylate


分子量: 497.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H34F3N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.96 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: MES pH 7.5, Magnesium chloride hexahydrate, PEG Smear Medium, 2propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96864 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96864 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→92.1 Å / Num. obs: 23054 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 70.11 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.94→3.19 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1153 / CC1/2: 0.361 / % possible all: 58.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
PHENIX1.19_4092精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.94→79.71 Å / SU ML: 0.3797 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.3056
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3062 1125 4.88 %
Rwork0.247 21908 -
obs0.2498 23033 78.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 56.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.94→79.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6781 0 35 1 6817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00546924
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05099439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05071162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00571211
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.51631007
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.07060574042
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.25991057205
ens_1d_4AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.22801006387
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.94-3.070.3299150.386336X-RAY DIFFRACTION9.79
3.07-3.230.4152640.34831179X-RAY DIFFRACTION34.58
3.23-3.430.35291440.32783080X-RAY DIFFRACTION89.13
3.43-3.70.34252070.27283378X-RAY DIFFRACTION98.46
3.7-4.070.30791680.24723446X-RAY DIFFRACTION98.31
4.07-4.660.27641790.22233409X-RAY DIFFRACTION97.77
4.66-5.870.31911640.24073466X-RAY DIFFRACTION97.37
5.87-79.710.27711840.22133614X-RAY DIFFRACTION95.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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