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- PDB-8oox: Glutamine synthetase from Methermicoccus shengliensis at a resolu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oox
タイトルGlutamine synthetase from Methermicoccus shengliensis at a resolution of 3.09 A
要素Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Nitrogen-assimilation / methanogenic archaea (メタン菌) / methylotrophic / thermophile (好熱菌) / ammonia (アンモニア) / glutamate (グルタミン酸) / ATP (アデノシン三リン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Methermicoccus shengliensis DSM 18856 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Mueller, M.-C. / Lemaire, O.N. / Wagner, T.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Societyna ドイツ
German Research Foundation (DFG)KU 3768/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2024
タイトル: Differences in regulation mechanisms of glutamine synthetases from methanogenic archaea unveiled by structural investigations.
著者: Muller, M.C. / Lemaire, O.N. / Kurth, J.M. / Welte, C.U. / Wagner, T.
履歴
登録2023年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,15812
ポリマ－99,1732
非ポリマー98510
水0
1
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
ヘテロ分子
x 6


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, native gel electrophoresis
  • 601 kDa, 12 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)600,94972
ポリマ－595,03712
非ポリマー5,91360
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_455y-1/2,-z+1/2,-x1
crystal symmetry operation14_555-y+1/4,-x+1/4,-z+1/41
crystal symmetry operation18_454-x-1/4,z+1/4,y-1/41
crystal symmetry operation22_455z-1/4,-y+3/4,x+1/41
Buried area77830 Å2
ΔGint-381 kcal/mol
Surface area181040 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)226.465, 226.465, 226.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

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要素

#1: タンパク質 Glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ


分子量: 49586.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methermicoccus shengliensis DSM 18856 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Plasmid details: / / Variant: / / 株: DSM 18856 / 組織: / / 参照: UniProt: A0A832VZP6
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.84 % / 解説: Flat squares
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: The protein was crystallized fresh without any freezing step, and obtained through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United ...詳細: The protein was crystallized fresh without any freezing step, and obtained through the sitting drop method on a 96-Well MRC 2-Drop Crystallization Plates in polystyrene (SWISSCI, United Kingdom) under anaerobic conditions (N2:H2, gas ratio of 97:3). Crystallization was performed at 9 mg/ml glutamine synthetase in 25 mM Tris/HCl pH 7.6, 10% glycerol, and 2 mM dithiothreitol. The reservoir contained 90 ul precipitant (1.6 M sodium citrate tribasic dihydrate). 0.55 uL protein was mixed with 0.55 uL precipitant. Crystals were soaked in the precipitant supplemented with 30% v/v glycerol before freezing in liquid nitrogen.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.088→130.75 Å / Num. obs: 35711 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 26.6 % / Biso Wilson estimate: 83.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.345 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.352 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 3.088→3.172 Å / 冗長度: 26.8 % / Rmerge(I) obs: 3.099 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1793 / CC1/2: 0.486 / Rpim(I) all: 0.607 / Rrim(I) all: 3.159 / % possible all: 63.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.09→65.37 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.81 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Refinement was performed with PHENIX and BUSTER in combination with fast automatic visual model building in COOT. All models were systematically validated by using Molprobity. The model was ...詳細: Refinement was performed with PHENIX and BUSTER in combination with fast automatic visual model building in COOT. All models were systematically validated by using Molprobity. The model was refined by applying Translation/Libration/Screw, without Non-crystallographic symmetry and without generating hydrogens.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2162 1748 4.9 %
Rwork0.1863 --
obs0.1878 35696 96.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.09→65.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6920 0 64 0 6984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047134
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6789661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.182691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451047
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0131272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.09-3.180.3225870.27091858X-RAY DIFFRACTION65
3.18-3.280.30791370.26542695X-RAY DIFFRACTION94
3.28-3.40.29071340.24752881X-RAY DIFFRACTION100
3.4-3.530.25931600.2372863X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.70.28031780.20832856X-RAY DIFFRACTION100
3.7-3.890.23811490.18482897X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.130.18881410.16012906X-RAY DIFFRACTION100
4.13-4.450.17621380.15372922X-RAY DIFFRACTION100
4.45-4.90.18541570.14192929X-RAY DIFFRACTION100
4.9-5.610.16271560.16872954X-RAY DIFFRACTION100
5.61-7.060.25611380.2113013X-RAY DIFFRACTION100
7.07-65.370.19611730.18013174X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7298-0.157-2.19184.974-1.21474.8288-0.1432-0.1642-0.1943-0.13110.16680.54090.4023-0.3205-0.04080.4351-0.0805-0.0810.6316-0.02630.6537-75.899361.131918.1988
22.24420.40350.471.62520.35422.89780.1119-0.1101-0.38540.1903-0.03860.02380.2787-0.0521-0.09420.43110.0546-0.06840.46170.03070.606-56.453448.82949.911
32.69962.2696-0.18053.3925-0.33480.5696-0.1070.1967-0.4338-0.25460.1015-0.21270.09640.07390.01430.6150.0523-0.10060.6207-0.04590.6112-53.680752.1666-5.6582
42.1458-0.1290.47841.4556-0.06561.56460.0313-0.0755-0.2667-0.05760.08290.22540.2433-0.2059-0.10260.50170.0013-0.0460.43490.06620.6104-32.499135.612927.9622
50.95990.7257-0.56534.4971-1.44061.47560.1072-0.0917-0.2649-0.0772-0.1389-0.42280.27860.23850.02450.49580.1126-0.08410.5149-0.02690.5983-12.017233.74718.7418
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 3 through 107 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 108 through 295 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 296 through 442 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 3 through 266 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 267 through 442 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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