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- PDB-8jjs: Human K-Ras G12D (GDP-bound) in complex with cyclic peptide inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jjs
タイトルHuman K-Ras G12D (GDP-bound) in complex with cyclic peptide inhibitor AP10343
要素
  • Isoform 2B of GTPase KRas
  • MAA-ILE-SAR-SAR-7T2-SAR-IAE-LEU-MEA-MLE-7TK
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / CYCLIC PEPTIDE (環状ペプチド) / ONCOLOGY (腫瘍学) / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain astrocyte development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants ...forebrain astrocyte development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / negative regulation of epithelial cell differentiation / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / type I pneumocyte differentiation / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / glial cell proliferation / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Erythropoietin activates RAS / protein-membrane adaptor activity / homeostasis of number of cells within a tissue / positive regulation of glial cell proliferation / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / p38MAPK events / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / GRB2 events in ERBB2 signaling / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / 低分子量GTPアーゼ / G protein activity / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / FCERI mediated MAPK activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / visual learning / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of RAS by GAPs / Negative regulation of MAPK pathway / RAS processing / GDP binding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / DAP12 signaling / Ca2+ pathway / 遺伝子発現 / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / neuron apoptotic process / Ras protein signal transduction / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / positive regulation of protein phosphorylation / ゴルジ体 / focal adhesion
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase KRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.534 Å
データ登録者Irie, M. / Fukami, T.A. / Tanada, M. / Ohta, A. / Torizawa, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2023
タイトル: Development of Orally Bioavailable Peptides Targeting an Intracellular Protein: From a Hit to a Clinical KRAS Inhibitor.
著者: Tanada, M. / Tamiya, M. / Matsuo, A. / Chiyoda, A. / Takano, K. / Ito, T. / Irie, M. / Kotake, T. / Takeyama, R. / Kawada, H. / Hayashi, R. / Ishikawa, S. / Nomura, K. / Furuichi, N. / ...著者: Tanada, M. / Tamiya, M. / Matsuo, A. / Chiyoda, A. / Takano, K. / Ito, T. / Irie, M. / Kotake, T. / Takeyama, R. / Kawada, H. / Hayashi, R. / Ishikawa, S. / Nomura, K. / Furuichi, N. / Morita, Y. / Kage, M. / Hashimoto, S. / Nii, K. / Sase, H. / Ohara, K. / Ohta, A. / Kuramoto, S. / Nishimura, Y. / Iikura, H. / Shiraishi, T.
履歴
登録2023年5月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2B of GTPase KRas
I: MAA-ILE-SAR-SAR-7T2-SAR-IAE-LEU-MEA-MLE-7TK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3307
ポリマ－21,5752
非ポリマー7565
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area8590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.596, 66.596, 86.613
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AI

#1: タンパク質 Isoform 2B of GTPase KRas


分子量: 20150.582 Da / 分子数: 1 / 変異: G12D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner(DE3)pLacI / 参照: UniProt: P01116
#2: タンパク質・ペプチド MAA-ILE-SAR-SAR-7T2-SAR-IAE-LEU-MEA-MLE-7TK


分子量: 1424.091 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 4種, 127分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.0 M Ammonium sulfate, 25 %(v/v) Ethylene glycol as cryoprotectant

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.045 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.045 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.534→57.674 Å / Num. obs: 21593 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 20.49 %
詳細: Some remarks regarding the mmCIF items written, the PDB Exchange Dictionary (PDBx/mmCIF) Version 5.0 supporting the data files in the current PDB archive (dictionary version 5.325, last ...詳細: Some remarks regarding the mmCIF items written, the PDB Exchange Dictionary (PDBx/mmCIF) Version 5.0 supporting the data files in the current PDB archive (dictionary version 5.325, last updated 2020-04-13: http://mmcif.wwpdb.org/dictionaries/mmcif_pdbx_v50.dic/Index/) and the actual quantities provided by MRFANA (https://github.com/githubgphl/MRFANA) from the autoPROC package (https://www.globalphasing.com/autoproc/). In general, the mmCIF categories here should provide items that are currently used in the PDB archive. If there are alternatives, the one recommended by the PDB developers has been selected. The distinction between *_all and *_obs quantities is not always clear: often only one version is actively used within the PDB archive (or is the one recommended by PDB developers). The intention of distinguishing between classes of reflections before and after some kind of observation criterion was applied, can in principle be useful - but such criteria change in various ways throughout the data processing steps (rejection of overloaded or too partial reflections, outlier/misfit rejections during scaling etc) and there is no retrospect computation of data scaling/merging statistics for the reflections used in the final refinement (where another observation criterion might have been applied). Typical data processing will usually only provide one version of statistics at various stages and these are given in the recommended item here, irrespective of the "_all" and "_obs" connotation, see e.g. the use of _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs, _reflns.pdbx_Rrim_I_all and _reflns.pdbx_Rpim_I_all. Please note that all statistics related to "merged intensities" (or "merging") are based on inverse-variance weighting of the individual measurements making up a symmetry-unique reflection. This is standard for several decades now, even if some of the dictionary definitions seem to suggest that a simple "mean" or "average" intensity is being used instead. R-values are always given for all symmetry-equivalent reflections following Friedel's law, i.e. Bijvoet pairs are not treated separately (since we want to describe the overall mean intensity and not the mean I(+) and I(-) here). The Rrim metric is identical to the Rmeas R-value and only differs in name. _reflns.pdbx_number_measured_all is the number of measured intensities just before the final merging step (at which point no additional rejection takes place). _reflns.number_obs is the number of symmetry-unique observations, i.e. the result of merging those measurements via inverse-variance weighting. _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI is based on the merged intensities (_reflns.number_obs) as expected. _reflns.pdbx_redundancy is synonymous with "multiplicity". The per-shell item _reflns_shell.number_measured_all corresponds to the overall value _reflns.pdbx_number_measured_all. The per-shell item _reflns_shell.number_unique_all corresponds to the overall value _reflns.number_obs. The per-shell item _reflns_shell.percent_possible_all corresponds to the overall value _reflns.percent_possible_obs. The per-shell item _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs corresponds to the overall value given as _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI. But be aware of the incorrect definition of the former in the current dictionary!
CC1/2: 0.999 / CC1/2 anomalous: -0.329 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.0232 / Rrim(I) all: 0.1065 / AbsDiff over sigma anomalous: 0.743 / Baniso tensor eigenvalue 1: 30.8 Å2 / Baniso tensor eigenvalue 2: 30.8 Å2 / Baniso tensor eigenvalue 3: 17.8 Å2 / Baniso tensor eigenvector 1 ortho1: 1 / Baniso tensor eigenvector 1 ortho2: 0 / Baniso tensor eigenvector 1 ortho3: 0 / Baniso tensor eigenvector 2 ortho1: 0 / Baniso tensor eigenvector 2 ortho2: 1 / Baniso tensor eigenvector 2 ortho3: 0 / Baniso tensor eigenvector 3 ortho1: 0 / Baniso tensor eigenvector 3 ortho2: 0 / Baniso tensor eigenvector 3 ortho3: 1 / Aniso diffraction limit 1: 1.856 Å / Aniso diffraction limit 2: 1.856 Å / Aniso diffraction limit 3: 1.499 Å / Aniso diffraction limit axis 1 ortho1: 1 / Aniso diffraction limit axis 1 ortho2: 0 / Aniso diffraction limit axis 1 ortho3: 0 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho1: 0 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho2: 1 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho3: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho1: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho2: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho3: 1 / Net I/σ(I): 19.1 / Num. measured all: 442425 / Orthogonalization convention: pdb / % possible anomalous: 94.4 / % possible ellipsoidal: 95 / % possible ellipsoidal anomalous: 94.4 / % possible spherical: 66.2 / % possible spherical anomalous: 65.8 / Redundancy anomalous: 10.42
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. measured obsNum. unique allNum. unique obsCC1/2CC1/2 anomalousRpim(I) allRrim(I) allAbsDiff over sigma anomalous% possible anomalous% possible ellipsoidal% possible ellipsoidal anomalous% possible spherical% possible spherical anomalousRedundancy anomalous% possible all
4.808-57.67420.950.035871.522262422624108010800.999-0.5670.0080.03670.81899.599.999.599.999.510.9899.9
3.819-4.80821.990.039568.842379623796108210820.999-0.4490.00860.04040.7510010010010010011.28100
3.326-3.81922.230.053155.192389323893107510750.999-0.3540.01150.05430.78410010010010010011.32100
3.02-3.32622.380.075339.692412324123107810780.999-0.3070.01620.0770.77310010010010010011.42100
2.801-3.0222.30.107329.982417524175108410840.997-0.2090.02330.10990.78610010010010010011.32100
2.638-2.80119.340.140620.452087320873107910790.996-0.1130.03270.14440.7811001001001001009.88100
2.504-2.63817.850.169616.621930119301108110810.994-0.1150.04120.17460.7761001001001001009.1100
2.393-2.50419.140.214414.312061820618107710770.993-0.0150.05030.22030.7771001001001001009.71100
2.301-2.39320.210.253312.52186321863108210820.994-0.0410.05770.25980.74710010010010010010.22100
2.22-2.30120.740.337110.172235522355107810780.987-0.0550.07570.34560.76410010010010010010.48100
2.151-2.2221.030.39938.712277622776108310830.986-0.0830.08890.40910.7110010010010010010.63100
2.088-2.15121.190.49137.222283922839107810780.9790.0210.10880.50330.75410010010010010010.71100
2.035-2.08821.270.63975.622290822908107710770.9740.0080.14110.65520.74699.910099.910099.910.76100
1.984-2.03521.480.80724.512323823238108210820.95-0.0360.17710.82650.7110010010010010010.86100
1.94-1.98421.520.96573.812320123201107810780.94-0.0630.21150.98870.71410010010010010010.88100
1.897-1.9421.651.22563.032335923359107910790.902-0.0780.26731.25460.68399.899.799.899.799.810.9299.7
1.855-1.89721.571.37912.692335823358108310830.895-0.0040.30081.41170.6929190.29190.29110.8590.2
1.787-1.85520.271.18423.052190921909108110810.894-0.0850.26631.2140.72472.372.472.349.350.310.1572.4
1.694-1.78718.881.34482.482025520255107310730.829-0.0590.31251.38110.67973.773.973.73030.59.4673.9
1.534-1.69413.811.53591.741496114961108310830.671-0.0240.41511.59310.70473.881.973.812.911.97.4181.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROC1.1.7data processing
XDSJan 31, 2020データ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
pointless1.12.12データスケーリング
STARANISO2.3.63データスケーリング
BUSTER2.11.8精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.534→57.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU R Cruickshank DPI: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.128 / SU Rfree Blow DPI: 0.116 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.116
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2421 1056 4.89 %RANDOM
Rwork0.2207 ---
obs0.2217 21593 66.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 77.55 Å2 / Biso mean: 27.04 Å2 / Biso min: 10.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3308 Å20 Å20 Å2
2--0.3308 Å20 Å2
3----0.6617 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.534→57.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1443 0 44 122 1609
Biso mean--36.99 35.82 -
残基数----180
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d559SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes260HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1510HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion195SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1440SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1510HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2054HARMONIC20.92
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.4
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.33
LS精密化 シェル解像度: 1.534→1.62 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2334 21 4.86 %
Rwork0.277 411 -
obs--8.52 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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