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- PDB-8gzw: Klebsiella pneumoniae FtsZ complexed with monobody (P21) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gzw
タイトルKlebsiella pneumoniae FtsZ complexed with monobody (P21)
要素
  • Cell division protein FtsZ細胞分裂
  • Monobody
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Cell division (細胞分裂) / Monobody / GTPase (GTPアーゼ) / HYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal ...Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Matsumura, H. / Yoshizawa, T. / Fujita, J. / Tanaka, S. / Amesaka, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K06094 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structures of a FtsZ single protofilament and a double-helical tube in complex with a monobody.
著者: Junso Fujita / Hiroshi Amesaka / Takuya Yoshizawa / Kota Hibino / Natsuki Kamimura / Natsuko Kuroda / Takamoto Konishi / Yuki Kato / Mizuho Hara / Tsuyoshi Inoue / Keiichi Namba / Shun-Ichi ...著者: Junso Fujita / Hiroshi Amesaka / Takuya Yoshizawa / Kota Hibino / Natsuki Kamimura / Natsuko Kuroda / Takamoto Konishi / Yuki Kato / Mizuho Hara / Tsuyoshi Inoue / Keiichi Namba / Shun-Ichi Tanaka / Hiroyoshi Matsumura /
要旨: FtsZ polymerizes into protofilaments to form the Z-ring that acts as a scaffold for accessory proteins during cell division. Structures of FtsZ have been previously solved, but detailed mechanistic ...FtsZ polymerizes into protofilaments to form the Z-ring that acts as a scaffold for accessory proteins during cell division. Structures of FtsZ have been previously solved, but detailed mechanistic insights are lacking. Here, we determine the cryoEM structure of a single protofilament of FtsZ from Klebsiella pneumoniae (KpFtsZ) in a polymerization-preferred conformation. We also develop a monobody (Mb) that binds to KpFtsZ and FtsZ from Escherichia coli without affecting their GTPase activity. Crystal structures of the FtsZ-Mb complexes reveal the Mb binding mode, while addition of Mb in vivo inhibits cell division. A cryoEM structure of a double-helical tube of KpFtsZ-Mb at 2.7 Å resolution shows two parallel protofilaments. Our present study highlights the physiological roles of the conformational changes of FtsZ in treadmilling that regulate cell division.
履歴
登録2022年9月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein FtsZ
B: Monobody
C: Cell division protein FtsZ
D: Monobody
E: Cell division protein FtsZ
F: Monobody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,1159
ポリマ－124,7856
非ポリマー1,3303
水72140
1
A: Cell division protein FtsZ
B: Monobody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0383
ポリマ－41,5952
非ポリマー4431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area16900 Å2
手法PISA
2
C: Cell division protein FtsZ
D: Monobody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0383
ポリマ－41,5952
非ポリマー4431
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
3
E: Cell division protein FtsZ
F: Monobody
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0383
ポリマ－41,5952
非ポリマー4431
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.471, 66.933, 102.172
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.055, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Cell division protein FtsZ / 細胞分裂 / Filamenting temperature-sensitive mutant Z


分子量: 31813.107 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: ftsZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W9BCK7
#2: 抗体 Monobody /


分子量: 9781.873 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.2M sodium formate, 0.1M Bis-Tris propane pH6.5, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40.05 Å / Num. obs: 41534 / % possible obs: 99.69 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 55.89 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 15.57
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å / Num. unique obs: 4148 / CC1/2: 0.866

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LL5

6ll5


解像度: 2.5→40.05 Å / SU ML: 0.4442 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.3394
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2836 2076 5 %
Rwork0.2147 39453 -
obs0.2182 41529 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8684 0 84 40 8808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00818885
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07212074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06061445
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00811567
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.66251306
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.560.44281380.3422626X-RAY DIFFRACTION99.89
2.56-2.620.38711360.30612590X-RAY DIFFRACTION99.71
2.62-2.690.34821380.2742618X-RAY DIFFRACTION99.78
2.69-2.770.34861390.2692638X-RAY DIFFRACTION99.86
2.77-2.860.36091360.25592596X-RAY DIFFRACTION99.78
2.86-2.960.33951370.26872590X-RAY DIFFRACTION99.82
2.96-3.080.36061390.27432646X-RAY DIFFRACTION99.93
3.08-3.220.28781370.2512606X-RAY DIFFRACTION99.89
3.22-3.390.33681390.24012646X-RAY DIFFRACTION99.71
3.39-3.60.28621370.23262600X-RAY DIFFRACTION99.56
3.61-3.880.31271380.22552622X-RAY DIFFRACTION99.67
3.88-4.270.26981400.20262660X-RAY DIFFRACTION99.79
4.27-4.890.25951390.17792644X-RAY DIFFRACTION99.64
4.89-6.160.25271400.19162652X-RAY DIFFRACTION99.68
6.16-40.050.19841430.15692719X-RAY DIFFRACTION99.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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