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万見
- PDB-8fx4: GC-C-Hsp90-Cdc37 regulatory complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fx4
タイトルGC-C-Hsp90-Cdc37 regulatory complex
要素
  • Guanylyl cyclase C
  • Heat shock protein HSP 90-betaHeat shock response
  • Hsp90 co-chaperone Cdc37
キーワードSIGNALING PROTEIN/CHAPERONE / guanylyl cyclase (グアニル酸シクラーゼ) / receptor (受容体) / heat shock protein (熱ショックタンパク質) / regulation (規制) / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Intestinal infectious diseases / 消化 / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / peptide receptor activity / グアニル酸シクラーゼ / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / adenylate cyclase activity / toxic substance binding / ATP-dependent protein folding chaperone ...Intestinal infectious diseases / 消化 / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / peptide receptor activity / グアニル酸シクラーゼ / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / adenylate cyclase activity / toxic substance binding / ATP-dependent protein folding chaperone / response to toxic substance / unfolded protein binding / メラノソーム / regulation of cell population proliferation / protein kinase activity / intracellular signal transduction / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / protein kinase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Membrane Guanylate Cyclase receptor GC-C, pseudokinase domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 ...Membrane Guanylate Cyclase receptor GC-C, pseudokinase domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Periplasmic binding protein-like I / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Heat shock protein HSP 90-beta / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Guanylyl cyclase C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Caveney, N.A. / Garcia, K.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2023
タイトル: Structural insight into guanylyl cyclase receptor hijacking of the kinase-Hsp90 regulatory mechanism.
著者: Nathanael A Caveney / Naotaka Tsutsumi / K Christopher Garcia /
要旨: Membrane receptor guanylyl cyclases play a role in many important facets of human physiology, from regulating blood pressure to intestinal fluid secretion. The structural mechanisms which influence ...Membrane receptor guanylyl cyclases play a role in many important facets of human physiology, from regulating blood pressure to intestinal fluid secretion. The structural mechanisms which influence these important physiological processes have yet to be explored. We present the 3.9 Å resolution cryo-EM structure of the human membrane receptor guanylyl cyclase GC-C in complex with Hsp90 and its co-chaperone Cdc37, providing insight into the mechanism of Cdc37 mediated binding of GC-C to the Hsp90 regulatory complex. As a membrane protein and non-kinase client of Hsp90-Cdc37, this work shows the remarkable plasticity of Cdc37 to interact with a broad array of clients with significant sequence variation. Furthermore, this work shows how membrane receptor guanylyl cyclases hijack the regulatory mechanisms used for active kinases to facilitate their regulation. Given the known druggability of Hsp90, these insights can guide the further development of membrane receptor guanylyl cyclase-targeted therapeutics and lead to new avenues to treat hypertension, inflammatory bowel disease, and other membrane receptor guanylyl cyclase-related conditions.
履歴
登録2023年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月23日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Hsp90 co-chaperone Cdc37
D: Guanylyl cyclase C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)298,3136
ポリマ－297,2994
非ポリマー1,0142
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-beta / Heat shock response


分子量: 83387.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: A0A8C2MUK8
#2: タンパク質 Hsp90 co-chaperone Cdc37


分子量: 44549.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: G3H6C5
#3: タンパク質 Guanylyl cyclase C / GC-C / Heat-stable enterotoxin receptor / STA receptor / hSTAR / Intestinal guanylate cyclase


分子量: 85974.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GUCY2C, GUC2C, STAR
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P25092, グアニル酸シクラーゼ
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GC-C-Hsp90-Cdc37 regulatory complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 58.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化
画像処理
IDImage recording-ID
11
21
CTF補正
IDEM image processing-IDタイプ
11PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
22PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成
ID解像度 (Å)解像度の算出法粒子像の数Image processing-IDEntry-ID対称性のタイプ
13.9FSC 0.143 CUT-OFF16563518FX4POINT
23.9FSC 0.143 CUT-OFF16563518FX4POINT
33.9FSC 0.143 CUT-OFF16563528FX4POINT
43.9FSC 0.143 CUT-OFF16563528FX4POINT
精密化最高解像度: 3.9 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00413712
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.88118441
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.3831787
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462030
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042349

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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