+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8ex3 | ||||||
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Title | Plasmodium falciparum M1 in complex with inhibitor 9aa | ||||||
Components | M1 family aminopeptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / Malaria / metalloaminopeptidase / inhibitor complex / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / chloroplast / proteolysis / zinc ion binding ...symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / chloroplast / proteolysis / zinc ion binding / membrane / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Calic, P.P.S. / McGowan, S. / Webb, C.T. | ||||||
Funding support | Australia, 1items
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Citation | Journal: Eur.J.Med.Chem. / Year: 2022 Title: Structure-based development of potent Plasmodium falciparum M1 and M17 aminopeptidase selective and dual inhibitors via S1'-region optimisation. Authors: Calic, P.P.S. / Vinh, N.B. / Webb, C.T. / Malcolm, T.R. / Ngo, A. / Lowes, K. / Drinkwater, N. / McGowan, S. / Scammells, P.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8ex3.cif.gz | 523.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8ex3.ent.gz | 351.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8ex3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ex/8ex3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ex/8ex3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8ewzC 8eydC 8eyeC 8eyfC 8ez2C 8ez4C 3ebgS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 104833.969 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: O96935, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases |
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-Non-polymers , 5 types, 1218 molecules
#2: Chemical | ChemComp-ZN / | ||||
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#3: Chemical | ChemComp-X10 / | ||||
#4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 20-30% poly(ethylene glycol) (PEG)8000, 0.1 M Tris pH 7.5-8.5, 0.2 M MgCl2, 10% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX1 / Wavelength: 0.9537 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Mar 16, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→46.52 Å / Num. obs: 128781 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 17.94 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 8.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.63 Å / Num. unique obs: 6289 / CC1/2: 0.313 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3EBG Resolution: 1.6→40.05 Å / SU ML: 0.1888 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 20.3656 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 23.27 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→40.05 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 17.9360024365 Å / Origin y: 112.924390088 Å / Origin z: 128.65660178 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |