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- PDB-8ei6: Crystal structure of the WWP2 HECT domain in complex with H305, a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ei6
タイトルCrystal structure of the WWP2 HECT domain in complex with H305, a Helicon Polypeptide
要素
  • H305
  • NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
キーワードLIGASE (リガーゼ) / E3 ligase (ユビキチンリガーゼ) / complex / stapled peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / negative regulation of Notch signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / protein K63-linked ubiquitination ...negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / negative regulation of Notch signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / protein K63-linked ubiquitination / RHOU GTPase cycle / transcription factor binding / protein autoubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of membrane potential / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / protein modification process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Regulation of PTEN stability and activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2ドメイン ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2ドメイン / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.62 Å
データ登録者Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Recognition and reprogramming of E3 ubiquitin ligase surfaces by alpha-helical peptides.
著者: Tokareva, O.S. / Li, K. / Travaline, T.L. / Thomson, T.M. / Swiecicki, J.M. / Moussa, M. / Ramirez, J.D. / Litchman, S. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
C: H305
D: H305
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9546
ポリマ－93,5694
非ポリマー3842
水0
1
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
C: H305
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9773
ポリマ－46,7852
非ポリマー1921
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19780 Å2
手法PISA
2
B: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
D: H305
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9773
ポリマ－46,7852
非ポリマー1921
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.620, 71.320, 211.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))
21(chain B and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))
12chain C
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPALAALA(chain A and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))AA492 - 6153 - 126
121TYRTYRLEULEU(chain A and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))AA617 - 725128 - 236
131GLYGLYGLUGLU(chain A and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))AA727 - 865238 - 376
211ASPASPALAALA(chain B and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))BB492 - 6153 - 126
221TYRTYRLEULEU(chain B and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))BB617 - 725128 - 236
231GLYGLYGLUGLU(chain B and (resid 492 through 615 or resid 617 through 725 or resid 727 through 865))BB727 - 865238 - 376
112PROPROPHEPHEchain CCC2 - 173 - 18
212PROPROPHEPHEchain DDD2 - 173 - 18

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2 / Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain- ...Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain-containing protein 2


分子量: 44925.391 Da / 分子数: 2 / 断片: HECT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00308, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド H305


分子量: 1859.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / N,N′-(1,4-フェニレン)ビスアセトアミド


分子量: 192.214 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.88 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% w/v PEG 8000, 0.1M MES Sodium Salt pH6.5, 0.2M Ammonium Sulfate, 4% v/v 1,3-Propanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→49.07 Å / Num. obs: 12498 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 3.6→3.94 Å / 冗長度: 13.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 2921 / CC1/2: 0.979 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Y07

4y07


解像度: 3.62→49.07 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2811 957 10.17 %
Rwork0.2592 8457 -
obs0.2614 9414 76.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 212.37 Å2 / Biso mean: 78.8667 Å2 / Biso min: 4.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.62→49.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6432 0 28 0 6460
Biso mean--92.73 --
残基数----766
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2214X-RAY DIFFRACTION6.877TORSIONAL
12B2214X-RAY DIFFRACTION6.877TORSIONAL
21C88X-RAY DIFFRACTION6.877TORSIONAL
22D88X-RAY DIFFRACTION6.877TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.62-3.810.2858220.342417519712
3.81-4.050.2962700.312357464438
4.05-4.360.321470.27521315146286
4.36-4.80.26861810.234315601741100
4.8-5.50.26391710.24615711742100
5.5-6.920.29551750.269315881763100
6.92-49.070.24981910.238516741865100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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