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- PDB-8efu: a22L prion fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8efu
タイトルa22L prion fibril
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Prion (プリオン) / Fibril (フィブリル) / GPI-anchorless / PrP / Infectious (感染) / Amyloid (アミロイド) / Brain-derived / ex vivo (Ex vivo) / Prion strain
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / nucleobase-containing compound metabolic process / response to copper ion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / cuprous ion binding / activation of protein kinase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / response to cadmium ion / side of membrane / 封入体 / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / tubulin binding / molecular condensate scaffold activity / protein sequestering activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of protein localization / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / microtubule binding / 核膜 / response to oxidative stress / protease binding / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / learning or memory / molecular adaptor activity / 脂質ラフト / copper ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hoyt, F. / Caughey, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI000580-33 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM of prion strains from the same genotype of host identifies conformational determinants.
著者: Forrest Hoyt / Parvez Alam / Efrosini Artikis / Cindi L Schwartz / Andrew G Hughson / Brent Race / Chase Baune / Gregory J Raymond / Gerald S Baron / Allison Kraus / Byron Caughey /
要旨: Prion strains in a given type of mammalian host are distinguished by differences in clinical presentation, neuropathological lesions, survival time, and characteristics of the infecting prion protein ...Prion strains in a given type of mammalian host are distinguished by differences in clinical presentation, neuropathological lesions, survival time, and characteristics of the infecting prion protein (PrP) assemblies. Near-atomic structures of prions from two host species with different PrP sequences have been determined but comparisons of distinct prion strains of the same amino acid sequence are needed to identify purely conformational determinants of prion strain characteristics. Here we report a 3.2 Å resolution cryogenic electron microscopy-based structure of the 22L prion strain purified from the brains of mice engineered to express only PrP lacking glycophosphatidylinositol anchors [anchorless (a) 22L]. Comparison of this near-atomic structure to our recently determined structure of the aRML strain propagated in the same inbred mouse reveals that these two mouse prion strains have distinct conformational templates for growth via incorporation of PrP molecules of the same sequence. Both a22L and aRML are assembled as stacks of PrP molecules forming parallel in-register intermolecular β-sheets and intervening loops, with single monomers spanning the ordered fibril core. Each monomer shares an N-terminal steric zipper, three major arches, and an overall V-shape, but the details of these and other conformational features differ markedly. Thus, variations in shared conformational motifs within a parallel in-register β-stack fibril architecture provide a structural basis for prion strain differentiation within a single host genotype.
履歴
登録2022年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein
C: Major prion protein
D: Major prion protein
E: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,7525
ポリマ－127,7525
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, Negative stain transmission electron microscopy, microscopy, Cryo electron tomography
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 25550.348 Da / 分子数: 5 / 変異: S233Stop / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P04925

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: GPI anchorless underglycosylated 22L prion fibril / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: Brain
緩衝液pH: 7.4
詳細: Sample suspended in 20 mM Tris pH 7.4, 100 mM containing 0.02% amphipol 8-35
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 295 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 57 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 4449
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10REFMACモデル精密化
11RELION4.0 beta初期オイラー角割当
12RELION4.0 beta最終オイラー角割当
13RELION4.0 beta分類
14RELION4.0 beta３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.565 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.75 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 226306
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16409
詳細: Pixel size was corrected in post processing from 1.1 A/pix to 1.045 A/pix to correct an error in the reported magnification pixel size.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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