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万見
- PDB-8cz9: Crystal Structure of the E372K LNK SH2 Domain mutant in Complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cz9
タイトルCrystal Structure of the E372K LNK SH2 Domain mutant in Complex with a JAK2 pY813 Phosphopeptide
要素
  • JAK2 pY813 phosphopeptide
  • SH2B adapter protein 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / LNK / SH2B3 / JAK/STAT (JAK-STATシグナル伝達経路) / MPNs
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Kit signaling pathway / monocyte homeostasis / thrombopoietin-mediated signaling pathway / stem cell factor receptor binding / negative regulation of sprouting angiogenesis / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / negative regulation of response to cytokine stimulus / regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT ...negative regulation of Kit signaling pathway / monocyte homeostasis / thrombopoietin-mediated signaling pathway / stem cell factor receptor binding / negative regulation of sprouting angiogenesis / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / negative regulation of response to cytokine stimulus / regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / neutrophil homeostasis / negative regulation of platelet aggregation / cellular response to chemokine / cellular response to interleukin-3 / embryonic hemopoiesis / megakaryocyte development / phosphate ion binding / erythrocyte development / 造血 / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of MAP kinase activity / signaling receptor complex adaptor activity / 細胞分化 / intracellular signal transduction / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding
類似検索 - 分子機能
SH2B3, SH2 domain / SH2B adapter protein / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SH2B adapter protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Morris, R. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2024
タイトル: Rare SH2B3 coding variants in lupus patients impair B cell tolerance and predispose to autoimmunity.
著者: Zhang, Y. / Morris, R. / Brown, G.J. / Lorenzo, A.M.D. / Meng, X. / Kershaw, N.J. / Kiridena, P. / Burgio, G. / Gross, S. / Cappello, J.Y. / Shen, Q. / Wang, H. / Turnbull, C. / Lea-Henry, T. ...著者: Zhang, Y. / Morris, R. / Brown, G.J. / Lorenzo, A.M.D. / Meng, X. / Kershaw, N.J. / Kiridena, P. / Burgio, G. / Gross, S. / Cappello, J.Y. / Shen, Q. / Wang, H. / Turnbull, C. / Lea-Henry, T. / Stanley, M. / Yu, Z. / Ballard, F.D. / Chuah, A. / Lee, J.C. / Hatch, A.M. / Enders, A. / Masters, S.L. / Headley, A.P. / Trnka, P. / Mallon, D. / Fletcher, J.T. / Walters, G.D. / Sestan, M. / Jelusic, M. / Cook, M.C. / Athanasopoulos, V. / Fulcher, D.A. / Babon, J.J. / Vinuesa, C.G. / Ellyard, J.I.
履歴
登録2022年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH2B adapter protein 3
C: JAK2 pY813 phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6763
ポリマ－13,6412
非ポリマー351
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area6330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.829, 37.618, 50.497
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.760, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-616-

HOH

21A-651-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SH2B adapter protein 3 / Lymphocyte adapter protein / Lymphocyte-specific adapter protein Lnk / Signal transduction protein Lnk


分子量: 12581.616 Da / 分子数: 1 / 変異: E372K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sh2b3, Lnk / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50745
#2: タンパク質・ペプチド JAK2 pY813 phosphopeptide


分子量: 1059.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.79 %
結晶化温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 18% PEG 8000, 0.05 M MgAc , 0.1 M Tris ph 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→35.9 Å / Num. obs: 111266 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 20.45
反射 シェル解像度: 1.65→1.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.49 / Num. unique obs: 11000 / CC1/2: 0.818 / Rrim(I) all: 0.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7R8W

7r8w


解像度: 1.65→35.9 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2163 1633 10 %
Rwork0.1846 14702 -
obs0.1877 16335 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 70.04 Å2 / Biso mean: 32.7311 Å2 / Biso min: 17.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→35.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数898 0 1 76 975
Biso mean--67.36 42.96 -
残基数----116
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.65-1.70.27271350.23361207134297
1.7-1.750.26851330.23641198133199
1.75-1.810.32861310.25231191132298
1.81-1.890.27561360.22751222135899
1.89-1.970.29811360.19341214135099
1.97-2.080.21461360.18461226136299
2.08-2.210.21351360.19941229136599
2.21-2.380.22481350.18771213134899
2.38-2.610.22531370.207612341371100
2.62-2.990.22521380.19731242138099
2.99-3.770.19391390.177512491388100
3.77-35.90.19311410.15821277141899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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