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- PDB-8b8a: Multimerization domain of borna disease virus 1 phosphoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b8a
タイトルMultimerization domain of borna disease virus 1 phosphoprotein
要素Phosphoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / phosphoprotein / RNA polymerase cofactor
機能・相同性Borna disease virus P24 / Borna disease virus P24 protein / : / host cell cytoplasm / host cell nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性情報
生物種Borna disease virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Tarbouriech, N. / Legrand, P. / Bourhis, J.M. / Chenavier, F. / Freslon, L. / Kawasaki, J. / Horie, M. / Tomonaga, K. / Bachiri, K. / Coyaud, E. ...Tarbouriech, N. / Legrand, P. / Bourhis, J.M. / Chenavier, F. / Freslon, L. / Kawasaki, J. / Horie, M. / Tomonaga, K. / Bachiri, K. / Coyaud, E. / Gonzalez-Dunia, D. / Ruigrok, R.W.H. / Crepin, T.
資金援助 フランス, 日本, 2件
組織認可番号
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE15-0026 フランス
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21H01199 日本
引用ジャーナル: Viruses / : 2022
タイトル: Borna Disease Virus 1 Phosphoprotein Forms a Tetramer and Interacts with Host Factors Involved in DNA Double-Strand Break Repair and mRNA Processing.
著者: Tarbouriech, N. / Chenavier, F. / Kawasaki, J. / Bachiri, K. / Bourhis, J.M. / Legrand, P. / Freslon, L.L. / Laurent, E.M.N. / Suberbielle, E. / Ruigrok, R.W.H. / Tomonaga, K. / Gonzalez- ...著者: Tarbouriech, N. / Chenavier, F. / Kawasaki, J. / Bachiri, K. / Bourhis, J.M. / Legrand, P. / Freslon, L.L. / Laurent, E.M.N. / Suberbielle, E. / Ruigrok, R.W.H. / Tomonaga, K. / Gonzalez-Dunia, D. / Horie, M. / Coyaud, E. / Crepin, T.
履歴
登録2022年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2231
ポリマ-12,2231
非ポリマー00
32418
1
A: Phosphoprotein

A: Phosphoprotein

A: Phosphoprotein

A: Phosphoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8924
ポリマ-48,8924
非ポリマー00
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_545-y+1/2,x-1/2,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z1
Buried area16250 Å2
ΔGint-201 kcal/mol
Surface area21210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.271, 35.271, 166.512
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-206-

HOH

21A-212-

HOH

31A-216-

HOH

41A-217-

HOH

51A-218-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoprotein / / P protein / p23 / p24


分子量: 12223.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Borna disease virus 1 (ウイルス) / 遺伝子: P/X / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P0C798
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % / 解説: fine plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 14-18 % polyethylene glycol 8K, 200 mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97717 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97717 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→55 Å / Num. obs: 3173 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 80.59 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.258 / Rpim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.75→2.82 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 3.26 / Num. unique obs: 214 / CC1/2: 0.601 / Rpim(I) all: 1.357 / % possible all: 99.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.3 (3-OCT-2019)精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4bhv
解像度: 2.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.855 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.507
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 140 5.3 %RANDOM
Rwork0.2552 ---
obs0.2578 2642 83.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 145.5 Å2 / Biso mean: 80.02 Å2 / Biso min: 28.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.6732 Å20 Å20 Å2
2---7.6732 Å20 Å2
3---15.3465 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.54 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数739 0 0 9 748
Biso mean---44.75 -
残基数----95
拘束条件
Refine-IDタイプRestraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d291SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes125HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it741HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion107SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact627SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d741HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg991HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.51
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.59
LS精密化 シェル解像度: 2.75→3 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3463 24 6.35 %
Rwork0.242 354 -
all0.2484 378 -
obs--49.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.96830.2551.21941.62871.21887.2055-0.04640.43530.1835-0.5395-0.04760.17420.0093-0.10960.0941-0.08990.0894-0.0178-0.21140.06680.30411.80774.5676-32.7246
23.63110.01421.60791.66951.67627.891-0.0389-0.54420.21690.21940.0883-0.27020.12850.2496-0.0495-0.0751-0.06410.0398-0.1534-0.12660.199122.60724.391840.9538
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|53 }A1 - 53
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|54 - A|95 }A54 - 95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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