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- PDB-7z3q: Crystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z3q
タイトルCrystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex to 3.6 A resolution.
要素
  • Leptin receptor
  • Leptinレプチン
キーワードCYTOKINE (サイトカイン) / leptin / obesity / leptin receptor / LepR / adipose tissue / hypothalamus (視床下部) / immune system (免疫系)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipoprotein lipid oxidation / cellular response to L-ascorbic acid / positive regulation of fat cell apoptotic process / negative regulation of glutamine transport / leptin receptor activity / regulation of transport / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of glucagon secretion / regulation of endothelial cell proliferation / regulation of natural killer cell proliferation ...regulation of lipoprotein lipid oxidation / cellular response to L-ascorbic acid / positive regulation of fat cell apoptotic process / negative regulation of glutamine transport / leptin receptor activity / regulation of transport / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of glucagon secretion / regulation of endothelial cell proliferation / regulation of natural killer cell proliferation / leptin receptor binding / positive regulation of luteinizing hormone secretion / regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / 骨化 / regulation of natural killer cell activation / positive regulation of monoatomic ion transport / glycerol biosynthetic process / elastin metabolic process / leptin-mediated signaling pathway / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / regulation of steroid biosynthetic process / regulation of intestinal cholesterol absorption / regulation of bone remodeling / regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / adult feeding behavior / positive regulation of hepatic stellate cell activation / response to leptin / bone mineralization involved in bone maturation / regulation of feeding behavior / 有性生殖 / activation of protein kinase C activity / negative regulation of cartilage development / multicellular organism development / ovulation from ovarian follicle / negative regulation of appetite / positive regulation of developmental growth / leukocyte tethering or rolling / energy reserve metabolic process / prostaglandin secretion / bile acid metabolic process / negative regulation of glucose import / cellular response to leptin stimulus / hormone metabolic process / cardiac muscle hypertrophy / Signaling by Leptin / insulin secretion / cytokine receptor activity / intestinal absorption / aorta development / positive regulation of p38MAPK cascade / peptide hormone receptor binding / negative regulation of vasoconstriction / regulation of gluconeogenesis / eating behavior / regulation of nitric-oxide synthase activity / fatty acid beta-oxidation / glycogen metabolic process / cytokine binding / central nervous system neuron development / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / regulation of insulin secretion / response to dietary excess / transport across blood-brain barrier / negative regulation of lipid storage / T cell differentiation / positive regulation of TOR signaling / response to vitamin E / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / glial cell proliferation / regulation of angiogenesis / adipose tissue development / negative regulation of gluconeogenesis / 食作用 / energy homeostasis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to retinoic acid / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-12 production / cholesterol metabolic process / negative regulation of autophagy / placenta development / response to activity / female pregnancy / 糖新生 / determination of adult lifespan / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / response to insulin / lipid metabolic process / hormone activity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / 血圧 / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of interleukin-6 production / 概日リズム / cellular response to insulin stimulus
類似検索 - 分子機能
レプチン / レプチン / Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / 免疫グロブリンスーパーファミリー / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Four-helical cytokine-like, core ...レプチン / レプチン / Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / 免疫グロブリンスーパーファミリー / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Four-helical cytokine-like, core / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
レプチン / Leptin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.617 Å
データ登録者Verstraete, K. / Verschueren, K. / Alexandra, T. / Savvides, S.N.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO)G0G0619N ベルギー
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Mechanism of receptor assembly via the pleiotropic adipokine Leptin.
著者: Alexandra Tsirigotaki / Ann Dansercoer / Koen H G Verschueren / Iva Marković / Christoph Pollmann / Maximillian Hafer / Jan Felix / Catherine Birck / Wouter Van Putte / Dominiek Catteeuw / ...著者: Alexandra Tsirigotaki / Ann Dansercoer / Koen H G Verschueren / Iva Marković / Christoph Pollmann / Maximillian Hafer / Jan Felix / Catherine Birck / Wouter Van Putte / Dominiek Catteeuw / Jan Tavernier / J Fernando Bazan / Jacob Piehler / Savvas N Savvides / Kenneth Verstraete /
要旨: The adipokine Leptin activates its receptor LEP-R in the hypothalamus to regulate body weight and exerts additional pleiotropic functions in immunity, fertility and cancer. However, the structure and ...The adipokine Leptin activates its receptor LEP-R in the hypothalamus to regulate body weight and exerts additional pleiotropic functions in immunity, fertility and cancer. However, the structure and mechanism of Leptin-mediated LEP-R assemblies has remained unclear. Intriguingly, the signaling-competent isoform of LEP-R is only lowly abundant amid several inactive short LEP-R isoforms contributing to a mechanistic conundrum. Here we show by X-ray crystallography and cryo-EM that, in contrast to long-standing paradigms, Leptin induces type I cytokine receptor assemblies featuring 3:3 stoichiometry and demonstrate such Leptin-induced trimerization of LEP-R on living cells via single-molecule microscopy. In mediating these assemblies, Leptin undergoes drastic restructuring that activates its site III for binding to the Ig domain of an adjacent LEP-R. These interactions are abolished by mutations linked to obesity. Collectively, our study provides the structural and mechanistic framework for how evolutionarily conserved Leptin:LEP-R assemblies with 3:3 stoichiometry can engage distinct LEP-R isoforms to achieve signaling.
履歴
登録2022年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leptin
B: Leptin receptor
C: Leptin
D: Leptin receptor
E: Leptin
F: Leptin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,1656
ポリマ－134,1656
非ポリマー00
水362
1
A: Leptin
D: Leptin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7222
ポリマ－44,7222
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15900 Å2
2
B: Leptin receptor
C: Leptin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7222
ポリマ－44,7222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area16830 Å2
3
E: Leptin
F: Leptin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7222
ポリマ－44,7222
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16110 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)156.197, 156.644, 95.55
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number21
Space group name H-MC222

-
要素

#1: タンパク質 Leptin / レプチン / Obese protein / Obesity factor


分子量: 18605.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The human leptin:LepR-CRH2 complex was produced by transient co-transfection in HEK293 FreeStyle cells in the presence of kifunensine. Prior to crystallisation, the N-terminal His-tags were ...詳細: The human leptin:LepR-CRH2 complex was produced by transient co-transfection in HEK293 FreeStyle cells in the presence of kifunensine. Prior to crystallisation, the N-terminal His-tags were removed by a TEV-digest and the N-linked glycans were minimized by EndoH treatment.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LEP, OB, OBS / プラスミド: pTwist CMV BetaGlobin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): FreeStyle / 参照: UniProt: P41159
#2: タンパク質 Leptin receptor / / LEP-R / HuB219 / OB receptor / OB-R


分子量: 26116.633 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The human leptin:LepR-CRH2 complex was produced by transient co-transfection in HEK293 FreeStyle cells in the presence of kifunensine. Prior to crystallisation, the N-terminal His-tags were ...詳細: The human leptin:LepR-CRH2 complex was produced by transient co-transfection in HEK293 FreeStyle cells in the presence of kifunensine. Prior to crystallisation, the N-terminal His-tags were removed by a TEV-digest and the N-linked glycans were minimized by EndoH treatment.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LEPR, DB, OBR / プラスミド: pTwist CMV BetaGlobin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): FreeStyle / 参照: UniProt: P48357
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Index screen HT #F1 0.2 M L-proline 0.1 M HEPES pH 7.5 10% PEG 3350 cryo: 25% PEG400
Temp details: Temperature-controlled cabinet

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cold nitrogen stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月6日
放射モノクロメーター: Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→78.32 Å / Num. obs: 13958 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 94.5 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rrim(I) all: 0.334 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3.6→3.94 Å / 冗長度: 10.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3298 / CC1/2: 0.584 / Rrim(I) all: 2.085 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (3-FEB-2022)精密化
XDSVERSION Feb 5, 2021 BUILT=20210205データ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
PHASER2.7.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ax8, 3v6o

1ax8

3v6o


解像度: 3.617→60.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.876 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.782
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3053 1050 -RANDOM
Rwork0.275 ---
obs0.2774 13623 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 185.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--53.7964 Å20 Å20 Å2
2--46.1946 Å20 Å2
3---7.6018 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.617→60.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7100 0 0 2 7102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0057263HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.749886HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2486SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1173HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7263HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion984SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4876SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.34
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.76
LS精密化 シェル解像度: 3.62→3.65 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree1.2157 19 -
Rwork1.0294 --
obs1.0415 273 64.17 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
114.42198.43745.60630-1.76719.8980.02810.5315-0.28330.53150.25840.4422-0.28330.4422-0.2865-0.2674-0.0688-0.04170.0136-0.089-0.0275-21.0349-49.2814-4.2632
23.9069-1.45493.909404.81335.89260.39380.37340.33030.37340.08720.69780.33030.6978-0.4810.1193-0.2299-0.1097-0.0523-0.1921-0.1185-27.2448-60.28876.2123
30-0.61412.34363.36667.29510-0.1819-1.0377-0.2298-1.03770.12920.435-0.22980.4350.0527-0.0872-0.0954-0.06240.2153-0.0992-0.1329-21.6792-58.957-0.9571
48.0952-0.5793.86540.5414-0.50760-0.0754-0.0911-0.2316-0.09110.58020.6156-0.23160.6156-0.5047-0.05750.02250.1055-0.0572-0.1492-0.0118-30.5512-51.62223.8026
50.85468.5839-4.970-7.72110-0.0179-0.2331-0.0788-0.23310.3389-0.0821-0.0788-0.0821-0.3210.4236-0.45590.2241-0.3656-0.1263-0.1572-18.0785-42.40076.4367
60.13560.7299-0.27611.01561.01400.0648-0.2398-0.0007-0.2398-0.08230.0704-0.00070.07040.0175-0.2155-0.0381-0.04980.24710.0128-0.0537-25.374-37.268829.7122
700.21766.41778.00077.38934.81490.6379-1.0617-1.3012-1.06170.2028-0.0613-1.3012-0.0613-0.84080.33950.0736-0.2623-0.2773-0.3355-0.15-15.4857-51.095543.4204
83.0392-0.0761-2.35145.76512.29151.10530.43880.84550.15360.8455-0.6920.34780.15360.34780.2532-0.1036-0.1743-0.21190.31710.0342-0.2232-9.4306-39.849852.2068
90.8708-0.40773.54170-0.03210-0.53940.9460.31670.9460.0168-0.34860.3167-0.34860.5226-0.43260.0523-0.27850.39120.0175-0.0021-17.1082-57.330531.4186
101.7853-3.4588-3.88111.8875-1.48850.29280.412-0.679-0.2172-0.6790.12710.1605-0.21720.1605-0.5391-0.1830.0811-0.07040.1497-0.1803-0.0077-25.6422-62.44225.5035
112.59913.0477-2.8831.88890.558200.3855-0.06560.5836-0.06560.14440.14250.58360.1425-0.53-0.47730.1437-0.13240.16-0.07840.2162-19.9433-67.723329.451
1202.22870.20540.3983-1.40781.9152-0.3545-0.40250.4012-0.40250.61210.48260.40120.4826-0.2577-0.0737-0.27990.06030.2289-0.1659-0.1054-16.7042-60.7785-21.606
138.2288.7312-8.73127.4096-8.731200.07420.0221-1.63270.02210.9139-0.4989-1.6327-0.4989-0.98810.4518-0.0261-0.2526-0.16110.0281-0.3892-27.4142-42.9436-14.4717
145.91940.7284-4.10855.91934.04183.27360.2253-0.24840.0581-0.2484-0.4008-0.65240.0581-0.65240.1755-0.2008-0.1953-0.22020.00360.1953-0.2119-25.2432-35.1979-26.9196
152.3309-3.7096-2.983302.230600.4345-0.7059-0.0689-0.70590.75680.936-0.06890.936-1.1912-0.26370.0192-0.2379-0.0166-0.08340.1541-44.5635-82.419119.3184
160-1.18772.770101.05695.50060.2289-0.6102-0.6797-0.61020.25080.0929-0.67970.0929-0.4797-0.3173-0.0121-0.0314-0.127-0.14860.235-40.3307-71.805415.2297
1702.18321.96173.7193.65250-0.8542-1.3217-0.3563-1.32170.5457-0.3663-0.3563-0.36630.30860.02810.12710.0634-0.3286-0.11740.2062-37.4622-78.609311.065
187.6873-2.6713.68560-2.08453.85790.50370.4706-0.24330.47060.07050.6038-0.24330.6038-0.5742-0.3401-0.2580.1275-0.36080.06610.6427-59.7565-74.490830.539
1908.73128.731212.271-4.82724.9119-0.1133-1.59340.43-1.5934-0.33121.40050.431.40050.4445-0.43750.0323-0.1432-0.5217-0.15890.9119-56.2929-88.878315.4317
200.06740.3975-5.85297.4475-1.16618.11690.2554-0.15950.5618-0.1595-0.2138-0.04190.5618-0.0419-0.0416-0.5326-0.0783-0.1665-0.3603-0.1030.8387-66.9725-98.806920.4901
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|22 - A|44 }A22 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|67 - A|91 }A71 - 91
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|92 - A|113 }A92 - 113
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|114 - A|160 }A114 - 160
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|161 - A|164 }A161 - 164
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|429 - B|557 }B429 - 557
7X-RAY DIFFRACTION7{ B|558 - B|567 }B558 - 567
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|568 - B|632 }B568 - 632
9X-RAY DIFFRACTION9{ C|24 - C|44 }C24 - 44
10X-RAY DIFFRACTION10{ C|45 - C|114 }C45 - 114
11X-RAY DIFFRACTION11{ C|115 - C|167 }C115 - 167
12X-RAY DIFFRACTION12{ D|430 - D|557 }D430 - 557
13X-RAY DIFFRACTION13{ D|558 - D|567 }D558 - 567
14X-RAY DIFFRACTION14{ D|568 - D|631 }D568 - 631
15X-RAY DIFFRACTION15{ E|22 - E|43 }E22 - 43
16X-RAY DIFFRACTION16{ E|44 - E|114 }E44 - 114
17X-RAY DIFFRACTION17{ E|115 - E|167 }E115 - 167
18X-RAY DIFFRACTION18{ F|430 - F|557 }F430 - 557
19X-RAY DIFFRACTION19{ F|558 - F|567 }F558 - 567
20X-RAY DIFFRACTION20{ F|568 - F|631 }F568 - 631

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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