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- PDB-7ypv: Crystal structure of OrE-ST-F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ypv
タイトルCrystal structure of OrE-ST-F
要素Acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / acetyltransferase streptothricin F
機能・相同性acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Streptothricin F / Acetyltransferase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces lavendulae subsp. lavendulae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.415 Å
データ登録者Wang, Y.L. / Li, T.L.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: N-Formimidoylation/-iminoacetylation modification in aminoglycosides requires FAD-dependent and ligand-protein NOS bridge dual chemistry.
著者: Wang, Y.L. / Chang, C.Y. / Hsu, N.S. / Lo, I.W. / Lin, K.H. / Chen, C.L. / Chang, C.F. / Wang, Z.C. / Ogasawara, Y. / Dairi, T. / Maruyama, C. / Hamano, Y. / Li, T.L.
履歴
登録2022年8月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Acetyltransferase
B: Acetyltransferase
C: Acetyltransferase
D: Acetyltransferase
E: Acetyltransferase
F: Acetyltransferase
G: Acetyltransferase
H: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,59216
ポリマ-176,5728
非ポリマー4,0208
9,674537
1
A: Acetyltransferase
B: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1484
ポリマ-44,1432
非ポリマー1,0052
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16800 Å2
手法PISA
2
C: Acetyltransferase
D: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1484
ポリマ-44,1432
非ポリマー1,0052
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16650 Å2
手法PISA
3
E: Acetyltransferase
F: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1484
ポリマ-44,1432
非ポリマー1,0052
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16580 Å2
手法PISA
4
G: Acetyltransferase
H: Acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1484
ポリマ-44,1432
非ポリマー1,0052
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.714, 77.826, 108.990
Angle α, β, γ (deg.)89.945, 90.043, 89.991
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
32A
42C
53A
63D
74A
84E
95A
105F
116A
126G
137A
147H
158B
168C
179B
189D
1910B
2010E
2111B
2211F
2312B
2412G
2513B
2613H
2714C
2814D
2915C
3015E
3116C
3216F
3317C
3417G
3518C
3618H
3719D
3819E
3920D
4020F
4121D
4221G
4322D
4422H
4523E
4623F
4724E
4824G
4925E
5025H
5126F
5226G
5327F
5427H
5528G
5628H

NCSドメイン領域:

Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR

Dom-IDComponent-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111PROPROAA8 - 18428 - 204
221PROPROBB8 - 18428 - 204
332PROPROAA8 - 18428 - 204
442PROPROCC8 - 18428 - 204
553CYSCYSAA7 - 18527 - 205
663CYSCYSDD7 - 18527 - 205
774PROPROAA8 - 18428 - 204
884PROPROEE8 - 18428 - 204
995PROPROAA8 - 18428 - 204
10105PROPROFF8 - 18428 - 204
11116PROPROAA8 - 18428 - 204
12126PROPROGG8 - 18428 - 204
13137PROPROAA8 - 18428 - 204
14147PROPROHH8 - 18428 - 204
15158CYSCYSBB8 - 18528 - 205
16168CYSCYSCC8 - 18528 - 205
17179PROPROBB8 - 18428 - 204
18189PROPRODD8 - 18428 - 204
191910CYSCYSBB8 - 18528 - 205
202010CYSCYSEE8 - 18528 - 205
212111CYSCYSBB8 - 18528 - 205
222211CYSCYSFF8 - 18528 - 205
232312CYSCYSBB8 - 18528 - 205
242412CYSCYSGG8 - 18528 - 205
252513CYSCYSBB8 - 18528 - 205
262613CYSCYSHH8 - 18528 - 205
272714PROPROCC8 - 18428 - 204
282814PROPRODD8 - 18428 - 204
292915CYSCYSCC8 - 18528 - 205
303015CYSCYSEE8 - 18528 - 205
313116CYSCYSCC8 - 18528 - 205
323216CYSCYSFF8 - 18528 - 205
333317CYSCYSCC8 - 18528 - 205
343417CYSCYSGG8 - 18528 - 205
353518CYSCYSCC8 - 18528 - 205
363618CYSCYSHH8 - 18528 - 205
373719PROPRODD8 - 18428 - 204
383819PROPROEE8 - 18428 - 204
393920PROPRODD8 - 18428 - 204
404020PROPROFF8 - 18428 - 204
414121PROPRODD8 - 18428 - 204
424221PROPROGG8 - 18428 - 204
434322PROPRODD8 - 18428 - 204
444422PROPROHH8 - 18428 - 204
454523CYSCYSEE8 - 18528 - 205
464623CYSCYSFF8 - 18528 - 205
474724CYSCYSEE8 - 18528 - 205
484824CYSCYSGG8 - 18528 - 205
494925CYSCYSEE8 - 18528 - 205
505025CYSCYSHH8 - 18528 - 205
515126CYSCYSFF8 - 18528 - 205
525226CYSCYSGG8 - 18528 - 205
535327CYSCYSFF8 - 18528 - 205
545427CYSCYSHH8 - 18528 - 205
555528CYSCYSGG8 - 18528 - 205
565628CYSCYSHH8 - 18528 - 205

NCSアンサンブル:
ID詳細
1Local NCS retraints between domains: 1 2
2Local NCS retraints between domains: 3 4
3Local NCS retraints between domains: 5 6
4Local NCS retraints between domains: 7 8
5Local NCS retraints between domains: 9 10
6Local NCS retraints between domains: 11 12
7Local NCS retraints between domains: 13 14
8Local NCS retraints between domains: 15 16
9Local NCS retraints between domains: 17 18
10Local NCS retraints between domains: 19 20
11Local NCS retraints between domains: 21 22
12Local NCS retraints between domains: 23 24
13Local NCS retraints between domains: 25 26
14Local NCS retraints between domains: 27 28
15Local NCS retraints between domains: 29 30
16Local NCS retraints between domains: 31 32
17Local NCS retraints between domains: 33 34
18Local NCS retraints between domains: 35 36
19Local NCS retraints between domains: 37 38
20Local NCS retraints between domains: 39 40
21Local NCS retraints between domains: 41 42
22Local NCS retraints between domains: 43 44
23Local NCS retraints between domains: 45 46
24Local NCS retraints between domains: 47 48
25Local NCS retraints between domains: 49 50
26Local NCS retraints between domains: 51 52
27Local NCS retraints between domains: 53 54
28Local NCS retraints between domains: 55 56

-
要素

#1: タンパク質
Acetyltransferase / / Ribosomal-protein-alanine N-acetyltransferase / Streptothricin acetyltransferase


分子量: 22071.469 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lavendulae subsp. lavendulae (バクテリア)
遺伝子: SLAV_37450 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G9MBU1
#2: 化合物
ChemComp-OI9 / Streptothricin F / ストレプトトリシンF


分子量: 502.522 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C19H34N8O8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5 0.2 M ammonium sulfate 20% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.415→20 Å / Num. obs: 59578 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rrim(I) all: 0.099 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.441 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique obs: 5876 / Rrim(I) all: 0.545

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PP9
解像度: 2.415→19.899 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 8.252 / SU ML: 0.189 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.501 / ESU R Free: 0.27 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2454 2912 4.888 %
Rwork0.2114 56666 -
all0.213 --
obs-59578 96.958 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 34.404 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.657 Å20.287 Å2-0.235 Å2
2---0.04 Å20.424 Å2
3----1.615 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.415→19.899 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10302 0 280 537 11119
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01310830
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.01810004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4141.68214748
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2251.6322916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.17651354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.78220.137584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.898151482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.01115104
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.21428
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other1.2320.264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022634
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1730.21863
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1730.29260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1570.25224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0730.25113
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2561
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0870.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1330.241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2210.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1530.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7113.565488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.713.565488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8865.3266818
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8855.3266819
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9383.7795342
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9373.7795343
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3095.5627930
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.3095.5627931
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.35741.04511489
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.3140.93111394
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0560.054986
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_20.0690.054970
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X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_160.0520.055063
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_170.0640.055059
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X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_240.0570.054995
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_250.0310.055092
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_260.0480.055053
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_270.0530.054997
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_280.0560.054988
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.055640.0501
12BX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.055640.0501
23AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.069060.0501
24CX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.069060.0501
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36DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.036740.05011
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48EX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.03680.05011
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714HX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.031610.05011
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918DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.054390.0501
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1428DX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.067280.0501
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1530EX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.06260.0501
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1632FX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.051610.05011
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1734GX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.063650.05011
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1836HX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.069560.0501
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1938EX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.033010.05011
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2040FX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.052070.0501
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2142GX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.054480.0501
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2244HX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.028350.05011
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2448GX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.057260.0501
2549EX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.030840.05011
2550HX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.030840.05011
2651FX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.048480.05011
2652GX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.048480.05011
2753FX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.052990.0501
2754HX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.052990.0501
2855GX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.056450.0501
2856HX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.056450.0501
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.415-2.4770.2751700.2563768X-RAY DIFFRACTION86.9508
2.477-2.5450.3012190.2574138X-RAY DIFFRACTION97.5375
2.545-2.6180.3252110.2593848X-RAY DIFFRACTION97.5956
2.618-2.6980.2862080.2473934X-RAY DIFFRACTION97.4588
2.698-2.7860.2931840.253733X-RAY DIFFRACTION97.6078
2.786-2.8820.3341920.2333635X-RAY DIFFRACTION97.8022
2.882-2.990.2341980.2133480X-RAY DIFFRACTION97.6633
2.99-3.1110.2832060.2133291X-RAY DIFFRACTION97.1119
3.111-3.2480.2581860.2253262X-RAY DIFFRACTION97.8156
3.248-3.4040.2761770.2073057X-RAY DIFFRACTION97.6155
3.404-3.5860.2771030.2092968X-RAY DIFFRACTION98.0524
3.586-3.80.2111560.1982779X-RAY DIFFRACTION97.8333
3.8-4.0580.2181410.1912672X-RAY DIFFRACTION98.2193
4.058-4.3760.2041440.1842423X-RAY DIFFRACTION98.617
4.376-4.7840.18970.1732286X-RAY DIFFRACTION98.9207
4.784-5.3310.208960.1792075X-RAY DIFFRACTION99.042
5.331-6.1240.221710.1981879X-RAY DIFFRACTION99.1357
6.124-7.4230.231570.2021544X-RAY DIFFRACTION99.0105
7.423-10.1910.219470.1991249X-RAY DIFFRACTION98.7805

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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