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万見
- PDB-7wxu: GPR110/Gq complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wxu
タイトルGPR110/Gq complex
要素
  • Adhesion G-protein coupled receptor F1
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
  • NB35
  • engineered mini Galpha-Q subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / GPCR (Gタンパク質共役受容体)
機能・相同性
機能・相同性情報


energy reserve metabolic process / fat cell differentiation / regulation of lipid metabolic process / synapse assembly / G protein-coupled receptor activity / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor ...energy reserve metabolic process / fat cell differentiation / regulation of lipid metabolic process / synapse assembly / G protein-coupled receptor activity / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G-protein activation / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G beta:gamma signalling through BTK / 記憶 / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to prostaglandin E stimulus / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / sensory perception of taste / GPER1 signaling / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / retina development in camera-type eye / GTPase binding / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / G alpha (s) signalling events / cytoplasmic vesicle / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / シナプス / protein-containing complex binding / シグナル伝達 / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
GPCR family 2, Ig-hepta-like receptor / SEA domain profile. / GAIN domain superfamily / SEA domain / SEA domain / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GPS domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like ...GPCR family 2, Ig-hepta-like receptor / SEA domain profile. / GAIN domain superfamily / SEA domain / SEA domain / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GPS domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Adhesion G-protein coupled receptor F1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者He, Y. / Zhu, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32070048 中国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of adhesion GPCR GPR110 activation by stalk peptide and G-proteins coupling.
著者: Xinyan Zhu / Yu Qian / Xiaowan Li / Zhenmei Xu / Ruixue Xia / Na Wang / Jiale Liang / Han Yin / Anqi Zhang / Changyou Guo / Guangfu Wang / Yuanzheng He /
要旨: Adhesion G protein-coupled receptors (aGPCRs) are keys of many physiological events and attractive targets for various diseases. aGPCRs are also known to be capable of self-activation via an ...Adhesion G protein-coupled receptors (aGPCRs) are keys of many physiological events and attractive targets for various diseases. aGPCRs are also known to be capable of self-activation via an autoproteolysis process that removes the inhibitory GAIN domain on the extracellular side of receptor and releases a stalk peptide to bind and activate the transmembrane side of receptor. However, the detailed mechanism of aGPCR activation remains elusive. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of GPR110 (ADGRF1), a member of aGPCR, in complex with G, G, G, G and G The structures reveal distinctive ligand engaging model and activation conformations of GPR110. The structures also unveil the rarely explored GPCR/G and GPCR/G engagements. A comparison of G, G, G, G and G engagements with GPR110 reveals details of G-protein engagement, including a dividing point at the far end of the alpha helix 5 (αH5) of Gα subunit that separates G/G engagements from G/G/G engagements. This is also where G/G bind the receptor through both hydrophobic and polar interaction, while G/G/G engage receptor mainly through hydrophobic interaction. We further provide physiological evidence of GPR110 activation via stalk peptide. Taken together, our study fills the missing information of GPCR/G-protein engagement and provides a framework for understanding aGPCR activation and GPR110 signaling.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis of adhesion GPCR GPR110 activation by stalk peptide and G-proteins coupling
著者: Zhu, X. / Qian, Y. / Li, X. / Xu, Z. / Xia, R. / Wang, N. / Liang, J. / Yin, H. / Zhang, A. / Guo, C. / Wang, G. / He, Y.
履歴
登録2022年2月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: engineered mini Galpha-Q subunit
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
N: NB35
R: Adhesion G-protein coupled receptor F1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,4795
ポリマ－206,4795
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 engineered mini Galpha-Q subunit


分子量: 41855.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Insect BA phytoplasma (バクテリア)
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37915.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1 / 発現宿主: Insect BA phytoplasma (バクテリア) / 参照: UniProt: P62873
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2 / 発現宿主: Insect BA phytoplasma (バクテリア) / 参照: UniProt: P59768
#4: 抗体 NB35


分子量: 17381.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Bacteria abnormis (昆虫)
#5: タンパク質 Adhesion G-protein coupled receptor F1 / G protein-coupled receptor 110 / G protein-coupled receptor KPG_012 / G protein-coupled receptor PGR19


分子量: 101465.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADGRF1, GPR110, PGR19 / 発現宿主: Insect BA phytoplasma (バクテリア) / 参照: UniProt: Q5T601

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1GPCR/G-protein complexCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2GPCR/G-proteinCOMPLEX#1-#3, #51RECOMBINANT
3NB35COMPLEX#41RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Lama glama (ラマ)9844
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Insect BA phytoplasma (バクテリア)1286942
32Bacteria abnormis (昆虫)629396
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 800 mm
EM回折 シェル解像度: 3→5.5 Å / フーリエ空間範囲: 93.2 % / 多重度: 2.5 / 構造因子数: 244 / 位相残差: 13.5 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 90.3 % / 再高解像度: 2.83 Å / 測定した強度の数: 1590 / 構造因子数: 325 / 位相誤差の除外基準: 20 / Rmerge: 0.198

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
7RELIONモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 400000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6VMS

6vms


PDB chain-ID: A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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