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- PDB-7uk1: Complex Structure of Human Polypyrimidine Splicing Factor (PSF/SF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uk1
タイトルComplex Structure of Human Polypyrimidine Splicing Factor (PSF/SFPQ) with Murine Virus-like 30S Transcript-1 (VS30-1) Reveals Cooperative Binding of RNA
要素Splicing factor, proline- and glutamine-rich
キーワードSPLICING / Polypyridimine-binding splicing factor / 5'-polyuridine negative-sense (5'-PUN) template / RNA-dependent DNA-binding regulation / DNA-binding domain (DBD) / RNA-binding motif (RRM) / VL30-1 / Allostery (アロステリック効果) / Cooperativity
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / paraspeckles / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm ...PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / paraspeckles / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / 転写後修飾 / nuclear matrix / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / rhythmic process / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / クロマチンリモデリング / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
PSF, RNA recognition motif 1 / PSF, NOPS domain / NOPS / NOPS (NUC059) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor, proline- and glutamine-rich
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lomakin, I.B. / Wang, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2022
タイトル: Insight into the Tumor Suppression Mechanism from the Structure of Human Polypyrimidine Splicing Factor (PSF/SFPQ) Complexed with a 30mer RNA from Murine Virus-like 30S Transcript-1.
著者: Wang, J. / Sachpatzidis, A. / Christian, T.D. / Lomakin, I.B. / Garen, A. / Konigsberg, W.H.
履歴
登録2022年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
B: Splicing factor, proline- and glutamine-rich
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,6517
ポリマ－95,5292
非ポリマー1225
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9410 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area27590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.451, 64.658, 68.837
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.790, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor, proline- and glutamine-rich / / 100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / ...100 kDa DNA-pairing protein / hPOMp100 / DNA-binding p52/p100 complex / 100 kDa subunit / Polypyrimidine tract-binding protein-associated-splicing factor / PSF / PTB-associated-splicing factor


分子量: 47764.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23246
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 285.15 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 0.1 M MgCl2, 0.1 M HEPES pH 7.0, 15% (w/v),PEG4000, or 15% (w/v) PEG3500, or 20% PEG2000MME

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→48.87 Å / Num. obs: 17804 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 44.1 % / Rpim(I) all: 0.129 / Rrim(I) all: 0.91 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.69→2.75 Å / Num. unique obs: 728 / CC1/2: 0.125

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4wii

4wii


解像度: 2.7→48.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 54.257 / SU ML: 0.461 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.437 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 762 5.2 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2045 13876 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 342.66 Å2 / Biso mean: 112.829 Å2 / Biso min: 56.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.71 Å2-0 Å2-0.32 Å2
2---7.2 Å2-0 Å2
3---4.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→48.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4052 0 17 16 4085
Biso mean--143.7 112.13 -
残基数----501
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0124159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.681.6635608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3195503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.53221.547265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.24415768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3631543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2511
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023258
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 37 -
Rwork0.376 981 -
all-1018 -
obs--93.48 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.785-0.9706-0.32781.21580.58292.22780.1109-0.0299-0.1694-0.1394-0.0030.186-0.0861-0.2882-0.10790.0876-0.0754-0.13190.55750.04990.249-0.6115-28.390411.4872
20.328-0.1003-0.16490.5617-0.19182.1294-0.04540.05350.0862-0.11550.00430.02670.3390.0360.04110.080.0032-0.01480.6171-0.00620.036422.0805-19.14410.9276
30.0719-0.1270.34980.4083-1.20853.8618-0.0727-0.0360.03560.0974-0.1648-0.0439-0.21790.5580.23760.1095-0.0237-0.04870.63080.05540.107741.1606-10.010517.1201
41.7249-0.25681.23692.5372-0.92073.3666-0.1043-0.27590.0219-0.117-0.12460.2116-0.0447-0.25360.22890.0640.0235-0.09030.4933-0.0420.1685-1.731-3.036617.3775
50.3952-0.0767-0.13290.1181-0.21212.191-0.093-0.05710.07150.03840.0116-0.0252-0.0090.04730.08150.10450.0083-0.05660.61420.00040.036220.6084-11.657523.4346
60.3222-0.15011.12870.1817-0.91315.43380.0305-0.0631-0.0033-0.17470.02050.0010.721-0.2922-0.05110.25940.0563-0.00980.62120.04230.010540.6022-20.476621.3452
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A286 - 367
2X-RAY DIFFRACTION2A368 - 481
3X-RAY DIFFRACTION3A482 - 601
4X-RAY DIFFRACTION4B286 - 367
5X-RAY DIFFRACTION5B368 - 481
6X-RAY DIFFRACTION6B482 - 601

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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