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- PDB-7sqp: Single chain trimer HLA-A*02:01 (Y108C) with HPV.16 E7 peptide YM... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7sqp | ||||||
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Title | Single chain trimer HLA-A*02:01 (Y108C) with HPV.16 E7 peptide YMLDLQPETTDL | ||||||
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Function / homology | ![]() symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated activation of of host transcription / : / : / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / antigen processing and presentation / viral process ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host IRF9 activity / symbiont-mediated activation of of host transcription / : / : / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / positive regulation of actin filament polymerization / cadmium ion binding / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / antigen processing and presentation / viral process / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I protein complex / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / early endosome membrane / DNA-binding transcription factor binding / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Effects of HLA single chain trimer design on peptide presentation and stability. Authors: Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Dinca, A. / Lovelace, E.S. / Buerger, M. / Rusnac, D.V. / Foote-McNabb, U. / Chour, W. / Heath, J.R. / Campbell, J.S. / Pierce, R.H. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 474.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 319.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7sr0C ![]() 7sr3C ![]() 7sr4C ![]() 7sr5C ![]() 7srkC ![]() 7sshC ![]() 7st3C ![]() 7stgC ![]() 1jf1S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 47948.629 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: Y108C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Gene: E7, B2M, HLA-A / Cell line (production host): HEK293F / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P03129, UniProt: P16213, UniProt: A0A678ZGP6 #2: Antibody | Mass: 12536.822 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.03 Å3/Da / Density % sol: 69.44 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 200 mM NH4Citrate, 20.0% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 9, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.53→50 Å / Num. obs: 61220 / % possible obs: 97.93 % / Redundancy: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 56.23 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 33.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.53→2.62 Å / Num. unique obs: 5234 / CC1/2: 0.997 |
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Processing
Software | Name: CrysalisPro / Version: 1.19.1_4122 / Classification: data collection | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 1JF1 Resolution: 2.53→48.96 Å / SU ML: 0.3514 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.257 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 67.03 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.53→48.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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