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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7sp0 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human SFPQ L534I mutant in complex with zinc | ||||||
要素 | Splicing factor, proline- and glutamine-rich | ||||||
キーワード | RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / SFPQ / DBHS PROTEIN / RRM / ZN / POLYMERIZATION (重合反応) / NUCLEAR PROTEIN / ALS mutation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / paraspeckles / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm ...PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / negative regulation of circadian rhythm / alternative mRNA splicing, via spliceosome / Suppression of apoptosis / paraspeckles / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / RNA splicing / double-strand break repair via homologous recombination / regulation of circadian rhythm / 転写後修飾 / nuclear matrix / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / rhythmic process / transcription cis-regulatory region binding / nuclear speck / クロマチンリモデリング / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å | ||||||
データ登録者 | Lee, M. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Open Biology / 年: 2022 タイトル: Familial ALS-associated SFPQ variants promote the formation of SFPQ cytoplasmic aggregates in primary neurons. 著者: Widagdo, J. / Udagedara, S. / Bhembre, N. / Tan, J.Z.A. / Neureiter, L. / Huang, J. / Anggono, V. / Lee, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7sp0.cif.gz | 121.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7sp0.ent.gz | 91.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7sp0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sp/7sp0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sp/7sp0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 6owjS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30094.045 Da / 分子数: 2 / 変異: L534I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFPQ, PSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3) / 参照: UniProt: P23246 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.15 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 12% PEG4000, 0.2 M CALCIUM CHLORIDE, 0.1 M MES, PH 6.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9537 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.83→45.96 Å / Num. obs: 44977 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 17.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.83→1.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.284 / Num. unique obs: 2803 / CC1/2: 0.913 / Rpim(I) all: 0.205 / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6OWJ 解像度: 1.83→45.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 3.021 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 107.55 Å2 / Biso mean: 34.22 Å2 / Biso min: 16.58 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.83→45.96 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.83→1.878 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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