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万見
- PDB-7s7b: Human Nuclear exosome targeting (NEXT) complex homodimer bound to... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s7b
タイトルHuman Nuclear exosome targeting (NEXT) complex homodimer bound to RNA (substrate 1)
要素
  • Exosome RNA helicase MTR4
  • RNA (46-MER)
  • RNA-binding protein 7
  • Zinc finger CCHC domain-containing protein 8,Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / Helicase (ヘリカーゼ) / ATPase (ATPアーゼ) / RNA (リボ核酸) / Exosome / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / snRNA catabolic process / TRAMP complex / snRNA binding / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / pre-mRNA intronic binding / catalytic step 2 spliceosome ...: / snRNA catabolic process / TRAMP complex / snRNA binding / RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / pre-mRNA intronic binding / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / 14-3-3 protein binding / meiotic cell cycle / mRNA splicing, via spliceosome / rRNA processing / RNA helicase activity / single-stranded RNA binding / nuclear body / ヘリカーゼ / nuclear speck / DNA damage response / 核小体 / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
RBM7, RNA recognition motif / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / PSP, proline-rich ...RBM7, RNA recognition motif / rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / Exosome RNA helicase MTR4 / Zinc finger CCHC domain-containing protein 8 / RNA-binding protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.06 Å
データ登録者Puno, M.R. / Lima, C.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118080 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2022
タイトル: Structural basis for RNA surveillance by the human nuclear exosome targeting (NEXT) complex.
著者: M Rhyan Puno / Christopher D Lima /
要旨: RNA quality control relies on co-factors and adaptors to identify and prepare substrates for degradation by ribonucleases such as the 3' to 5' ribonucleolytic RNA exosome. Here, we determined ...RNA quality control relies on co-factors and adaptors to identify and prepare substrates for degradation by ribonucleases such as the 3' to 5' ribonucleolytic RNA exosome. Here, we determined cryogenic electron microscopy structures of human nuclear exosome targeting (NEXT) complexes bound to RNA that reveal mechanistic insights to substrate recognition and early steps that precede RNA handover to the exosome. The structures illuminate ZCCHC8 as a scaffold, mediating homodimerization while embracing the MTR4 helicase and flexibly anchoring RBM7 to the helicase core. All three subunits collaborate to bind the RNA, with RBM7 and ZCCHC8 surveying sequences upstream of the 3' end to facilitate RNA capture by MTR4. ZCCHC8 obscures MTR4 surfaces important for RNA binding and extrusion as well as MPP6-dependent recruitment and docking onto the RNA exosome core, interactions that contribute to RNA surveillance by coordinating RNA capture, translocation, and extrusion from the helicase to the exosome for decay.
履歴
登録2021年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exosome RNA helicase MTR4
B: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8,Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
C: RNA-binding protein 7
D: RNA (46-MER)
E: Exosome RNA helicase MTR4
F: Zinc finger CCHC domain-containing protein 8,Zinc finger CCHC domain-containing protein 8
G: RNA-binding protein 7
H: RNA (46-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)423,23810
ポリマ－423,1078
非ポリマー1312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Exosome RNA helicase MTR4 / MTR4 / MTREX / ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller ...MTR4 / MTREX / ATP-dependent RNA helicase DOB1 / ATP-dependent RNA helicase SKIV2L2 / Superkiller viralicidic activity 2-like 2 / TRAMP-like complex helicase


分子量: 118224.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTREX, DOB1, KIAA0052, MTR4, SKIV2L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42285, ヘリカーゼ
#2: タンパク質 Zinc finger CCHC domain-containing protein 8,Zinc finger CCHC domain-containing protein 8 / TRAMP-like complex RNA-binding factor ZCCHC8


分子量: 69259.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZCCHC8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6NZY4
#3: タンパク質 RNA-binding protein 7 / RNA-binding motif protein 7


分子量: 9462.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y580
#4: RNA鎖 RNA (46-MER)


分子量: 14605.818 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The actual RNA sequence is: ACAUGAGGAUCACCCAUGUAAUCUCUUUCAAAAAA(2PU)ACAAAAAAAA. (2PU) is represented by "N" (any nucleotide. This residue is missing in the coordinates and the chemical is an ...詳細: The actual RNA sequence is: ACAUGAGGAUCACCCAUGUAAUCUCUUUCAAAAAA(2PU)ACAAAAAAAA. (2PU) is represented by "N" (any nucleotide. This residue is missing in the coordinates and the chemical is an internal 2' pyrene modified uridine
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human Nuclear Exosome Targeting (NEXT)-RNA substrate 1 complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris-Cl pH 8.0, 50 mM NaCl, 0.1 mM TCEP supplemented with 0.02% (v/v) IGEPAL CA-630
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: 30 s wait time, blot for 2.5 s before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 67.6 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 618412
詳細: A total of 618,412 particles were used for the consensus reconstruction with an overall resolution of 4.06 Angstrom (FSC 0.143 cut off). Focused 3D classification and local refinement were ...詳細: A total of 618,412 particles were used for the consensus reconstruction with an overall resolution of 4.06 Angstrom (FSC 0.143 cut off). Focused 3D classification and local refinement were performed in several regions of the complex. A composite map was generated using focused reconstructions of ZCCHC8 HD/KID-MTR4 KOW (3.26 Angstrom, FSC = 0.143; 117,561 particles), protomer A MTR4 (3.42 Angstrom, FSC = 0.143; 225,213 particles), protomer B MTR4 (3.54 Angstrom, FSC = 0.143; 236,602 particles), protomer A MTR4 core-ZCCHC8 PSP-RBM7 RRM (4.06 Angstrom, FSC = 0.143; 44,800 particles), and protomer B MTR4 core-ZCCHC8 PSP-RBM7 RRM (4.4 Angstrom, FSC = 0.143 37,088 particles).
対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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