+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7qft | |||||||||
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Title | Crystal structure of KLK6 in complex with compound 16a | |||||||||
Components |
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Keywords | PEPTIDE BINDING PROTEIN / serine proteases | |||||||||
Function / homology | Function and homology information tissue regeneration / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cornified envelope / hormone metabolic process / amyloid precursor protein metabolic process / regulation of neuron projection development / intercellular bridge / regulation of cell differentiation / protein autoprocessing / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases ...tissue regeneration / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cornified envelope / hormone metabolic process / amyloid precursor protein metabolic process / regulation of neuron projection development / intercellular bridge / regulation of cell differentiation / protein autoprocessing / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / collagen catabolic process / myelination / secretory granule / central nervous system development / response to wounding / nuclear membrane / serine-type endopeptidase activity / nucleolus / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.47 Å | |||||||||
Authors | Jagtap, P.K.A. / Zhang, L. / De Vita, E. / Tate, E.W. / Hennig, J. | |||||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2022 Title: A KLK6 Activity-Based Probe Reveals a Role for KLK6 Activity in Pancreatic Cancer Cell Invasion. Authors: Zhang, L. / Lovell, S. / De Vita, E. / Jagtap, P.K.A. / Lucy, D. / Goya Grocin, A. / Kjaer, S. / Borg, A. / Hennig, J. / Miller, A.K. / Tate, E.W. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7qft.cif.gz | 133.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7qft.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 7qft.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qf/7qft ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qf/7qft | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7qfvC 3vfeS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: ens_1
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-Components
#1: Protein | Mass: 24417.695 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KLK6, PRSS18, PRSS9 / Plasmid: pXLG / Production host: Homo sapiens (human) / Strain (production host): Expi293F References: UniProt: Q92876, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Protein/peptide | Mass: 965.150 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.91 Å3/Da / Density % sol: 35.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.20 M trimethylamine N-oxide, 0.1 M Tris-HCl pH8.5, 20% PEG MME 2000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID30B / Wavelength: 0.965 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Apr 22, 2021 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.965 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.47→64.36 Å / Num. obs: 57658 / % possible obs: 94.7 % / Redundancy: 3.407 % / Biso Wilson estimate: 16.13 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rrim(I) all: 0.097 / Χ2: 0.903 / Net I/σ(I): 9.2 / Num. measured all: 196458 / Scaling rejects: 132 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3VFE Resolution: 1.47→64.36 Å / SU ML: 0.2053 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / Phase error: 22.3781 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.8 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.47→64.36 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Type: Torsion NCS / Rms dev position: 1.20597819608 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
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