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- PDB-7pcr: Helicobacter pylori RNase J -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pcr
タイトルHelicobacter pylori RNase J
要素Ribonuclease J
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / RNase J / Helicobacter pylori (ヘリコバクター・ピロリ) / RNA metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


5'-3' RNA exonuclease activity / RNA endonuclease activity / rRNA processing / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease J, conserved site / Uncharacterized protein family UPF0036 signature. / Ribonuclease J, bacteria / Ribonuclease J, C-terminal / Ribonuclease J C-terminal domain / Ribonuclease J / Ribonuclease J, domain 2 / Zn-dependent metallo-hydrolase, RNA specificity domain / Zn-dependent metallo-hydrolase RNA specificity domain / Metallo-beta-lactamase superfamily ...Ribonuclease J, conserved site / Uncharacterized protein family UPF0036 signature. / Ribonuclease J, bacteria / Ribonuclease J, C-terminal / Ribonuclease J C-terminal domain / Ribonuclease J / Ribonuclease J, domain 2 / Zn-dependent metallo-hydrolase, RNA specificity domain / Zn-dependent metallo-hydrolase RNA specificity domain / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Luisi, B.F. / Pei, X.Y.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust200873/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Acetylation regulates the oligomerization state and activity of RNase J, the Helicobacter pylori major ribonuclease.
著者: Alejandro Tejada-Arranz / Aleksei Lulla / Maxime Bouilloux-Lafont / Evelyne Turlin / Xue-Yuan Pei / Thibaut Douché / Mariette Matondo / Allison H Williams / Bertrand Raynal / Ben F Luisi / Hilde De Reuse /
要旨: In the gastric pathogen Helicobacter pylori, post-transcriptional regulation relies strongly on the activity of the essential ribonuclease RNase J. Here, we elucidated the crystal and cryo-EM ...In the gastric pathogen Helicobacter pylori, post-transcriptional regulation relies strongly on the activity of the essential ribonuclease RNase J. Here, we elucidated the crystal and cryo-EM structures of RNase J and determined that it assembles into dimers and tetramers in vitro. We found that RNase J extracted from H. pylori is acetylated on multiple lysine residues. Alanine substitution of several of these residues impacts on H. pylori morphology, and thus on RNase J function in vivo. Mutations of Lysine 649 modulates RNase J oligomerization in vitro, which in turn influences ribonuclease activity in vitro. Our structural analyses of RNase J reveal loops that gate access to the active site and rationalizes how acetylation state of K649 can influence activity. We propose acetylation as a regulatory level controlling the activity of RNase J and its potential cooperation with other enzymes of RNA metabolism in H. pylori.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease J


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5031
ポリマ－61,5031
非ポリマー00
水18010
1
A: Ribonuclease J

A: Ribonuclease J


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,0052
ポリマ－123,0052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_445-y-1/2,-x-1/2,-z+1/21
Buried area2790 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area44600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.490, 158.490, 214.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease J / RNase J


分子量: 61502.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: rnj, HP_1430 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P56185, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.58 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 25% polyethylene glycol 1000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9778 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9778 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→56.03 Å / Num. obs: 35677 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 75.81 Å2 / CC1/2: 0.979 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rpim(I) all: 0.081 / Rsym value: 0.16 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2.75→2.848 Å / Num. unique obs: 3497 / CC1/2: 0.453

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3bk2

3bk2


解像度: 2.75→56.03 Å / SU ML: 0.4279 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.4715
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2672 1805 5.1 %
Rwork0.2455 33614 -
obs0.2467 35419 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 111.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→56.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4058 0 0 10 4068
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00834145
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21235628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0683652
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.08351469
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.820.40411220.36622552X-RAY DIFFRACTION98.82
2.82-2.910.36651170.34072555X-RAY DIFFRACTION99.63
2.91-30.35861300.32352590X-RAY DIFFRACTION99.52
3-3.110.29661560.31382546X-RAY DIFFRACTION99.48
3.11-3.230.35821430.30482541X-RAY DIFFRACTION99.22
3.23-3.380.33161190.27782557X-RAY DIFFRACTION98.71
3.38-3.560.30141280.25772576X-RAY DIFFRACTION99.67
3.56-3.780.27491430.23072592X-RAY DIFFRACTION99.24
3.78-4.070.24821500.22042559X-RAY DIFFRACTION99.01
4.07-4.480.22941550.19442573X-RAY DIFFRACTION99.27
4.48-5.130.21711380.19292605X-RAY DIFFRACTION99.1
5.13-6.460.23611550.25922622X-RAY DIFFRACTION99.21
6.46-56.030.26491490.24982746X-RAY DIFFRACTION98.57
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.50611899921-0.0484153104716-0.3028897459240.990073982913-0.5384120702272.108708475730.00235896392240.0874901575203-0.122803161484-0.108917497157-0.106621288198-0.03277996692170.1994524371450.08626345974930.1034469364720.398451057265-0.0325088229808-0.1029054833620.525595796224-0.01419096578230.45928534133-50.9532402068-1.6818245923260.4734796364
21.963508568512.53442362399-1.259121768933.41006268307-1.21139005524.03295819914-2.271535615211.32659830597-1.125466530520.120060547070.936836187387-1.178603216911.817364635050.286170617481.082534884762.39195370324-0.04628401248380.2940858249791.30176817524-0.309008966692.37082275718-38.1515193885-50.295728082745.618500306
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 139 through 599)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 600 through 691)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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