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万見
- PDB-7oxj: ttSlyD with M8A pseudo-wild-type S2 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oxj
タイトルttSlyD with M8A pseudo-wild-type S2 peptide
要素
  • 30S ribosomal protein S2
  • Fragment of 30S ribosomal protein S2 peptide
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomeraseプロリルイソメラーゼ
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / FKBP (FKBP) / chaperone (シャペロン)
機能・相同性
機能・相同性情報


プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / protein refolding / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / zinc ion binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S2 / Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal protein S2
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / TRIETHYLENE GLYCOL / Small ribosomal subunit protein uS2 / プロリルイソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
Escherichia coli (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pazicky, S. / Lei, J. / Loew, C.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Joachim Herz Stiftung800026 ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research05K18YEA ドイツ
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2022
タイトル: Impact of distant peptide substrate residues on enzymatic activity of SlyD.
著者: Pazicky, S. / Werle, A.A. / Lei, J. / Low, C. / Weininger, U.
履歴
登録2021年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
D: 30S ribosomal protein S2
E: Fragment of 30S ribosomal protein S2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9169
ポリマ－19,3033
非ポリマー6136
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2200 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area10070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.282, 49.282, 130.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

PG4

21A-205-

MG

31A-337-

HOH

41A-353-

HOH

51A-371-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / プロリルイソメラーゼ


分子量: 17400.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (strain ATCC 27634 / DSM 579 / HB8) (サーマス・サーモフィルス)
株: ATCC 27634 / DSM 579 / HB8 / 遺伝子: TTHA0346 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SLE7, プロリルイソメラーゼ

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 DE

#2: タンパク質・ペプチド 30S ribosomal protein S2 / / Small ribosomal subunit protein uS2


分子量: 1714.962 Da / 分子数: 1 / Mutation: P6A, M8A, K9L, I11A / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7V0
#3: タンパク質・ペプチド Fragment of 30S ribosomal protein S2 peptide


分子量: 188.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 6種, 92分子

#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.75 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5 / 詳細: Sodium cacodylate, PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→42.68 Å / Num. obs: 16345 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.6 % / Biso Wilson estimate: 38.36 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.0417 / Rpim(I) all: 0.01155 / Rrim(I) all: 0.04336 / Net I/σ(I): 32.99
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 15.1 % / Rmerge(I) obs: 1.04 / Num. unique obs: 1595 / CC1/2: 0.924 / Rpim(I) all: 0.2738 / Rrim(I) all: 1.076 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4odl

4odl


解像度: 1.85→42.68 Å / SU ML: 0.2155 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.0465
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2244 817 5 %
Rwork0.1984 15519 -
obs0.1997 16336 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 58.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→42.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1267 0 36 86 1389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00941329
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.11741794
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0727191
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0078241
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.225187
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.970.28831340.24292543X-RAY DIFFRACTION99.78
1.97-2.120.26781320.21282517X-RAY DIFFRACTION99.89
2.12-2.330.24911350.20812558X-RAY DIFFRACTION99.93
2.33-2.670.24861340.22632557X-RAY DIFFRACTION100
2.67-3.370.2621370.21512598X-RAY DIFFRACTION99.96
3.37-42.680.19291450.18012746X-RAY DIFFRACTION99.76
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.910672934821.45716041088-1.271077353395.530986795972.750906674842.932958179711.872289574672.996291083781.35147012346-2.75261387523-1.58061134825-0.967946302358-2.79035363079-3.03319599885-1.047847964451.358000944040.5685377826320.529315356941.384254605640.3280191851441.09271879119-20.944598627412.6934608052-12.6612682743
22.00118318793-9.034826203841.999669143541.997698374352.000908924291.99936850483-1.57439256426-5.5520981178-1.047673372440.1998449795061.492451642920.472508884234-0.1546908200361.956904265650.4060021448781.161012586450.311912984491-0.152277012591.126757530870.01416194979980.632990623243-15.2022395935-0.931884911693-16.6946265604
33.44015046125-1.53975714303-0.4831163185335.81615159512-0.5774165024183.088064723310.2626747656380.215994795853-0.315545183435-0.842331084168-0.364600490916-0.2213781848150.588433025610.4086054414280.06842875777890.4595645187330.1661584560380.0462672792780.323170994644-0.02959132348590.410274649955-31.607739521617.9229155704-10.078129017
42.78778535046-0.201842889661-0.1127753502954.62668406284-0.4680161746863.76803495149-0.0382996517389-0.107825194650.00627493317370.444173934957-0.0542480353516-0.173502476474-0.6243361313670.4917179414240.1221013611460.4304235299880.00447022875432-0.05602426589130.239281809483-0.01162924821170.299804958914-10.03777490511.12056511968-10.0447421039
50.6167781432640.7495229893580.1228424725481.87629582034-0.8325668030391.06432441281-0.05401477338410.381654108616-0.199072691748-1.36943431385-0.827228854274-0.920833500380.6581668530731.168894308790.5493836148110.7842074482430.316251585750.264678649250.6014014488190.1085038708280.52260203277-27.260073414923.3637121698-15.9939495824
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 6 through 12 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 1 through 2 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1 through 57 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 58 through 125 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 126 through 156 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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