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- PDB-7mft: Glutamate synthase, glutamate dehydrogenase counter-enzyme comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mft
タイトルGlutamate synthase, glutamate dehydrogenase counter-enzyme complex (GudB6-GltA6-GltB6)
要素
  • (Glutamate synthase (NADPH) ...グルタミン酸シンターゼ (NADPH)) x 2
  • Glutamate dehydrogenaseグルタミン酸デヒドロゲナーゼ
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / Counter-enzyme complex / glutamate synthase / glutamate dehydrogenae
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate synthase activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-NH2 group of donors, NAD or NADP as acceptor / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / amino acid metabolic process / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / glutamine metabolic process / iron-sulfur cluster binding / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 1 / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, central-N / Glutamine amidotransferases class-II / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II ...Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 1 / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, central-N / Glutamine amidotransferases class-II / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / グルタミン酸デヒドロゲナーゼ / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Alpha-helical ferredoxin / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / フラビンアデニンジヌクレオチド / フラビンモノヌクレオチド / 鉄・硫黄クラスター / グルタミン酸デヒドロゲナーゼ / Glutamate synthase (NADPH) small chain / Glutamate synthase (NADPH) large chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis NCIB 3610 = ATCC 6051 = DSM 10 (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Jayaraman, V. / Lee, D.J. / Elad, N. / Fraser, J.S. / Tawfik, D.S.
資金援助 イスラエル, 米国, 2件
組織認可番号国
Israel Science Foundation2575/20 イスラエル
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM123159 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2022
タイトル: A counter-enzyme complex regulates glutamate metabolism in Bacillus subtilis.
著者: Vijay Jayaraman / D John Lee / Nadav Elad / Shay Vimer / Michal Sharon / James S Fraser / Dan S Tawfik /
要旨: Multi-enzyme assemblies composed of metabolic enzymes catalyzing sequential reactions are being increasingly studied. Here, we report the discovery of a 1.6 megadalton multi-enzyme complex from ...Multi-enzyme assemblies composed of metabolic enzymes catalyzing sequential reactions are being increasingly studied. Here, we report the discovery of a 1.6 megadalton multi-enzyme complex from Bacillus subtilis composed of two enzymes catalyzing opposite ('counter-enzymes') rather than sequential reactions: glutamate synthase (GltAB) and glutamate dehydrogenase (GudB), which make and break glutamate, respectively. In vivo and in vitro studies show that the primary role of complex formation is to inhibit the activity of GudB. Using cryo-electron microscopy, we elucidated the structure of the complex and the molecular basis of inhibition of GudB by GltAB. The complex exhibits unusual oscillatory progress curves and is necessary for both planktonic growth, in glutamate-limiting conditions, and for biofilm growth, in glutamate-rich media. The regulation of a key metabolic enzyme by complexing with its counter enzyme may thus enable cell growth under fluctuating glutamate concentrations.
履歴
登録2021年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23825
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase
G: Glutamate synthase (NADPH) large chain
I: Glutamate synthase (NADPH) small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,3598
ポリマ－274,1183
非ポリマー2,2415
水0
1
A: Glutamate dehydrogenase
G: Glutamate synthase (NADPH) large chain
I: Glutamate synthase (NADPH) small chain
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,658,15248
ポリマ－1,644,70618
非ポリマー13,44630
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D3 (2回x3回 2面回転対称))

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glutamate dehydrogenase / グルタミン酸デヒドロゲナーゼ


分子量: 47100.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis NCIB 3610 = ATCC 6051 = DSM 10 (枯草菌)
遺伝子: gudB, B4122_2172, ETA10_11605, ETK61_12750, GII81_12565, SC09_Contig24orf00413
発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A0C3GZC9

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Glutamate synthase (NADPH) ... , 2種, 2分子 GI

#2: タンパク質 Glutamate synthase (NADPH) large chain


分子量: 169006.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis NCIB 3610 = ATCC 6051 = DSM 10 (枯草菌)
遺伝子: B4417_0011 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A164XVV7
#3: タンパク質 Glutamate synthase (NADPH) small chain


分子量: 58010.598 Da / 分子数: 1 / Mutation: D78G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis NCIB 3610 = ATCC 6051 = DSM 10 (枯草菌)
遺伝子: B4417_0010 / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A164XVU4

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非ポリマー , 4種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#5: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#7: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GudB-GltA-GltB / タイプ: COMPLEX
詳細: Asymmetric unit (GudB-GltA-GltB) from a full GudB6-GltA6-GltB6 complex.
Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.62 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
由来(組換発現)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
緩衝液pH: 7.9
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 47.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
6UCSF Chimera1.15モデルフィッティングRigid-body alignment of monomers.
8ISOLDE1.1.0モデル精密化Backbone positioning
9PHENIX1.19.1-4122モデル精密化Real-space refine
10Coot0.9.3モデル精密化Model examination and refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 60487
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11878 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: Real-space refinement involved iterative rounds of ISOLDE, Coot and PHENIX refinement. 1OFD and 6S6T were used as templates for homology modeling in SWISS-MODEL.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
13K8Z

3k8z

C3K8Z117-424
21OFD

1ofd

A1OFD2
36S6T

6s6t

G6S6T3
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 97.66 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00219114
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52525844
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.6052591
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042817
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043364

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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