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- PDB-7jvx: Crystal structure of PTEN (aa 7-353 followed by spacer TGGGSGGTGG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jvx
タイトルCrystal structure of PTEN (aa 7-353 followed by spacer TGGGSGGTGGGSGGTGGGCY ligated to peptide pSDpTpTDpSDPENEPFDED)
要素Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
キーワードSIGNALING PROTEIN / phosphatase (ホスファターゼ) / Phosphatidylinositol 3 (ホスファチジルイノシトール) / 4 / 5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / PTEN Loss of Function in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / regulation of cellular component size / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity ...inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / PTEN Loss of Function in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / regulation of cellular component size / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity / central nervous system myelin maintenance / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / central nervous system neuron axonogenesis / postsynaptic density assembly / neuron-neuron synaptic transmission / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / Regulation of PTEN mRNA translation / synapse maturation / presynaptic membrane assembly / Negative regulation of the PI3K/AKT network / cellular response to electrical stimulus / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / negative regulation of axonogenesis / Transcriptional Regulation by MECP2 / myelin sheath adaxonal region / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of organ growth / forebrain morphogenesis / negative regulation of focal adhesion assembly / Schmidt-Lanterman incisure / anaphase-promoting complex binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphatidylinositol dephosphorylation / dentate gyrus development / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / spindle assembly involved in female meiosis / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of cell size / phosphatidylinositol biosynthetic process / dendritic spine morphogenesis / brain morphogenesis / regulation of neuron projection development / myosin phosphatase activity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / protein serine/threonine phosphatase activity / molecular function inhibitor activity / ubiquitin-specific protease binding / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / locomotor rhythm / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of cellular senescence / social behavior / phosphoprotein phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / canonical Wnt signaling pathway / localization / prepulse inhibition / multicellular organismal response to stress / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / synapse assembly / Regulation of PTEN localization / protein dephosphorylation / negative regulation of cell migration / プロテインチロシンホスファターゼ / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of protein phosphorylation / locomotory behavior / central nervous system development / protein tyrosine phosphatase activity / cell projection / PDZ domain binding / 運動性 / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of protein stability / cytoplasmic side of plasma membrane / PML body / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Regulation of PTEN stability and activity / Ovarian tumor domain proteases / 遊走 / Downstream TCR signaling / negative regulation of neuron projection development / heart development / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / learning or memory / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / neuron projection / apical plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation / lipid binding
類似検索 - 分子機能
PTEN, phosphatase domain / Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / フィチン酸 / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Protein-tyrosine phosphatase ...PTEN, phosphatase domain / Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / フィチン酸 / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
Model detailsCrystal Structure of 4p-PTEN (aa 7-353+ 20 aa spacer, GGGSGGTGGGSGGTGGGCY+CRYpSDpTpTDpSDPENEG
データ登録者Dempsey, D. / Phan, K. / Cole, P. / Gabelli, S.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM130961 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: The structural basis of PTEN regulation by multi-site phosphorylation.
著者: Dempsey, D.R. / Viennet, T. / Iwase, R. / Park, E. / Henriquez, S. / Chen, Z. / Jeliazkov, J.R. / Palanski, B.A. / Phan, K.L. / Coote, P. / Gray, J.J. / Eck, M.J. / Gabelli, S.B. / Arthanari, H. / Cole, P.A.
履歴
登録2020年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7453
ポリマ－48,5551
非ポリマー1902
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.390, 113.390, 57.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN / Mutated in multiple advanced cancers 1 / Phosphatase and tensin homolog


分子量: 48555.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTEN, MMAC1, TEP1 / プラスミド: pfastbac / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P60484, protein-serine/threonine phosphatase, プロテインチロシンホスファターゼ, phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 300 mM citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→19.8 Å / Num. obs: 7482 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 2.691 % / Biso Wilson estimate: 68.088 Å2 / CC1/2: 0.973 / Rmerge(I) obs: 0.212 / Rrim(I) all: 0.252 / Χ2: 0.883 / Net I/σ(I): 3.19 / Num. measured all: 20136 / Scaling rejects: 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.9-3.21.4660.5790.812393208516320.7050.79678.3
3.2-3.51.8240.4181.682163143411860.8450.53182.7
3.5-43.3210.3922.725078154715290.8860.46298.8
4-53.3390.2274.585142155515400.9420.26999
5-63.5310.2055.2124016866800.9480.23899.1
6-103.1950.1365.9123557617370.9860.16196.8
10-19.83.3930.1018.326042181780.9830.11881.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D5R

1d5r


解像度: 3.2→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / WRfactor Rfree: 0.2944 / WRfactor Rwork: 0.2509 / FOM work R set: 0.6512 / SU B: 51.656 / SU ML: 0.812 / SU Rfree: 0.6801 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.68 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2965 314 5.4 %RANDOM
Rwork0.2444 ---
obs0.2472 5538 94.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 182.8 Å2 / Biso mean: 85.335 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.3 Å2-0 Å2-0 Å2
2---6.3 Å20 Å2
3---12.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2629 0 10 0 2639
Biso mean--120.53 --
残基数----314
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132711
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0172532
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7381.6543656
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4991.5885832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6535312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.78921.824159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.91615478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1661518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023028
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02680
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.433 21 -
Rwork0.388 351 -
all-372 -
obs--82.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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