+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3hde | ||||||
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Title | Crystal structure of full-length endolysin R21 from phage 21 | ||||||
Components | Lysozyme | ||||||
Keywords | HYDROLASE / lysozyme-like / Antimicrobial / Bacteriolytic enzyme / Glycosidase / Late protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / host cell plasma membrane / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Enterobacteria phage P21 (virus) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SIRAS / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Sun, Q. / Arockiasamy, A. / McKee, E. / Caronna, E. / Sacchettini, J.C. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2009 Title: Regulation of a muralytic enzyme by dynamic membrane topology. Authors: Sun, Q. / Kuty, G.F. / Arockiasamy, A. / Xu, M. / Young, R. / Sacchettini, J.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3hde.cif.gz | 135.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3hde.ent.gz | 111.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3hde.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hd/3hde ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hd/3hde | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 18039.926 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacteria phage P21 (virus) / Gene: R / Plasmid: pETR21 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta(DE3)pLysS / References: UniProt: P27359, lysozyme #2: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | ACCORDING TO THE AUTHORS RESIDUES PHE 105 AND VAL 106 ARE CORRECT IN THE PDB FILE. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.51 Å3/Da / Density % sol: 51 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: 150mM Sodium acetate, 2M sodium formate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 120 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 29, 2008 Details: Si(111) Double Crystal Monochromator. Adjustable focusing mirrors in K-B geometry |
Radiation | Monochromator: Double crystal cryo-cooled Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→50 Å / Num. obs: 53709 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Χ2: 1.21 / Net I/σ(I): 45.0787 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2.02 Å / Redundancy: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 4.0351 / Num. unique all: 1937 / Χ2: 0.849 / % possible all: 98.9 |
-Phasing
Phasing | Method: SIRAS |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SIRAS / Resolution: 1.95→43.41 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.771 / Stereochemistry target values: ml
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Solvent computation | Bsol: 61.62 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 80.73 Å2 / Biso mean: 40.995 Å2 / Biso min: 21.71 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→43.41 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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