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- PDB-7jtj: Crystal structure of the second heterocyclization domain of yersi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jtj
タイトルCrystal structure of the second heterocyclization domain of yersiniabactin synthetase
要素Irp2 protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / heterocyclization domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / phosphopantetheine binding / catalytic activity
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain ...Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Xia, Y. / Gnann, A.D. / Dowling, D.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R15GM123425-01 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: High-resolution structures of a siderophore-producing cyclization domain from Yersinia pestis offer a refined proposal of substrate binding.
著者: Gnann, A.D. / Xia, Y. / Soule, J. / Barthelemy, C. / Mawani, J.S. / Musoke, S.N. / Castellano, B.M. / Brignole, E.J. / Frueh, D.P. / Dowling, D.P.
履歴
登録2020年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Irp2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9723
ポリマ－51,8291
非ポリマー1432
水6,395355
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area550 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area18780 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)89.290, 89.290, 140.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Irp2 protein / Ybt peptide synthetase HMWP2


分子量: 51828.766 Da / 分子数: 1 / 断片: heterocyclization domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: irp2 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z399
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-PG0 / 2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL / PEG 6000 / ジエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル / ジエチレングリコールモノメチルエーテル


分子量: 120.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O3 / コメント: 阻害剤, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→30.8 Å / Num. obs: 41892 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 16.449 % / Biso Wilson estimate: 33.247 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 0.915 / Net I/σ(I): 28.25
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.94-1.999.4180.6953.4129570.8480.73596.1
1.99-2.0513.5440.5525.3629940.9420.57399.4
2.05-2.1116.6860.4287.7828820.9680.44199.6
2.11-2.1717.0770.3489.7128490.980.35899.7
2.17-2.2517.2070.29911.2227500.9870.30799.6
2.25-2.3217.4330.23314.326270.9910.2499.2
2.32-2.4117.4530.20815.5725900.9930.21499.3
2.41-2.5117.5180.16518.8224300.9960.1798.4
2.51-2.6217.5880.14920.5323660.9960.15398.7
2.62-2.7517.540.1224.5522560.9970.12398.4
2.75-2.917.6490.09728.4921560.9990.198.6
2.9-3.0717.5830.08332.3220510.9990.08598.4
3.07-3.2917.5150.06741.0619300.9990.06998.9
3.29-3.5517.4250.05352.0318180.9990.05599.6
3.55-3.8917.1780.04364.39168210.04499.4
3.89-4.3517.1740.03872.48152610.0499.2
4.35-5.0217.2470.03180.43136710.03299.1
5.02-6.1517.2290.0378.4211770.9990.03199.2
6.15-8.716.7350.02883.893810.02999.8
8.7-30.813.9180.02687.354610.02796

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.15.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5T7Z

5t7z


解像度: 1.94→30.8 Å / SU ML: 0.1957 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.3598
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2167 2074 4.95 %Random selection
Rwork0.1799 39801 --
obs0.1817 41875 98.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→30.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3419 0 9 355 3783
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00763589
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89094917
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0822533
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057648
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.75331319
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.94-1.990.30761320.24972525X-RAY DIFFRACTION95.85
1.99-2.040.25411350.22412602X-RAY DIFFRACTION99.2
2.04-2.090.23771370.2072624X-RAY DIFFRACTION99.53
2.09-2.160.24071380.18752641X-RAY DIFFRACTION99.75
2.16-2.230.23891370.19452635X-RAY DIFFRACTION99.64
2.23-2.310.24291370.1862619X-RAY DIFFRACTION99.21
2.31-2.40.24771370.18512628X-RAY DIFFRACTION99.28
2.4-2.510.23861370.1952628X-RAY DIFFRACTION98.61
2.51-2.640.22751370.22640X-RAY DIFFRACTION98.58
2.64-2.80.27681370.20322643X-RAY DIFFRACTION98.58
2.8-3.020.25631380.20522632X-RAY DIFFRACTION98.44
3.02-3.320.23041390.19222674X-RAY DIFFRACTION98.84
3.32-3.80.20321400.16272695X-RAY DIFFRACTION99.58
3.8-4.790.15931430.14092734X-RAY DIFFRACTION99.1
4.79-30.80.17791500.1662881X-RAY DIFFRACTION98.79
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.743554883246-0.1988616822770.1736956376361.415622623320.1226609813951.149029454060.07652695498010.1361113652180.160071910814-0.190730914348-0.00371124533082-0.166512251654-0.1444420713490.0398499975164-0.06018337244970.3765471521990.002815832192510.06647299899880.1841020157550.05950791161380.288819556414-63.14319258764.178296786344.74384331063
21.89507941903-0.340958634984-0.9071037164431.149638663340.5530469345781.60520053671-0.03640392505990.0445482571340.0231867130127-0.147339587788-0.04119221838450.0161149319044-0.0988419446653-0.0632634892480.1065535926180.2681155102070.016824109598-0.01383591088530.11360954810.04321048902180.211789729582-66.44306476592.7266512093112.5692489588
30.798148682858-0.227085783824-0.05747728457681.617723094040.003456133681361.096742923060.03191009840850.1012358642090.0297736747531-0.2027811710430.0396406597703-0.0455284531267-0.03880522076630.0327765027829-0.05740970177930.19852073158-0.0264262904948-0.004967528324790.181852618610.01684469109970.141512377922-54.9665554812-14.60921859723.60119301807
43.60476666546-0.2903390612940.6870674469342.7296211973-1.33247424143.771273767670.06938006963240.281267732151-0.184653734228-0.383901551749-0.165203346013-0.4143946532150.08094610705930.8565072547270.08805288769730.257381490127-0.01644752234590.05413838568640.399049692201-0.02488116262460.227679814952-43.8788570647-17.6716084824-2.28954645602
51.92194359095-0.137127437128-0.3725916448491.159660617010.6875116008210.44886165839-0.1050976947810.09662566062290.0574252039143-0.1658810586860.0926070863415-0.0106359147004-0.4618754146510.551122324440.02352671492160.420631762391-0.0656416968491-0.007873260375060.2010627106480.07447633442470.276861752563-54.4773735989-7.34520311191.0392477725
60.9878449085490.0178715862345-0.7674546279581.073491185360.1995392602930.637598987760.02981087138360.0448888493628-0.027150561075-0.03060302402710.1357278860370.137285288111-0.122295375-0.174114830406-0.1764225169370.3137730940870.0160665910263-0.02309190531120.1628064543630.04182199458360.229884351993-64.148299131-14.57948172716.75181690055
72.006552425761.190648400840.8881927981533.27293797874-0.6224210490743.782428279850.1131158273620.0932671787497-0.0986211007172-0.032006640959-0.0380285407008-0.3120874556320.371151853490.232367070298-0.137746090420.2778641316960.019511808532-0.02224978168860.167864312153-0.03430040912020.217701792481-55.3769596191-29.24231782927.35742219131
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1483:1532)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 1533:1680)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 1681:1772)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 1773:1802)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 1803:1847)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 1848:1886)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 1887:1910)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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