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- PDB-7d1v: Hsp90 alpha N-terminal domain in complex with a 6C compund -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d1v
タイトルHsp90 alpha N-terminal domain in complex with a 6C compund
要素Heat shock protein HSP 90-alphaHeat shock response
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / CHAPERONE-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / ESR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / HSF1-dependent transactivation / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / HSF1 activation / RHOBTB2 GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion ...Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / ESR-mediated signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / HSF1-dependent transactivation / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / HSF1 activation / RHOBTB2 GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / Downregulation of ERBB2 signaling / Attenuation phase / Regulation of necroptotic cell death / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of cytotoxic T cell differentiation / Extra-nuclear estrogen signaling / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Estrogen-dependent gene expression / VEGFA-VEGFR2 Pathway / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / UTP binding / sperm plasma membrane / protein insertion into mitochondrial outer membrane / telomerase holoenzyme complex assembly / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / dendritic growth cone / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / positive regulation of cell size / telomere maintenance via telomerase / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / sperm flagellum / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / DNA polymerase binding / protein folding chaperone / positive regulation of cardiac muscle contraction / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / nitric oxide biosynthetic process / activation of innate immune response / Neutrophil degranulation / nitric-oxide synthase regulator activity / response to cold / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / response to cocaine / brush border membrane / ATP-dependent protein folding chaperone / neuron migration / tau protein binding / cellular response to virus / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / positive regulation of protein catabolic process / regulation of protein localization / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / メラノソーム / フォールディング / GTPase binding / 髄鞘 / cellular response to heat / response to heat / protein refolding / scaffold protein binding / basolateral plasma membrane / regulation of apoptotic process / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / transmembrane transporter binding / protein stabilization / response to xenobiotic stimulus / apical plasma membrane / positive regulation of protein phosphorylation / response to antibiotic / mRNA binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GOU / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.332 Å
データ登録者Shin, S.C. / Kim, E.E.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A6A3A01095791 韓国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for Design of New Purine-Based Inhibitors Targeting the Hydrophobic Binding Pocket of Hsp90.
著者: Shin, S.C. / El-Damasy, A.K. / Lee, J.H. / Seo, S.H. / Kim, J.H. / Seo, Y.H. / Lee, Y. / Yu, J.H. / Bang, E.K. / Kim, E.E. / Keum, G.
履歴
登録2020年9月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6953
ポリマ－24,1091
非ポリマー5852
水7,548419
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10420 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)67.105, 90.088, 98.714
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock response / Heat shock 86 kDa / HSP86 / Tumor-specific transplantation 86 kDa antigen / TSTA


分子量: 24109.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hsp90aa1, Hsp86, Hsp86-1, Hspca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07901
#2: 化合物 ChemComp-GOU / 6-chloranyl-9-[(3-propan-2-yl-1,2-oxazol-5-yl)methyl]purin-2-amine


分子量: 292.724 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13ClN6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.47 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.0M ammonium Sulfate, 0.1M Tris-HCl (pH8.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.33→50 Å / Num. obs: 68098 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.6 / Net I/σ(I): 15.9 / Num. measured all: 734331
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.33-1.3870.32866460.869198
1.38-1.438.10.29367300.938199.1
1.43-1.58.80.23967541.045199.4
1.5-1.589.60.18567481.192199.6
1.58-1.6810.30.14668131.285199.6
1.68-1.8111.10.10768121.433199.8
1.81-1.9912.10.07868031.693199.8
1.99-2.2713.20.0668851.984199.9
2.27-2.8713.70.04969222.057199.9
2.87-5013.80.04169852.332198

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5H22

5h22


解像度: 1.332→29.959 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 17.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1938 2000 2.94 %
Rwork0.1788 66098 -
obs0.1792 68098 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 50.03 Å2 / Biso mean: 17.972 Å2 / Biso min: 7.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.332→29.959 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1642 0 40 419 2101
Biso mean--12.62 28.69 -
残基数----209
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.332-1.3650.2449139460798
1.365-1.40190.25261410.2333464699
1.4019-1.44310.24151410.2217466099
1.4431-1.48970.22691420.2034469099
1.4897-1.54290.18751410.18424671100
1.5429-1.60470.18791430.17284698100
1.6047-1.67770.19481430.17084730100
1.6777-1.76620.18931420.17164713100
1.7662-1.87680.19161440.16684737100
1.8768-2.02170.18871430.16624742100
2.0217-2.22510.17031430.16224735100
2.2251-2.54690.18361440.1764780100
2.5469-3.20830.21581480.18394838100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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