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- PDB-7co1: Crystal structure of SMAD2 in complex with wild-type CBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7co1
タイトルCrystal structure of SMAD2 in complex with wild-type CBP
要素
  • CREB-binding protein
  • Mothers against decapentaplegic homolog 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / TGF-beta (TGF-β) / Complex / Transcription factor (転写因子)
機能・相同性
機能・相同性情報


zygotic specification of dorsal/ventral axis / regulation of binding / homomeric SMAD protein complex / paraxial mesoderm morphogenesis / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / endoderm formation ...zygotic specification of dorsal/ventral axis / regulation of binding / homomeric SMAD protein complex / paraxial mesoderm morphogenesis / activin responsive factor complex / SMAD4 MH2 Domain Mutants in Cancer / SMAD2/3 MH2 Domain Mutants in Cancer / nodal signaling pathway / SMAD protein complex / endoderm formation / co-SMAD binding / heteromeric SMAD protein complex / odontoblast differentiation / determination of left/right asymmetry in lateral mesoderm / secondary palate development / pericardium development / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / embryonic foregut morphogenesis / transforming growth factor beta receptor binding / primary miRNA processing / Germ layer formation at gastrulation / pulmonary valve morphogenesis / signal transduction involved in regulation of gene expression / type I transforming growth factor beta receptor binding / Formation of definitive endoderm / activin receptor signaling pathway / Signaling by Activin / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / Formation of axial mesoderm / positive regulation of BMP signaling pathway / SMAD protein signal transduction / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / Signaling by NODAL / regulation of smoothened signaling pathway / embryonic cranial skeleton morphogenesis / response to cholesterol / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / MRF binding / I-SMAD binding / aortic valve morphogenesis / 膵臓 / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / insulin secretion / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Nuclear events mediated by NFE2L2 / ureteric bud development / Regulation of NFE2L2 gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / anterior/posterior pattern specification / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / endocardial cushion morphogenesis / TRAF6 mediated IRF7 activation / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / organ growth / adrenal gland development / embryonic digit morphogenesis / homeostatic process / Notch-HLH transcription pathway / protein acetylation / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / non-canonical NF-kappaB signal transduction / SMAD binding / Zygotic genome activation (ZGA) / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / R-SMAD binding / cellular response to nutrient levels / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / mesoderm formation / histone acetyltransferase complex / gastrulation / anatomical structure morphogenesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / phosphatase binding / Attenuation phase / 細胞分化 / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of cellular response to heat / histone acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
MAD homology, MH1 / Smad / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain ...MAD homology, MH1 / Smad / SMAD MH1 domain superfamily / MAD homology domain 1 (MH1) profile. / SMAD domain, Dwarfin-type / MH2 domain / MAD homology domain 2 (MH2) profile. / Domain B in dwarfin family proteins / MAD homology 1, Dwarfin-type / MH1 domain / Domain A in dwarfin family proteins / SMAD-like domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / SMAD/FHA domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Mothers against decapentaplegic homolog 2 / CREB-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Miyazono, K. / Wada, H. / Ito, T. / Tanokura, M.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15K14708 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K19581 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23228003 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H02910 日本
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2020
タイトル: Structural basis for transcriptional coactivator recognition by SMAD2 in TGF-beta signaling.
著者: Miyazono, K.I. / Ito, T. / Fukatsu, Y. / Wada, H. / Kurisaki, A. / Tanokura, M.
履歴
登録2020年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mothers against decapentaplegic homolog 2
B: CREB-binding protein
C: Mothers against decapentaplegic homolog 2
D: CREB-binding protein
E: Mothers against decapentaplegic homolog 2
F: CREB-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8576
ポリマ－79,8576
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9140 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area27260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.922, 70.395, 163.954
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Mothers against decapentaplegic homolog 2 / / Mothers against DPP homolog 2 / JV18-1 / Mad-related protein 2 / hMAD-2 / SMAD family member 2 / hSMAD2


分子量: 23481.596 Da / 分子数: 3 / 変異: S465E, S467E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMAD2, MADH2, MADR2 / プラスミド: pET48 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15796
#2: タンパク質・ペプチド CREB-binding protein / / Histone lysine acetyltransferase CREBBP / Protein-lysine acetyltransferase CREBBP


分子量: 3137.308 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CREBBP, CBP / プラスミド: pET48 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92793, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 1 M sodium phosphate monobasic monohydrate-potassium phosphate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→47.17 Å / Num. obs: 11297 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 50331
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.3-3.563.60.976716920070.780.5361.1221.879.9
8.73-47.175.10.03337877440.9990.0160.03736.798.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
PHENIX1.12精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZOJ

5zoj


解像度: 3.3→43.169 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.25 / 位相誤差: 32.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 953 4.96 %
Rwork0.2553 --
obs0.2566 11244 82.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→43.169 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5054 0 0 0 5054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025179
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.537035
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2833071
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041754
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005923
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3001-3.4740.4291490.37471998X-RAY DIFFRACTION65
3.474-3.69160.37241050.32482218X-RAY DIFFRACTION70
3.6916-3.97640.31431440.30342467X-RAY DIFFRACTION79
3.9764-4.37620.27561080.27472653X-RAY DIFFRACTION83
4.3762-5.00870.26531520.23892706X-RAY DIFFRACTION87
5.0087-6.30730.24771520.2593072X-RAY DIFFRACTION97
6.3073-43.1690.25731430.20873129X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.09160.1813-0.37390.3968-1.0344.00990.12210.2349-0.2130.8078-0.4549-0.5379-0.98660.8144-0.52140.9890.3547-0.13511.51070.1141.851714.36-17.7089-24.2725
22.2451-1.05050.90680.88290.42252.09910.08710.05990.1949-0.008-0.16510.06030.19260.00390.06880.7134-0.06030.02240.7565-0.02070.9347-28.36446.1123-10.9622
31.3525-0.54610.45680.86060.60851.1461-0.11260.2189-1.22190.0803-0.075-0.6139-0.36910.2909-0.05790.557-0.05680.11010.95280.01711.1009-13.793423.5369-1.0345
40.9994-0.23790.65722.22880.65011.99670.17430.181-0.2867-0.1808-0.0667-0.08390.3606-0.0101-0.0510.86590.0448-0.01360.8274-0.02660.9666-22.9156-17.6637-30.3251
51.5517-0.43090.16351.59440.79051.43760.22560.98410.11350.1116-0.23960.5501-0.32870.18040.12440.9536-0.0246-0.13080.962-0.02741.2502-34.5634-2.719-46.579
62.0726-0.0827-0.16751.44151.41263.2248-0.0721-0.1103-0.3495-0.03630.1588-0.09020.73490.5061-0.23820.91240.1397-0.11740.8377-0.02841.1749-2.5526-11.0336-7.6772
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'F' and resid 1953 through 1970)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 265 through 458)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 1951 through 1970)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'C' and resid 266 through 458)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'D' and resid 1951 through 1970)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'E' and resid 266 through 457)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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