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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zzz | ||||||
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タイトル | Crystal structure of yeast Sec62 cytoplasmic domain | ||||||
![]() | Translocation protein SEC62 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() Sec62/Sec63 complex / ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cheng, J. / Beckmann, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Architecture of the active post-translational Sec translocon. 著者: Tsai-Hsuan Weng / Wieland Steinchen / Birgitta Beatrix / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Gert Bange / Jingdong Cheng / Roland Beckmann / ![]() 要旨: In eukaryotes, most secretory and membrane proteins are targeted by an N-terminal signal sequence to the endoplasmic reticulum, where the trimeric Sec61 complex serves as protein-conducting channel ...In eukaryotes, most secretory and membrane proteins are targeted by an N-terminal signal sequence to the endoplasmic reticulum, where the trimeric Sec61 complex serves as protein-conducting channel (PCC). In the post-translational mode, fully synthesized proteins are recognized by a specialized channel additionally containing the Sec62, Sec63, Sec71, and Sec72 subunits. Recent structures of this Sec complex in the idle state revealed the overall architecture in a pre-opened state. Here, we present a cryo-EM structure of the yeast Sec complex bound to a substrate, and a crystal structure of the Sec62 cytosolic domain. The signal sequence is inserted into the lateral gate of Sec61α similar to previous structures, yet, with the gate adopting an even more open conformation. The signal sequence is flanked by two Sec62 transmembrane helices, the cytoplasmic N-terminal domain of Sec62 is more rigidly positioned, and the plug domain is relocated. We crystallized the Sec62 domain and mapped its interaction with the C-terminus of Sec63. Together, we obtained a near-complete and integrated model of the active Sec complex. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 79.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 52.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15170.269 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SEC62, YPL094C, LPG14C / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ![]() #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / ![]() #4: 化合物 | ChemComp-MES / | ![]() #5: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.25 % |
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結晶化![]() | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100mM MES pH 5.7-5.9, 2 M (NH4)2SO4 / PH範囲: 5.7-5.9 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長![]() |
反射 | 解像度: 2.54→47.26 Å / Num. obs: 15563 / % possible obs: 99.81 % / 冗長度: 38.1 % / Biso Wilson estimate: 74.11 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1075 / Rpim(I) all: 0.01778 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 26.56 |
反射 シェル | 解像度: 2.54→2.63 Å / Rmerge(I) obs: 1.869 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 1495 / CC1/2: 0.949 / Rrim(I) all: 1.894 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 75.34 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.54→47.26 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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