[日本語] English
- PDB-6zzz: Crystal structure of yeast Sec62 cytoplasmic domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zzz
タイトルCrystal structure of yeast Sec62 cytoplasmic domain
要素Translocation protein SEC62
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Sec62 / Sec62 domain / Post translocon
機能・相同性
機能・相同性情報


Sec62/Sec63 complex / translocon complex / rough endoplasmic reticulum membrane / post-translational protein targeting to membrane, translocation / protein transmembrane transporter activity / 小胞体 / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Translocation protein Sec62, ascomycota / Translocation protein Sec62 / Translocation protein Sec62
類似検索 - ドメイン・相同性
Translocation protein SEC62
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Cheng, J. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: EMBO J / : 2021
タイトル: Architecture of the active post-translational Sec translocon.
著者: Tsai-Hsuan Weng / Wieland Steinchen / Birgitta Beatrix / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Gert Bange / Jingdong Cheng / Roland Beckmann /
要旨: In eukaryotes, most secretory and membrane proteins are targeted by an N-terminal signal sequence to the endoplasmic reticulum, where the trimeric Sec61 complex serves as protein-conducting channel ...In eukaryotes, most secretory and membrane proteins are targeted by an N-terminal signal sequence to the endoplasmic reticulum, where the trimeric Sec61 complex serves as protein-conducting channel (PCC). In the post-translational mode, fully synthesized proteins are recognized by a specialized channel additionally containing the Sec62, Sec63, Sec71, and Sec72 subunits. Recent structures of this Sec complex in the idle state revealed the overall architecture in a pre-opened state. Here, we present a cryo-EM structure of the yeast Sec complex bound to a substrate, and a crystal structure of the Sec62 cytosolic domain. The signal sequence is inserted into the lateral gate of Sec61α similar to previous structures, yet, with the gate adopting an even more open conformation. The signal sequence is flanked by two Sec62 transmembrane helices, the cytoplasmic N-terminal domain of Sec62 is more rigidly positioned, and the plug domain is relocated. We crystallized the Sec62 domain and mapped its interaction with the C-terminus of Sec63. Together, we obtained a near-complete and integrated model of the active Sec complex.
履歴
登録2020年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Translocation protein SEC62
B: Translocation protein SEC62
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,16120
ポリマ-30,3412
非ポリマー1,82018
1,36976
1
A: Translocation protein SEC62
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,21912
ポリマ-15,1701
非ポリマー1,04911
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Translocation protein SEC62
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9428
ポリマ-15,1701
非ポリマー7727
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.206, 99.206, 155.657
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain 'A'A18 - 96
121chain 'A'A99 - 143
231(chain 'B' and (resid 18 through 118 or (resid 119...B18 - 96
241(chain 'B' and (resid 18 through 118 or (resid 119...B99 - 143

-
要素

#1: タンパク質 Translocation protein SEC62 / Sec62/63 complex 30 kDa subunit


分子量: 15170.269 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SEC62, YPL094C, LPG14C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21825
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸 / MES (緩衝剤)


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100mM MES pH 5.7-5.9, 2 M (NH4)2SO4 / PH範囲: 5.7-5.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM02 / 波長: 0.97958 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97958 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→47.26 Å / Num. obs: 15563 / % possible obs: 99.81 % / 冗長度: 38.1 % / Biso Wilson estimate: 74.11 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1075 / Rpim(I) all: 0.01778 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 26.56
反射 シェル解像度: 2.54→2.63 Å / Rmerge(I) obs: 1.869 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 1495 / CC1/2: 0.949 / Rrim(I) all: 1.894

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.54→47.26 Å / SU ML: 0.3284 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 27.2985
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2598 778 5 %
Rwork0.2206 14785 -
obs0.2225 15563 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→47.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2108 0 99 76 2283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01282240
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7293022
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0094376
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.5407289
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.54-2.70.35941250.28032378X-RAY DIFFRACTION98.54
2.7-2.910.32681250.26912401X-RAY DIFFRACTION99.92
2.91-3.20.29771280.25162438X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.660.25531290.22352435X-RAY DIFFRACTION99.96
3.66-4.610.2391310.19382486X-RAY DIFFRACTION99.96
4.61-47.260.2491400.21822647X-RAY DIFFRACTION99.68

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る