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- PDB-1jzw: Arsenate Reductase + Sodium Arsenate From E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jzw
タイトルArsenate Reductase + Sodium Arsenate From E. coli
要素ARSENATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / ArsC-Cys-12-thioarsenate / Reaction Product Of Arsenate Reductase With Arsenate
機能・相同性
機能・相同性情報


arsenate reductase (glutathione/glutaredoxin) / arsenate reductase (glutaredoxin) activity / response to arsenic-containing substance
類似検索 - 分子機能
Arsenate reductase / Arsenate reductase-like / ArsC family / ArsC family profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / SULFITE ION / Arsenate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / AB INITIO / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Martin, P. / DeMel, S. / Shi, J. / Gladysheva, T. / Gatti, D.L. / Rosen, B.P. / Edwards, B.F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Insights into the structure, solvation, and mechanism of ArsC arsenate reductase, a novel arsenic detoxification enzyme.
著者: Martin, P. / DeMel, S. / Shi, J. / Gladysheva, T. / Gatti, D.L. / Rosen, B.P. / Edwards, B.F.
履歴
登録2001年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,87710
ポリマ－15,8441
非ポリマー1,0339
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,75420
ポリマ－31,6882
非ポリマー2,06618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area4130 Å2
ΔGint-295 kcal/mol
Surface area13830 Å2
手法PISA, PQS
3
A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,75420
ポリマ－31,6882
非ポリマー2,06618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_566x,x-y+1,-z+7/61
Buried area3900 Å2
ΔGint-285 kcal/mol
Surface area13840 Å2
手法PISA
4
A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子

A: ARSENATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,75420
ポリマ－31,6882
非ポリマー2,06618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_676x-y+1,-y+2,-z+11
Buried area3290 Å2
ΔGint-262 kcal/mol
Surface area14450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.790, 86.790, 116.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

CS

-
要素

#1: タンパク質 ARSENATE REDUCTASE / ARSENICAL PUMP MODIFIER


分子量: 15843.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08692
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-SO3 / SULFITE ION / 亜硫酸アニオン / Sulfite


分子量: 80.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO3
#4: 化合物
ChemComp-CS / CESIUM ION / セシウムカチオン


分子量: 132.905 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.16 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 50% saturated Cesium Sulfate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
結晶化
*PLUS
温度: 5 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11.2 M1dropCs2SO4
2100 mMammonium acetate1droppH4.8
330 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月7日 / 詳細: Osmic Mirrors
放射モノクロメーター: Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→20 Å / Num. all: 26828 / Num. obs: 22762 / % possible obs: 84.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 31.74 % / Biso Wilson estimate: 20.094 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1067 / Rsym value: 0.1067 / Net I/σ(I): 21.232
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 8.02 % / Rmerge(I) obs: 0.3302 / Mean I/σ(I) obs: 8.51 / Num. unique all: 4354 / Rsym value: 0.3302 / % possible all: 40
反射
*PLUS
Num. measured all: 722598

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解析

ソフトウェア
名称分類
ARP/wARPモデル構築
SHELXL-97精密化
X-GENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.76→20 Å / Num. parameters: 5596 / Num. restraintsaints: 4714 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1938 2117 -RANDOM
Rwork0.1641 ---
all-39979 --
obs-39979 84.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.015 Å / Num. disordered residues: 8 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1330.07
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.76→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1089 0 24 234 1347
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0306
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.084
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.88 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.229 -
obs-4074
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.163 / Rfactor Rfree: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.081

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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