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Yorodumi- PDB-6zt0: Crystal structure of the Eiger TNF domain/Grindelwald extracellul... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6zt0 | ||||||
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Title | Crystal structure of the Eiger TNF domain/Grindelwald extracellular domain complex | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / TNF receptor / JNK cascade / TNF / signaling / extracellular / tumor necrosis factor | ||||||
Function / homology | Function and homology information HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / : / positive regulation of sensory perception of pain / response to tumor cell / melanization defense response / negative regulation of neuromuscular synaptic transmission / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / tumor necrosis factor receptor activity / tumor necrosis factor receptor superfamily binding / engulfment of apoptotic cell ...HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / : / positive regulation of sensory perception of pain / response to tumor cell / melanization defense response / negative regulation of neuromuscular synaptic transmission / asymmetric protein localization involved in cell fate determination / tumor necrosis factor receptor activity / tumor necrosis factor receptor superfamily binding / engulfment of apoptotic cell / apical protein localization / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of programmed cell death / negative regulation of multicellular organism growth / glial cell proliferation / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to amino acid starvation / cytokine activity / positive regulation of JNK cascade / neuron cellular homeostasis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / defense response to Gram-negative bacterium / immune response / apical plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / apoptotic process / extracellular space / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Drosophila melanogaster (fruit fly) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.02 Å | ||||||
Authors | Palmerini, V. / Cecatiello, V. / Pasqualato, S. / Mapelli, M. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2021 Title: Drosophila TNFRs Grindelwald and Wengen bind Eiger with different affinities and promote distinct cellular functions. Authors: Palmerini, V. / Monzani, S. / Laurichesse, Q. / Loudhaief, R. / Mari, S. / Cecatiello, V. / Olieric, V. / Pasqualato, S. / Colombani, J. / Andersen, D.S. / Mapelli, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6zt0.cif.gz | 115.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6zt0.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 6zt0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zt/6zt0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zt/6zt0 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6zsyC 6zszC 1rj8S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16546.285 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: egr, Darth, CG12919 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8MUJ1 | ||||
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#2: Protein | Mass: 5919.622 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Drosophila melanogaster (fruit fly) / Gene: grnd, CG10176 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9VJ83 | ||||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 14 % PEG 4000 0.2 M MgCl2 concentration 28 mg/ml |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.87313 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: May 5, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.87313 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.02→57.66 Å / Num. obs: 13860 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 27.73 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.207 / Net I/σ(I): 8.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.02→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.888 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 663 / CC1/2: 0.569 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1RJ8 Resolution: 2.02→44.02 Å / SU ML: 0.2682 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / Phase error: 25.5697 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.02→44.02 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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