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- PDB-6zs2: Crystal Structure of the bromodomain of human transcription activ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zs2
タイトルCrystal Structure of the bromodomain of human transcription activator BRG1 (SMARCA4) in complex with 2-(6-amino-5-(piperazin-1-yl)pyridazin-3-yl)phenol
要素Transcription activator BRG1
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / BROMODOMAIN (ブロモドメイン) / ATP-DEPENDENT HELICASE SMARCA4 / BRG1-ASSOCIATED FACTOR 190A / BAF190A / MITOTIC GROWTH AND TRANSCRIPTION ACTIVATOR / PROTEIN BRG-1 / PROTEIN BRAHMA HOMOLOG 1 / SNF2-BETA / SWI/SNF-RELATED MATRIX-ASSOCIATED ACTIN-DEPENDENT REGULATOR OF CHROMATIN SUBFAMILY A MEMBER 4 / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucose mediated signaling pathway / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / Tat protein binding / GBAF complex / neural retina development / regulation of G0 to G1 transition ...positive regulation of glucose mediated signaling pathway / bBAF complex / npBAF complex / nBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / Tat protein binding / GBAF complex / neural retina development / regulation of G0 to G1 transition / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / nucleosome disassembly / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / positive regulation by host of viral transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / nuclear androgen receptor binding / positive regulation of stem cell population maintenance / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of myoblast differentiation / ATP-dependent activity, acting on DNA / Chromatin modifying enzymes / DNA polymerase binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Interleukin-7 signaling / helicase activity / transcription coregulator binding / positive regulation of cell differentiation / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysine-acetylated histone binding / negative regulation of cell growth / 核小体 / RMTs methylate histone arginines / 動原体 / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / nuclear matrix / positive regulation of miRNA transcription / transcription corepressor activity / p53 binding / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / transcription coactivator activity / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / negative regulation of DNA-templated transcription / クロマチン / positive regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / 核小体 / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / RNA binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / domain in helicases and associated with SANT domains / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ ...SWI/SNF complex subunit BRG1 / BRK domain / BRK domain / BRK domain superfamily / domain in transcription and CHROMO domain helicases / domain in helicases and associated with SANT domains / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FX5 / Transcription activator BRG1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Preuss, F. / Joerger, A.C. / Kraemer, A. / Wanior, M. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Pan-SMARCA/PB1 Bromodomain Inhibitors and Their Role in Regulating Adipogenesis.
著者: Wanior, M. / Preuss, F. / Ni, X. / Kramer, A. / Mathea, S. / Gobel, T. / Heidenreich, D. / Simonyi, S. / Kahnt, A.S. / Joerger, A.C. / Knapp, S.
履歴
登録2020年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription activator BRG1
B: Transcription activator BRG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1306
ポリマ－28,4612
非ポリマー6694
水4,792266
1
A: Transcription activator BRG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5653
ポリマ－14,2301
非ポリマー3342
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Transcription activator BRG1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5653
ポリマ－14,2301
非ポリマー3342
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.180, 64.910, 48.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.880, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Transcription activator BRG1 / ATP-dependent helicase SMARCA4 / BRG1-associated factor 190A / BAF190A / Mitotic growth and ...ATP-dependent helicase SMARCA4 / BRG1-associated factor 190A / BAF190A / Mitotic growth and transcription activator / Protein BRG-1 / Protein brahma homolog 1 / SNF2-beta / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 4


分子量: 14230.447 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA4, BAF190A, BRG1, SNF2B, SNF2L4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51532, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-FX5 / 2-(6-azanyl-5-piperazin-4-ium-1-yl-pyridazin-3-yl)phenol


分子量: 272.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystallization buffer: 20% medium-molecular-weight PEG smear, 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91842 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91842 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→47.3 Å / Num. obs: 35278 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 12.1272343356 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.57→1.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.246 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / Num. unique obs: 1915 / CC1/2: 0.973 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5DKD

5dkd


解像度: 1.57→34.2487331998 Å / SU ML: 0.14241308346 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36039202951 / 位相誤差: 23.1847411695
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215317979354 1741 4.94265273677 %
Rwork0.178958143499 33483 -
obs0.180774575223 35224 99.7112608277 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.3242338323 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→34.2487331998 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1951 0 48 266 2265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005320329022592070
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7727816914682792
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0457401167629310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00404596235641386
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.66963218931342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.57-1.61520.2016707257021410.1729918006452767X-RAY DIFFRACTION99.6914638327
1.6152-1.66730.2106405056151390.171649309652799X-RAY DIFFRACTION99.9319727891
1.6673-1.72690.1906963040941300.1643728525932794X-RAY DIFFRACTION99.9316473001
1.7269-1.7960.1783653563891440.1705603983292792X-RAY DIFFRACTION99.8979244641
1.796-1.87780.2275475719341510.1761097317832780X-RAY DIFFRACTION99.7957099081
1.8778-1.97680.2151505272251260.1892148820782803X-RAY DIFFRACTION99.897680764
1.9768-2.10060.2592748139691550.1799042373942766X-RAY DIFFRACTION99.8974008208
2.1006-2.26280.2203586247851450.1770619869962793X-RAY DIFFRACTION99.8640380693
2.2628-2.49040.2171301223081440.1781509854242803X-RAY DIFFRACTION99.8644527279
2.4904-2.85060.198099261651620.1845815237252769X-RAY DIFFRACTION99.8297002725
2.8506-3.59090.2336574824181500.1859892125172789X-RAY DIFFRACTION99.1231028668
3.5909-34.24873319980.206992867881540.1762770518022828X-RAY DIFFRACTION98.8399071926

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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