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万見
- PDB-6zk6: Protein Phosphatase 1 (PP1) T320E mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zk6
タイトルProtein Phosphatase 1 (PP1) T320E mutant
要素Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / protein phosphatase 1 regulation / phosphorylation (リン酸化) / phosphomimetic mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity ...regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / ribonucleoprotein complex binding / 脱リン酸化 / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / response to lead ion / 接着結合 / circadian regulation of gene expression / lung development / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / perikaryon / 樹状突起スパイン / 細胞周期 / 細胞分裂 / glutamatergic synapse / 核小体 / extracellular exosome / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / リン酸塩 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Salvi, F. / Barabas, O. / Koehn, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)336567European Union
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2021
タイトル: Towards Dissecting the Mechanism of Protein Phosphatase-1 Inhibition by Its C-Terminal Phosphorylation.
著者: Salvi, F. / Hoermann, B. / Del Pino Garcia, J. / Fontanillo, M. / Derua, R. / Beullens, M. / Bollen, M. / Barabas, O. / Kohn, M.
履歴
登録2020年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0086
ポリマ－37,6911
非ポリマー3175
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area11680 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)38.546, 68.749, 127.846
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-600-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 37691.113 Da / 分子数: 1 / 変異: T320E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG 3350, TRIS , lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→36.22 Å / Num. obs: 26672 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 34.47 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.744 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1722 / CC1/2: 0.603 / Rpim(I) all: 0.433 / Rrim(I) all: 0.866 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6G0J

6g0j


解像度: 1.9→36.22 Å / SU ML: 0.1812 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.2815
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1944 1286 4.83 %
Rwork0.1594 25351 -
obs0.1611 26637 96.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→36.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2297 0 9 128 2434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01132355
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1853192
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711346
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064416
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0657855
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.980.31661370.26362823X-RAY DIFFRACTION98.34
1.98-2.070.24751400.22172796X-RAY DIFFRACTION97.74
2.07-2.170.23131400.19122821X-RAY DIFFRACTION98.01
2.18-2.310.21871430.17672826X-RAY DIFFRACTION97.66
2.31-2.490.21911190.16872827X-RAY DIFFRACTION97.42
2.49-2.740.19261550.16782656X-RAY DIFFRACTION91.41
2.74-3.140.20651530.16312837X-RAY DIFFRACTION97.84
3.14-3.950.19731580.15022846X-RAY DIFFRACTION96.22
3.95-36.220.15751410.13642919X-RAY DIFFRACTION93.64
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.67446773158-3.05985195703-1.290947937724.429471318151.452013215765.559978656520.1581668479950.5487141637590.913921442723-0.822072531246-0.148957532125-0.721790702002-0.5944232984460.681549347244-0.006382919994120.5818636086430.1590212071550.1927685652040.6024046343840.2122214373330.46057413029487.726614412895.83732606751.51073621024
22.08147776007-0.0370143322278-0.6991068404934.23656202479-1.719467401272.887818127350.381572569011.098505701560.0152892834493-1.10487614639-0.05835923561371.064283538280.185156971278-0.294259472858-0.2591247584020.5196767435730.10776913772-0.1673021257870.6196416606470.02271636681390.4413738205372.438141658587.28245915133.28872251067
32.45969643854-0.773114010637-0.2274076438752.89162268902-0.1885107043052.479851795420.2299069685110.409084069320.169937484134-0.289668626394-0.256712219169-0.137296089369-0.08908117793420.09965919213940.04046481474470.2673204525480.03992216971720.02962181667170.3211067261780.05873470713770.24878896091282.466944688288.117142124612.6335821721
41.97107958484-0.5012114647720.3446761749112.2965216217-1.37407519542.527891790950.05011495929640.121479146947-0.0398510977464-0.233731368664-0.02221407449960.3570965250390.0871544024633-0.212099089458-0.001959486575210.2915661927290.0272594825246-0.01499362125250.3344020163980.02002894435070.31836195040174.47838718983.24297845714.8550807308
52.03653094345-0.967953869022-0.5155457181333.54008250822-0.8195072896972.20344672252-0.0406224718155-0.181337358617-0.1921067858270.43840570148-0.006679944608610.3222480155640.0701920692658-0.02041132931330.04540497418650.305380281394-0.002195802154340.05024793997290.2481481812330.03695982800360.29726854887776.150438027678.701474787229.6983900426
62.583471251110.980286963284-0.4926014222970.7921208450590.2071893664671.880087678370.0751049621814-0.5886746929160.1817737724570.810188204804-0.345529844311-0.866153939179-0.4823139988860.5542122530620.1693198960520.364001279336-0.0367345367282-0.08094343750010.3983301993670.03909155429790.43955052157890.94471587486.333772282627.7068009936
73.396240823191.57973845578-0.4698260944119.323001698380.6505431610763.630521831340.0627162625183-0.0110275612254-0.352268752693-0.187979583194-0.162358165336-1.345887248610.2727903112210.4552125131270.07980106226660.3061749362840.06623165665810.008536995325810.4233135246660.0661401885440.45155798725195.81121860777.834707182219.5529267768
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 8 through 31 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 32 through 48 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 49 through 145 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 146 through 171 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 172 through 254 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 255 through 279 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 280 through 298 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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