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- PDB-6zh1: Crystal structure of complex between FH19-20 and FhbA protein fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zh1
タイトルCrystal structure of complex between FH19-20 and FhbA protein from Borrelia hermsii
要素
  • Complement factor HFactor H
  • Factor H-binding protein A
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Innate immunity (自然免疫系) / complement / relapsing fever / Lyme disease (ライム病)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / 補体 / Regulation of Complement cascade ...regulation of complement activation, alternative pathway / symbiont cell surface / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / 補体 / Regulation of Complement cascade / heparin binding / blood microparticle / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor H / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Borrelia hermsii YOR (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kogan, K. / Kotila, T. / Meri, T. / Goldman, A.
資金援助 フィンランド, 英国, 2件
組織認可番号国
Sigrid Juselius FoundationBBSRC 104399 フィンランド
Wellcome Trust478571 英国
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2022
タイトル: Mechanism of Borrelia immune evasion by FhbA-related proteins.
著者: Kogan, K. / Haapasalo, K. / Kotila, T. / Moore, R. / Lappalainen, P. / Goldman, A. / Meri, T.
履歴
登録2020年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Factor H-binding protein A
B: Complement factor H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,96211
ポリマ－37,2332
非ポリマー7299
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Two proteins elute as one peak in PBS and also in PBS + 500mM NaCl., assay for oligomerization, Microscale thermophoresis and radioactive-labeled ligand binding studies
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area15680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.273, 60.327, 145.681
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Factor H-binding protein A / Factor H-binding protein A


分子量: 22148.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Factor H-binding protein A
由来: (組換発現) Borrelia hermsii YOR (バクテリア)
遺伝子: BHY_1174 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: W5SB08
#2: タンパク質 Complement factor H / Factor H / H factor 1


分子量: 15084.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFH, HF, HF1, HF2 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P08603
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.91 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 0.1 M MES pH6.7, 0.2 M Ammonium Sulfate, 20% (v/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37.828 Å / Num. obs: 20180 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 49.19 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.172 / Net I/av σ(I): 12.531 / Net I/σ(I): 12.531
反射 シェル解像度: 2.2→2.237 Å / 冗長度: 13.78 % / Rmerge(I) obs: 2.436 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 993 / CC1/2: 0.513 / Rpim(I) all: 0.673 / Rrim(I) all: 2.529 / % possible all: 99

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
autoPROC10.10.5データスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
Cootモデル構築
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G7I

2g7i


解像度: 2.2→22.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU R Cruickshank DPI: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.227 / SU Rfree Blow DPI: 0.192 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.187
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 984 4.89 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.193 20103 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 160.42 Å2 / Biso mean: 59.9 Å2 / Biso min: 27.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.8029 Å20 Å20 Å2
2---16.9576 Å20 Å2
3---9.1546 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→22.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2337 0 41 154 2532
Biso mean--100.7 61.52 -
残基数----285
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d884SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes407HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2430HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion303SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2809SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2430HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3270HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.86
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2722 138 4.78 %
Rwork0.2492 2747 -
all0.2504 2885 -
obs--99.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56130.25270.46611.03130.65271.92150.13881.2933-0.9445-0.40480.01730.19530.7623-0.0604-0.15610.6258-0.0343-0.29321.1038-0.84080.45470.9442-23.886513.4458
20.84550.36231.05310.8511-0.35352.55970.30810.2285-0.0793-0.62950.38790.03831.3151-0.2654-0.6960.709-0.3232-0.33090.29490.1647-0.2947-14.5047-8.87924.5587
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A44 - 202
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1106 - 1231

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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