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- PDB-6ycy: Plasmodium falciparum Myosin A full-length, post-rigor state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ycy
タイトルPlasmodium falciparum Myosin A full-length, post-rigor state
要素
  • Myosin A tail domain interacting protein
  • Myosin essential light chain ELC
  • Myosin-A
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / Myosin A / Myosin (ミオシン) / Plasmodium (マラリア原虫) / Myosin XIV / Myosin 14 (ミオシン)
機能・相同性
機能・相同性情報


pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / vesicle transport along actin filament / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding ...pellicle / glideosome / inner membrane pellicle complex / vesicle transport along actin filament / myosin II complex / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / actin filament organization / actin filament binding / マイクロフィラメント / actin binding / vesicle / calcium ion binding / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. ...: / Myosin A tail domain interacting protein, N-terminal / Class XIV myosin, motor domain / EF-hand domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Myosin A tail domain interacting protein / Myosin-A / Myosin essential light chain ELC
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Auguin, D. / Krementsova, E.B. / Robert-Paganin, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A.
資金援助1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AI132378
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Full-length Plasmodium falciparum myosin A and essential light chain PfELC structures provide new anti-malarial targets.
著者: Moussaoui, D. / Robblee, J.P. / Auguin, D. / Krementsova, E.B. / Haase, S. / Blake, T.C.A. / Baum, J. / Robert-Paganin, J. / Trybus, K.M. / Houdusse, A.
履歴
登録2020年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-A
B: Myosin A tail domain interacting protein
E: Myosin essential light chain ELC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,4809
ポリマ－131,6783
非ポリマー8026
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9450 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area47930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.672, 114.685, 169.461
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABE

#1: タンパク質 Myosin-A / PfM-A


分子量: 92474.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
遺伝子: PF13_0233
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IDR3
#2: タンパク質 Myosin A tail domain interacting protein


分子量: 23510.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
遺伝子: PF3D7_1246400
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8I4W8
#3: タンパク質 Myosin essential light chain ELC


分子量: 15692.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
遺伝子: PF3D7_1017500
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IJM4

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非ポリマー , 5種, 296分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.83 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.9M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium HEPES pH 6.8, 2% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 77.36 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.906019 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.906019 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→25.7 Å / Num. obs: 57507 / % possible obs: 99.62 % / 冗長度: 11.2 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 10.57
反射 シェル解像度: 2.55→2.641 Å / Num. unique obs: 5563 / CC1/2: 0.505

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6I7D

6i7d


解像度: 2.55→25.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.316 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.319 / SU Rfree Blow DPI: 0.241 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.243
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2795 4.86 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.197 57507 99.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 188.77 Å2 / Biso mean: 79.51 Å2 / Biso min: 32.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.991 Å20 Å20 Å2
2--8.8294 Å20 Å2
3---3.1616 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→25.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8545 0 47 290 8882
Biso mean--83.16 69.7 -
残基数----1070
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3175SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes258HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1232HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8760HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1168SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact10159SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d8760HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg11818HARMONIC21.19
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.83
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.16
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 197 4.82 %
Rwork0.249 3889 -
all0.252 4086 -
obs--97.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3410.0065-0.10580.28360.26440.78910.04260.07080.0269-0.0333-0.05230.0333-0.0755-0.10810.0097-0.08860.01920.015-0.1820.0193-0.0955-3.4192-1.946829.0844
24.4246-1.0720.27671.2661-0.19870.7751-0.0010.32440.2328-0.181-0.0704-0.1728-0.09960.54420.0714-0.167-0.07970.04680.07030.0111-0.214235.926813.26253.764
32.78820.98250.10893.9829-0.73231.9559-0.0418-0.0945-0.30560.16380.1057-0.1520.11860.0016-0.0639-0.09880.0087-0.0304-0.125-0.0146-0.18539.10390.684473.7575
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 818
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B28 - 158
3X-RAY DIFFRACTION3{ E|* }E2 - 134

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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