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- PDB-6vu0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I OF THE BAC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vu0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I OF THE BACTERIAL PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM FROM THE ESCHERICHIA COLI ENZYME
要素PEP-protein phosphotransferase system enzyme I
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase PtsI / enzyme I (酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / リン酸化 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal ...Phosphotransferase system, enzyme I / Phosphotransferase system, enzyme I-like / Phosphotransferase system, enzyme I N-terminal / PtsI, HPr-binding domain superfamily / PEP-utilising enzyme, N-terminal / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase / Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Stewart Jr., C.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133488 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Hybrid Thermophilic/Mesophilic Enzymes Reveal a Role for Conformational Disorder in Regulation of Bacterial Enzyme I.
著者: Dotas, R.R. / Nguyen, T.T. / Stewart Jr., C.E. / Ghirlando, R. / Potoyan, D.A. / Venditti, V.
履歴
登録2020年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEP-protein phosphotransferase system enzyme I
B: PEP-protein phosphotransferase system enzyme I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,8934
ポリマ－70,7012
非ポリマー1922
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area24100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.460, 136.460, 183.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Space group name HallP4w2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+3/4
#8: -y,-x,-z+1/4
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Auth seq-ID: 261 - 569 / Label seq-ID: 2 - 310

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain 'A' and resid 261 through 569)AA
2chain 'B'BB

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要素

#1: タンパク質 PEP-protein phosphotransferase system enzyme I


分子量: 35350.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ptsI_2, NCTC9962_06426 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A1V2SSS1, UniProt: P08839*PLUS, phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.65 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 500 mM Ammonium sulfate, 1.00 M Lithium sulfate, 100 mM tri-Sodium citrate pH 5.6, 1.0 mM TEW

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03322 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→37.07 Å / Num. obs: 54988 / % possible obs: 91.1 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 94.51 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.45 / Rpim(I) all: 0.164 / Rrim(I) all: 0.483 / Net I/σ(I): 3 / Num. measured all: 285184 / Scaling rejects: 803
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.5-2.563.26.4191265440110.0244.1287.6880.291.5
11.18-37.0710.40.07581117800.9970.0240.07920.197.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
MOSFLMv7.2.2データ削減
Aimlessv0.7.3データスケーリング
PHASERv2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6V9K

6v9k


解像度: 3.5→37.07 Å / SU ML: 0.5006 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.5409
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2602 1042 4.96 %
Rwork0.2257 19955 -
obs0.2275 20997 93.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 109.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→37.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4848 0 10 0 4858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00274928
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58366648
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0418754
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.02331866
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.680.40311330.32182545X-RAY DIFFRACTION85.31
3.68-3.910.35271450.27762546X-RAY DIFFRACTION85.13
3.92-4.220.28911430.23742488X-RAY DIFFRACTION83.92
4.22-4.640.22621640.1942976X-RAY DIFFRACTION98.37
4.64-5.310.22761490.2043053X-RAY DIFFRACTION99.91
5.31-6.680.29851480.24093093X-RAY DIFFRACTION99.94
6.69-37.070.21361600.20693254X-RAY DIFFRACTION99.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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