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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6tbi | ||||||
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タイトル | Structure of a beta galactosidase with inhibitor | ||||||
要素 | Beta-galactosidase, putative, bgl35A | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / beta galactosidase / inhibitor (酵素阻害剤) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 beta-galactosidase complex / beta-galactosidase / beta-galactosidase activity / carbohydrate metabolic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Cellvibrio japonicus (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å | ||||||
データ登録者 | Offen, W. / Davies, G. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Molecules / 年: 2020 タイトル: Mechanistic Insights into the Chaperoning of Human Lysosomal-Galactosidase Activity: Highly Functionalized Aminocyclopentanes and C -5a-Substituted Derivatives of 4- epi -Isofagomine. 著者: Weber, P. / Thonhofer, M. / Averill, S. / Davies, G.J. / Santana, A.G. / Muller, P. / Nasseri, S.A. / Offen, W.A. / Pabst, B.M. / Paschke, E. / Schalli, M. / Torvisco, A. / Tschernutter, M. / ...著者: Weber, P. / Thonhofer, M. / Averill, S. / Davies, G.J. / Santana, A.G. / Muller, P. / Nasseri, S.A. / Offen, W.A. / Pabst, B.M. / Paschke, E. / Schalli, M. / Torvisco, A. / Tschernutter, M. / Tysoe, C. / Windischhofer, W. / Withers, S.G. / Wolfsgruber, A. / Wrodnigg, T.M. / Stutz, A.E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6tbi.cif.gz | 1.9 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6tbi.ent.gz | 1.6 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6tbi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/6tbi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tb/6tbi | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 62127.023 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Beta-galactosidase without predicted signal sequence and with N-terminal his tag 由来: (組換発現) Cellvibrio japonicus (バクテリア) 遺伝子: bgl35A, CJA_2707 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3PBE0, beta-galactosidase #2: 化合物 | ChemComp-NA / #3: 化合物 | ChemComp-ACT / #4: 化合物 | ChemComp-N8V / ( #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.17 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Sodium acetate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.46→116.1 Å / Num. obs: 865389 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 9.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.46→1.48 Å / Num. unique obs: 41941 / CC1/2: 0.662 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4D1I 解像度: 1.46→116.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 2.651 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.057 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY THE HYDROCARBON TAILS OF THE LIGAND MOLECULES ARE EITHER MODELLED WITH LOWERED OCCUPANCY ATOMS OR WITHOUT ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY THE HYDROCARBON TAILS OF THE LIGAND MOLECULES ARE EITHER MODELLED WITH LOWERED OCCUPANCY ATOMS OR WITHOUT SOME ATOMS. THE LOOPS 433-447 HAVE BEEN MODELLED AT REDUCED OCCUPANCY OR WITH GAPS IN SOME OF THE MOLECULES.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 119.37 Å2 / Biso mean: 22.723 Å2 / Biso min: 12.09 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.46→116.1 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.46→1.498 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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