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- PDB-6v3x: Crystal structure of EED in complex with PALI1-K1241me3 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v3x
タイトルCrystal structure of EED in complex with PALI1-K1241me3 peptide
要素
  • PALI1 peptide
  • Polycomb protein EED
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / EED / PALI1 / LCOR / C10ORF12 / tri-methyl-lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


ESC/E(Z) complex / spinal cord development / histone methyltransferase activity / Transcriptional Regulation by E2F6 / enzyme activator activity / transcription corepressor binding / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / PKMTs methylate histone lysines ...ESC/E(Z) complex / spinal cord development / histone methyltransferase activity / Transcriptional Regulation by E2F6 / enzyme activator activity / transcription corepressor binding / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / 染色体 / Oxidative Stress Induced Senescence / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycomb protein EED
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Zhang, Q. / Davidovich, C.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DE180100219 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP190103407 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1162921 オーストラリア
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: PALI1 facilitates DNA and nucleosome binding by PRC2 and triggers an allosteric activation of catalysis.
著者: Zhang, Q. / Agius, S.C. / Flanigan, S.F. / Uckelmann, M. / Levina, V. / Owen, B.M. / Davidovich, C.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: PALI1 facilitates DNA and nucleosome binding by PRC2 and triggers an allosteric activation of catalysis
著者: Zhang, Q. / Aguis, S.C. / Flanigan, S.F. / Uckelmann, M. / Levina, V. / Owen, B.M. / Davidovich, C.
履歴
登録2019年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycomb protein EED
B: PALI1 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0892
ポリマ－43,0892
非ポリマー00
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area720 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.243, 84.721, 90.436
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Polycomb protein EED / / hEED / Embryonic ectoderm development protein / WD protein associating with integrin cytoplasmic ...hEED / Embryonic ectoderm development protein / WD protein associating with integrin cytoplasmic tails 1 / WAIT-1


分子量: 42356.246 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 81-440 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EED / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75530
#2: タンパク質・ペプチド PALI1 peptide


分子量: 732.953 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1239-1244 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: UNP Q96JN0-3 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 3.6 M sodium formate, 10 mM TCEP, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→47.76 Å / Num. obs: 47118 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 20.21 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.631 / Num. unique obs: 6664 / CC1/2: 0.898 / Rpim(I) all: 0.234 / Rrim(I) all: 0.674 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSdata processing
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3IIW

3iiw


解像度: 1.7→35.24 Å / SU ML: 0.1323 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.4238
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1999 2291 4.87 %
Rwork0.1737 44749 -
obs0.175 47040 97.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→35.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2863 0 0 178 3041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00582965
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83814036
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0599439
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005518
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2308400
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.740.25671500.22182682X-RAY DIFFRACTION96.23
1.74-1.780.22521380.20232721X-RAY DIFFRACTION96.1
1.78-1.820.26971560.19362734X-RAY DIFFRACTION96.59
1.82-1.870.22311480.18662719X-RAY DIFFRACTION96.6
1.87-1.930.22771330.19222749X-RAY DIFFRACTION96.65
1.93-1.990.19561400.17282727X-RAY DIFFRACTION96.92
1.99-2.060.20571310.17362797X-RAY DIFFRACTION97.31
2.06-2.140.16681460.16252757X-RAY DIFFRACTION97.38
2.14-2.240.20571320.16472782X-RAY DIFFRACTION97.43
2.24-2.360.21881490.18372808X-RAY DIFFRACTION97.75
2.36-2.50.24441510.18412798X-RAY DIFFRACTION98.53
2.5-2.70.2171350.19292822X-RAY DIFFRACTION97.72
2.7-2.970.24881170.19962865X-RAY DIFFRACTION98.45
2.97-3.40.19611400.17812877X-RAY DIFFRACTION98.89
3.4-4.280.18541280.15242943X-RAY DIFFRACTION99
4.28-35.240.16311970.15652968X-RAY DIFFRACTION98.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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