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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6uzy | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Xenopus tropicalis pannexin 1 | ||||||
要素 | Pannexin | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ion channel (イオンチャネル) / pannexin 1 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of interleukin-1 production / ギャップ結合 / channel activity / monoatomic cation transport / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.38 Å | ||||||
データ登録者 | Deng, Z. / He, Z. / Yuan, P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structures of the ATP release channel pannexin 1. 著者: Zengqin Deng / Zhihui He / Grigory Maksaev / Ryan M Bitter / Michael Rau / James A J Fitzpatrick / Peng Yuan / 要旨: The plasma membrane adenosine triphosphate (ATP) release channel pannexin 1 (PANX1) has been implicated in many physiological and pathophysiological processes associated with purinergic signaling, ...The plasma membrane adenosine triphosphate (ATP) release channel pannexin 1 (PANX1) has been implicated in many physiological and pathophysiological processes associated with purinergic signaling, including cancer progression, apoptotic cell clearance, inflammation, blood pressure regulation, oocyte development, epilepsy and neuropathic pain. Here we present near-atomic-resolution structures of human and frog PANX1 determined by cryo-electron microscopy that revealed a heptameric channel architecture. Compatible with ATP permeation, the transmembrane pore and cytoplasmic vestibule were exceptionally wide. An extracellular tryptophan ring located at the outer pore created a constriction site, potentially functioning as a molecular sieve that restricts the size of permeable substrates. The amino and carboxyl termini, not resolved in the density map, appeared to be structurally dynamic and might contribute to narrowing of the pore during channel gating. In combination with functional characterization, this work elucidates the previously unknown architecture of pannexin channels and establishes a foundation for understanding their unique channel properties. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6uzy.cif.gz | 359.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6uzy.ent.gz | 302.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6uzy.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/6uzy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/6uzy | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 49735.441 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル) 遺伝子: panx1, LOC100170473, PANX / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: B3DLA5 #2: 化合物 | ChemComp-6OU / [( #3: 化合物 | ChemComp-R16 / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: xenopus pannexin 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus tropicalis (ネッタイツメガエル) |
由来(組換発現) | 生物種: Komagataella pastoris (菌類) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 62 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: C7 (7回回転対称) |
3次元再構成 | 解像度: 3.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 176371 / 対称性のタイプ: POINT |